3.14: Número de recambio y eficacia catalítica

Turnover Number and Catalytic Efficiency
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Turnover Number and Catalytic Efficiency

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April 30, 2023

Overview

El número de rotación de una enzima es el número máximo de moléculas de sustrato que puede transformar por unidad de tiempo. Los números de rotación de la mayoría de las enzimas oscilan entre 1 y 1000 moléculas por segundo. La catalasa tiene el número de rotación más alto conocido, capaz de convertir hasta 2,8×106 moléculas de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno por segundo. La lisozima tiene el número de rotación más bajo conocido de media molécula por segundo.

La quimotripsina es una enzima pancreática que descompone las proteínas durante la digestión. El número de rotación de la quimotripsina es de 100 moléculas por segundo. Si esta reacción ocurriera sin catalizar, los enlaces peptídicos tardarían cientos de años en romperse en el agua a pH neutro. Por lo tanto, el alto número de rotación de la quimotripsina ayuda a la digestión rápida de las proteínas en el intestino.

La enzima ribulosa 1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa o RuBisCO tiene un número de rotación muy bajo de fijación de 3 moléculas de CO2 por segundo y es una de las enzimas más lentas. Sin embargo, la abundancia de RuBisCO en la naturaleza compensa el bajo número de rotación. RuBisCO constituye alrededor del 50% de la proteína total que se encuentra en las hojas.

Una enzima con un alto número de recambio puede no ser necesariamente altamente eficiente. La eficiencia catalítica de una enzima viene dada por la relación entre el número de rotación, kcat, y la afinidad, KM. En otras palabras, una enzima también debe tener un KM bajo para el sustrato con el fin de ser eficiente. La eficiencia catalítica promedio de la mayoría de las enzimas es de aproximadamente 105 M-1 s-1, lo que significa que son moderadamente eficientes. Pocas enzimas con eficiencia catalítica entre 10,8-10,9 M-1, s-1 son supereficientes o catalíticamente perfectas.

Transcript

El número de rotación o kcat indica la rapidez con la que una enzima puede convertir las moléculas de sustrato en productos.

Kcat es igual al número máximo de moléculas de sustrato que pueden transformarse en un tiempo determinado por sitio activo de la enzima.

Los números de rotación de las diferentes enzimas van desde menos de una molécula de sustrato hasta millones de moléculas por segundo.

Para calcular kcat, la velocidad máxima o Vmáx de una reacción catalizada por enzima se divide por la concentración total de la enzima.

Tanto kcat, la tasa catalítica, como KM, la afinidad por un sustrato, afectan a la eficiencia catalítica de una enzima, es decir, a la eficacia con la que una enzima acelera una reacción bioquímica determinada.

Una forma de medir la eficiencia catalítica para un sustrato específico es la relación entre kcat y KM.

Las enzimas con un alto kcat catalizan rápidamente la transformación de un sustrato, y aquellas con un bajo KM se unen fuertemente a sus sustratos. Por lo tanto, aquellas enzimas con una mayor proporción son más eficientes.

Una enzima que se une a múltiples sustratos es más eficiente catalíticamente para el sustrato con la proporción más alta de kcat a KM.

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