Una técnica de espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier para estudiar el autoensamblaje de péptidos

La espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier (FTIR) ayuda a estudiar el autoensamblaje de péptidos en estructuras supramoleculares unidas por interacciones no covalentes.

Comience tomando una muestra de proteína sin ensamblar, una suspensión de péptidos amiloides con la capacidad de formar una estructura supramolecular rica en láminas beta. Coloque la muestra en un instrumento FTIR equipado con un cristal ATR.

Dirija un haz infrarrojo en un ángulo crítico sobre el cristal; el haz pasa a través de él y golpea la interfaz entre el cristal y la muestra. Los cristales con un índice de refracción más alto que la muestra causan reflexión interna del haz.

Una pequeña fracción del haz se extiende hacia la muestra como una onda evanescente, una onda estacionaria en los puntos de reflexión. La interacción de esta onda con la muestra provoca la absorción de la energía de la onda, lo que lleva a la atenuación del haz reflejado, registrado por un detector.

Dependiendo de la estructura del péptido, la muestra se absorbe en regiones específicas del espectro infrarrojo. El espectro de absorción, obtenido por la transformación de Fourier de la señal, muestra un pico amplio en un número