35.10
Separación de cromátidas hermanas
Al final de la metafase, los cromosomas biorientados se alinean en la placa de la metafase. Durante esta fase, los complejos de anillos de proteínas cohesinas mantienen unidas a las cromátidas hermanas en la región del centrómero y evitan que se separen.
La progresión de la metafase a la anafase se desencadena por la fosforilación inducida por la ciclina-Cdk de una enzima ubiquitina ligasa de múltiples subunidades, el complejo promotor de la anafase, también conocido como ciclosoma o APC/C. La APC/C fosforilada se une a una proteína, Cdc20, formando un complejo activo.
El complejo activo APC/C reconoce una proteína inhibidora llamada securina que se une a una enzima proteasa llamada separasa. Antes de este reconocimiento, la securina inhibe la actividad de la separasa.
El complejo activo APC/C marca la securina con la proteína ubiquitina, dirigiéndose a ella para la degradación proteasómica. La destrucción de la securina libera separasa.
El complejo ciclina-Cdk también regula negativamente la actividad de la separasa no unida a través de la fosforilación inhibitoria.
El complejo activo APC/C provoca la ubiquitinación de las ciclinas, dirigiéndose a ellas para la degradación proteasómica. La destrucción de la ciclina elimina la actividad enzimática de las quinasas dependientes de ciclina o Cdks.
La inactivación de Cdks permite que las enzimas fosfatasa desfosforilan la separasa y evita la refosforilación inhibitoria de la separasa mediada por Cdk. La desfosforilación permite que la enzima separasa escinda el complejo de anillos de cohesina que mantiene unidas a las cromátidas hermanas.
La escisión de la cohesina da lugar a la pérdida absoluta de la cohesión de las cromátidas hermanas, lo que marca la transición de la metafase a la anafase. La pérdida de cohesión permite que las cromátidas hermanas se separen y se muevan a polos opuestos del huso.
En la transición de la profase a la metafase, hay una reducción de la cohesión a lo largo de los brazos cromosómicos, lo que resulta en la resolución…
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