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Artículo de método

Enriquecimiento de lipoproteínas bacterianas y preparación de lipopéptidos N-terminal para la determinación estructural por espectrometría de masas

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DOI:

10.3791/56842

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21 de mayo de 2018

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En este artículo

Resumen

El enriquecimiento de lipoproteínas bacterianas con una fase de tensioactivo no iónico, método de partición se describe para su uso directo en los ensayos de TLR u otras aplicaciones. Otras medidas se detallan para preparar N-terminal tríptico lipopéptidos caracterización estructural por espectrometría de masas.

Resumen

Las lipoproteínas son importantes componentes de la envoltura celular bacteriana y potentes activadores de la respuesta inmunitaria innata mamífera. A pesar de su importancia para la fisiología celular e Inmunología, queda mucho por descubrir el efecto de las distintas formas sobre la inmunidad del anfitrión, cómo se sintetizan y lipoproteína novedosas formas. Para permitir estudios cuidadosos en las lipoproteínas, este protocolo describe un método para el enriquecimiento de lipoproteínas bacterianas y preparación de lipopéptidos tríptico N-terminal para la determinación estructural por láser de matriz asistida por desorción de ionización tiempo de vuelo espectrometría de masas (MALDI-TOF MS). Expansión en una fase de Tritón X-114 establecida repartir método para la extracción de la lipoproteína y enriquecimiento de la membrana celular bacteriana, el protocolo incluye medidas adicionales para eliminar contaminantes no-lipoproteína, aumentar la producción de lipoproteínas y pureza. Puesto que las lipoproteínas son comúnmente utilizadas en ensayos de Toll-like receptor (TLR), es fundamental primero caracterizar la estructura del N-terminal por MALDI-TOF MS. adjunto, se presenta un método para aislar péptidos hidrofóbicos concentrados enriquecidos en N-terminal lipopéptidos de directo análisis por MALDI-TOF MS/MS. lipoproteínas que se han separado por electroforesis en Gel poli-acrilamida sodio dodecil sulfato (SDS-PAGE) se transfieren a una membrana de nitrocelulosa, digerido en situ con tripsina, secuencialmente se lava para quitar polar péptidos trípticos y finalmente se eluyeron con Cloroformo-metanol. Cuando se combina con MS de los péptidos más polares de trypsinized de soluciones de lavado, este método proporciona la capacidad para identificar la lipoproteína y caracterizar su N-terminal en un solo experimento. Sodio intencional aducción formación también puede ser empleado como una herramienta para promover más espectros de fragmentación estructural informativo. En última instancia, el enriquecimiento de lipoproteínas y determinación de sus estructuras del N-terminal permitirá estudios más extensos en esta clase ubicua de proteínas bacterianas.

Introducción

Las lipoproteínas bacterianas se caracterizan por una conservada N-terminal modificada en lípidos cisteína que ancla el dominio globular de la proteína a la superficie de la membrana de la célula. Están distribuidos universalmente en las bacterias, constituyendo el 2 y el 5% de todos los genes celulares dentro de un genoma típico1. Las lipoproteínas juegan un papel crítico en una amplia variedad de procesos celulares, incluyendo la absorción de los nutrientes, transducción de señales, montaje de complejos de proteínas y en el mantenimiento de la célula envolvente integridad estructural2. En bacterias patógenas, las lipop....

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Protocolo

1. crecimiento y lisis de la célula

  1. Crecen bacterias en 15 mL de caldo de soja tríptica (TSB) o multimedia similar a última fase exponencial (OD600 , de 1.0-1.5). Cosecha de las células por centrifugación, lavar una vez con tampón Tris salino/EDTA (TBSE) y continuar con el protocolo o congelar hasta su uso.
    Nota: TBSE: 20 mM Tris-clorhidrato (HCl), pH 8.0, 130 mM cloruro de sodio (NaCl) y 5 mM el ácido etilendiaminotetracético (EDTA)). Modificación y expresión de la lipoproteína pueden ser influenciados por las condiciones de crecimiento (por ejemplo, acidez, salinidad, medios de cultivo) y de la fase de crecimiento15....

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Resultados

Un esquema del Protocolo se proporciona en la figura 1. La fracción enriquecida de lipoproteína extraída de Enterococcus faecalis ATCC 19433 por TX-114 se muestra en la figura 2. Para la comparación, también se muestra el patrón de bandas de la fracción de proteína precipitada. Las proteínas de esta fracción fueron confirmadas por MALDI-MS a ser altamente abundantes proteínas distintas lipoproteínas (tabla 1

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Discusión

El protocolo en el presente documento describe dos etapas distintas de la caracterización de la lipoproteína: determinación estructural y particionada por MALDI-TOF MS de la fase de enriquecimiento por TX-114. Durante TX-114 extracción, centrifugación adicional elimina proteínas contaminantes que precipitan durante este proceso, seguido por la precipitación de acetona para producir lipoproteínas muy enriquecidas. Limitando la magnitud de cada preparación valor 15 mL de las células, varias muestras pueden ser fácilmente p.......

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Divulgaciones

Los autores no tienen nada que revelar.

Agradecimientos

Investigación en el laboratorio de Meredith fue apoyada por fondos de arranque proporcionados por la Facultad de Ciencias de Eberly (Pennsylvania State University). Agradecemos a Dr. Tatiana Laremore para asesoramiento técnico y el acceso al equipo en la proteómica de estado de Penn e instalaciones de centrales de espectrometría de masa, University Park, PA, donde se realizaron análisis de espectrometría de masa.

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Materiales

Lista de materiales utilizados en este artículo
NombreEmpresaNúmero de catálogoComentarios
Materiales
0,01 mm Perlas de circonio/síliceProductos BioSpec110791012
Ácido acéticoEMDAX0073-9
AcetonaEMDAX0116-6
AcetonitriloEMDAX0142-6
Bicarbonato de amonioFluka Analítico09830
BioTrace NT NitrocelulosaPALL Life Sciences66485
Albúmina sérica bovina (BSA) patrón de digestiónProteaPS-204-1
CloroformoAcros Organics423550025
Ácido etilendiaminotetraacético (EDTA)Fisher ScientificBP118
Agua de grado HPLCEMDWX0008-1
LisozimaFisher ScientificBP535-1
MetanolSigma-Aldrich34860
Fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF)Amresco0754
Pierce tripsina proteasaThermo Scientific90057
Ponceau SAcros Organics161470100
Protein LoBind Tubo 0.5mLEppendorf022431064
Bicarbonato de sodioSigma-Aldrich792519
Cloruro de sodioMacron Fine Chemicals7581-06
Ácido trifluoroacético (TFA)Sigma-Aldrich299537
Clorhidrato de tris (HCl)Fisher ScientificBP152
Triton X-114Sigma-Aldrich93422
Caldo de soja tríptico (TSB)BD211822
&alfa;-ácido ciano-4-hidroxicinámico (grado MS)Sigma-AldrichC8982
NombreCompanyNúmero de catálogoComentarios
>Equipment
MagNALyserRoche
Trans-Blot Turbo Transfer SystemBio-Rad
MALDI-TOF objetivoBruker Daltonics
Ultraflextreme MALDI-TOF-TOFBruker DaltonicsEquipado con un láser Nd:YAG smartbeam-II con triple frecuencia de 355 nm

Referencias

  1. Babu, M. M., et al. A database of bacterial lipoproteins (DOLOP) with functional assignments to predicted lipoproteins. J Bacteriol. 188 (8), 2761-2773 (2006).
  2. Narita, S., Tokuda, H. Bacterial lipoproteins; biogenesis, sorting and q....

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Reimpresiones y permisos

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