Name: El diseño de proteínas de seda-seda aleaciones para aplicaciones biomédicas (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2014-08-13T14:15:00.000+00:00
Duration: 11 min 14 s
Description: Aprenda a fabricar aleaciones de proteínas de seda con circuitos electrónicos para aplicaciones biomédicas. Este método permite crear biomateriales con propiedades ajustables y biocompatibilidad superior.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

Los autores agradecen a la Universidad de Rowan para el apoyo de esta investigación. XH también agradece al Dr. David L. Kaplan de la Universidad de Tufts y el NIH P41 Tissue Resource Center Ingeniería (TERC) para capacitaciones técnicas anteriores.

<ol><li>Rosenbloom, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extracellular+matrix+4%3A+The+elastic+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22FASEB+J%22%5BJournal%5D)">Extracellular matrix 4: The elastic fiber.</a> FASEB J. 7, 1208-1218 (1993).</li>
<li>Traub, W., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((On+the+molecular+structure+of+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">On the molecular structure of collagen.</a> Nature. 221, 914-917 (1969).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein-Based+Composite+Materials%5BTitle%5D)+AND+%22Materials+Today%22%5BJournal%5D)">Protein-Based Composite Materials.</a> Materials Today. 15, 208-215 (2012).</li>
<li>Hardy, J. G., Scheibel, T. R. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Composite+materials+based+on+silk+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Progress+in+Polymer+Science%22%5BJournal%5D)">Composite materials based on silk proteins.</a> Progress in Polymer Science. 35, 1093-1115 (2010).</li>
<li>Kidoaki, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mesoscopic+spatial+designs+of+nano-+and+microfiber+meshes+for+tissue-engineering+matrix+and+scaffold+based+on+newly+devised+multilayering+and+mixing+electrospinning+techniques%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Mesoscopic spatial designs of nano- and microfiber meshes for tissue-engineering matrix and scaffold based on newly devised multilayering and mixing electrospinning techniques.</a> Biomaterials. 26, 37-46 (2005).</li>
<li>Teng, W. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Recombinant+silk-elastin+like+protein+polymer+displays+elasticity+comparable+to+elastin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Recombinant silk-elastin like protein polymer displays elasticity comparable to elastin.</a> Biomacromolecules. 10, 3028-3036 (2009).</li>
<li>Foo, C. W. P., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Genetic+engineering+of+fibrous+proteins%2C+spider+dragline%2C+silk+and+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Drug+Delivery+Rev%22%5BJournal%5D)">Genetic engineering of fibrous proteins, spider dragline, silk and collagen.</a> Adv Drug Delivery Rev. 54, 1131-1143 (2002).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Charge-Tunable+Autoclaved+Silk-Tropoelastin+Protein+Alloys+That+Control+Neuron+Cell+Responses%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Funct.+Mater%22%5BJournal%5D)">Charge-Tunable Autoclaved Silk-Tropoelastin Protein Alloys That Control Neuron Cell Responses.</a> Adv. Funct. Mater. 23, 3875-3884 (2013).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+derived+from+silk-tropoelastin+protein+systems%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Biomaterials derived from silk-tropoelastin protein systems.</a> Biomaterials. 31, 8121-8131 (2010).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+influence+of+elasticity+and+surface+roughness+on+myogenic+and+osteogenic-differentiation+of+cells+on+silk-elastin+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">The influence of elasticity and surface roughness on myogenic and osteogenic-differentiation of cells on silk-elastin biomaterials.</a> Biomaterials. 32, 8979-8989 (2011).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Biomaterials+from+ultrasonication-induced+silk+fibroin-hyaluronic+acid+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Biomaterials from ultrasonication-induced silk fibroin-hyaluronic acid hydrogels.</a> Biomacromolecules. 11, 3178-3188 (2010).</li>
<li>Gil, E. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Swelling+behavior+and+morphological+evolution+of+mixed+gelatin%2Fsilk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Swelling behavior and morphological evolution of mixed gelatin/silk fibroin hydrogels.</a> Biomacromolecules. 6, 3079-3087 (2005).</li>
<li>Lu, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Green+process+to+prepare+silk+fibroin%2Fgelatin+biomaterial+scaffolds%5BTitle%5D)+AND+%22Macromol.+Biosci%22%5BJournal%5D)">Green process to prepare silk fibroin/gelatin biomaterial scaffolds.</a> Macromol. Biosci. 10, 289-298 (2010).</li>
<li>Lu, S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Insoluble+and+flexible+silk+films+containing+glycerol%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Insoluble and flexible silk films containing glycerol.</a> Biomacromolecules. 11, 143-150 (2010).</li>
<li>Mandal, B. B., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+fibroin%2Fpolyacrylamide+semi-interpenetrating+network+hydrogels+for+controlled+drug+release%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk fibroin/polyacrylamide semi-interpenetrating network hydrogels for controlled drug release.</a> Biomaterials. 30, 2826-2836 (2009).</li>
<li>Yeo, I. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Collagen-based+biomimetic+nanofibrous+scaffolds%2C+preparation+and+characterization+of+collagen%2Fsilk+fibroin+bicomponent+nanofibrous+structures%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Collagen-based biomimetic nanofibrous scaffolds, preparation and characterization of collagen/silk fibroin bicomponent nanofibrous structures.</a> Biomacromolecules. 9, 1106-1116 (2008).</li>
<li>Holst, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Substrate+elasticity+provides+mechanical+signals+for+the+expansion+of+hemopoietic+stem+and+progenitor+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Biotechnol%22%5BJournal%5D)">Substrate elasticity provides mechanical signals for the expansion of hemopoietic stem and progenitor cells.</a> Nat. Biotechnol. 28, 1123-1128 (2010).</li>
<li>Omenetto, F. G., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+Opportunities+for+an+Ancient+Material%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">New Opportunities for an Ancient Material.</a> Science. 329, 528-531 (2010).</li>
<li>Qin, G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mechanism+of+resilin+elasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Nature+Communications%22%5BJournal%5D)">Mechanism of resilin elasticity.</a> Nature Communications. 3, 1003(2012).</li>
<li>Rockwood, D. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Materials+fabrication+from+Bombyx+mori+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Protocols%22%5BJournal%5D)">Materials fabrication from Bombyx mori silk fibroin.</a> Nat. Protocols. 6, 1612-1631 (2011).</li>
<li>Wise, S. G., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineered+tropoelastin+and+elastin-based+biomaterials%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Protein+Chem+Struct+Biol%22%5BJournal%5D)">Engineered tropoelastin and elastin-based biomaterials.</a> Adv Protein Chem Struct Biol. 78, 1-24 (2009).</li>
<li>Amsden, J. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Rapid+nanoimprinting+of+silk+fibroin+films+for+biophotonic+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Adv.+Mater%22%5BJournal%5D)">Rapid nanoimprinting of silk fibroin films for biophotonic applications.</a> Adv. Mater. 22, 1746-1749 (2010).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+biomaterials+for+cornea+tissue+engineering%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Silk film biomaterials for cornea tissue engineering.</a> Biomaterials. 30, 1299-1308 (2009).</li>
<li>Kim, D. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dissolvable+films+of+silk+fibroin+for+ultrathin+conformal+bio-integrated+electronics%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Mater%22%5BJournal%5D)">Dissolvable films of silk fibroin for ultrathin conformal bio-integrated electronics.</a> Nat. Mater. 9, 511-517 (2010).</li>
<li>Zhang, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Stabilization+of+vaccines+and+antibiotics+in+silk+and+eliminating+the+cold+chain%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Stabilization of vaccines and antibiotics in silk and eliminating the cold chain.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 109, 11981-11986 (2012).</li>
<li>Pritchard, E. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+silk+protein+processing+on+drug+delivery+from+silk+films%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecular+Bioscience%22%5BJournal%5D)">Effect of silk protein processing on drug delivery from silk films.</a> Macromolecular Bioscience. 13, 311-320 (2013).</li>
<li>Lammel, A. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Controlling+silk+fibroin+particle+features+for+drug+delivery%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Controlling silk fibroin particle features for drug delivery.</a> Biomaterials. 31, 4583-4591 (2010).</li>
<li>Urry, D. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Physical+chemistry+of+biological+free+energy+transduction+as+demonstrated+by+elastic+protein-based+polymers%5BTitle%5D)+AND+%22J+Phys+Chem+B%22%5BJournal%5D)">Physical chemistry of biological free energy transduction as demonstrated by elastic protein-based polymers.</a> J Phys Chem B. 101, 11007-11028 (1997).</li>
<li>Shao, Z., Vollrath, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Materials%3A+Surprising+strength+of+silkworm+silk%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Materials: Surprising strength of silkworm silk.</a> Nature. 418, 741-741 (2002).</li>
<li>Jin, H. J., Kaplan, D. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mechanism+of+silk+processing+in+insects+and+spiders%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Mechanism of silk processing in insects and spiders.</a> Nature. 424, 1057-1061 (2003).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Determining+Beta-Sheet+Crystallinity+in+Fibrous+Proteins+by+Thermal+Analysis+and+Infrared+Spectroscopy%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Determining Beta-Sheet Crystallinity in Fibrous Proteins by Thermal Analysis and Infrared Spectroscopy.</a> Macromolecules. 39, 6161-6170 (2006).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dynamic+Protein-Water+Relationships+during+%CE%B2-Sheet+Formation%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Dynamic Protein-Water Relationships during β-Sheet Formation.</a> Macromolecules. 41, 3939-3948 (2008).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Microphase+separation+controlled+beta-sheet+crystallization+kinetics+in+fibrous+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Microphase separation controlled beta-sheet crystallization kinetics in fibrous proteins.</a> Macromolecules. 42, 2079-2087 (2009).</li>
<li>Cebe, P., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Beating+the+Heat+-+Fast+Scanning+Melts+Beta+Sheet+Crystals%5BTitle%5D)+AND+%22Scientific+Reports%22%5BJournal%5D)">Beating the Heat - Fast Scanning Melts Beta Sheet Crystals.</a> Scientific Reports. 3, 1130(2013).</li>
<li>Pyda, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Heat+Capacity+of+Silk+Fibroin+Based+on+the+Vibrational+Motion+of+Poly%28amino+acid%29s+in+the+Presence+and+Absence+of+Water%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Heat Capacity of Silk Fibroin Based on the Vibrational Motion of Poly(amino acid)s in the Presence and Absence of Water.</a> Macromolecules. 41, 4786-4793 (2008).</li>
<li>Buxton, G. A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+lattice+spring+model+of+heterogeneous+materials+with+plasticity%5BTitle%5D)+AND+%22Model.+Simul.+Mater.+Sci.+Eng%22%5BJournal%5D)">A lattice spring model of heterogeneous materials with plasticity.</a> Model. Simul. Mater. Sci. Eng. 9, 485-497 (2001).</li>
<li>Buxton, G. A., Balazs, A. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Modeling+the+dynamic+fracture+of+polymer+blends+processed+under+shear%5BTitle%5D)+AND+%22Phys.+Rev.+B%22%5BJournal%5D)">Modeling the dynamic fracture of polymer blends processed under shear.</a> Phys. Rev. B. 69, 054101(2004).</li>
<li>Kolmakov, G. V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Harnessing+labile+bonds+between+nanogel+particles+to+create+self-healing+materials%5BTitle%5D)+AND+%22ACS+Nano%22%5BJournal%5D)">Harnessing labile bonds between nanogel particles to create self-healing materials.</a> ACS Nano. 3, 885-892 (2009).</li>
<li>Duki, S. F., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Modeling+the+nanoscratching+of+self-healing+materials%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Chem.+Phys%22%5BJournal%5D)">Modeling the nanoscratching of self-healing materials.</a> J. Chem. Phys. 134, 084901(2011).</li>
<li>Bell, G. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Models+for+the+specific+adhesion+of+cells+to+cells%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">Models for the specific adhesion of cells to cells.</a> Science. 200, 618-627 (1978).</li>
<li>Bell, G. I., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cell+adhesion.+Competition+between+nonspecific+repulsion+and+specific+bonding%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys.+J%22%5BJournal%5D)">Cell adhesion. Competition between nonspecific repulsion and specific bonding.</a> Biophys. J. 45, 1051-1064 (1984).</li>
<li>Wang, Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+various+dissolution+systems+on+the+molecular+weight+of+regenerated+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Effect of various dissolution systems on the molecular weight of regenerated silk fibroin.</a> Biomacromolecules. 14, 285-289 (2013).</li>
<li>Wray, L. S., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Effect+of+processing+on+silk-based+biomaterials%3A+reproducibility+and+biocompatibility%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biomed+Mater+Res+B+Appl+Biomater%22%5BJournal%5D)">Effect of processing on silk-based biomaterials: reproducibility and biocompatibility.</a> J Biomed Mater Res B Appl Biomater. 99, 89-101 (2011).</li>
<li>Lawrence, B. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+film+culture+system+for+in+vitro+analysis+and+biomaterial+design%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Vis.+Exp%22%5BJournal%5D)">Silk film culture system for in vitro analysis and biomaterial design.</a> J. Vis. Exp. (62), e3646(2012).</li>
<li>Hu, X., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Regulation+of+Silk+Material+Structure+by+Temperature-Controlled+Water+Vapor+Annealing%5BTitle%5D)+AND+%22Biomacromolecules%22%5BJournal%5D)">Regulation of Silk Material Structure by Temperature-Controlled Water Vapor Annealing.</a> Biomacromolecules. 12, 1686-1696 (2011).</li>
<li>Yucel, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Vortex-induced+injectable+silk+fibroin+hydrogels%5BTitle%5D)+AND+%22Biophys+J%22%5BJournal%5D)">Vortex-induced injectable silk fibroin hydrogels.</a> Biophys J. 97, 2044-2050 (2009).</li>
<li>Yucel, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Non-equilibrium+silk+fibroin+adhesives%5BTitle%5D)+AND+%22J+Struct+Biol%22%5BJournal%5D)">Non-equilibrium silk fibroin adhesives.</a> J Struct Biol. 170, 406-412 (2010).</li>
<li>Flory, P. J. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aFlory%2C+PJ+%22Principles+of+polymer+chemistry%22">Principles of polymer chemistry</a>. , Cornell University Press. Ithaca, N.Y.. (1953).</li>
<li>Chen, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Thermal+properties+and+phase+transitions+in+blends+of+Nylon-6+with+silk+fibroin%5BTitle%5D)+AND+%22J+Therm+Anal+Calorim%22%5BJournal%5D)">Thermal properties and phase transitions in blends of Nylon-6 with silk fibroin.</a> J Therm Anal Calorim. 93, 201-206 (2008).</li>
<li>Scabarozi, T. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Epitaxial+growth+and+electrical-transport+properties+of+Ti7Si2C5+thin+films+synthesized+by+reactive+sputter+deposition%5BTitle%5D)+AND+%22Scripta+Materialia%22%5BJournal%5D)">Epitaxial growth and electrical-transport properties of Ti7Si2C5 thin films synthesized by reactive sputter deposition.</a> Scripta Materialia. 65, 811-814 (2011).</li>
<li>Tao, H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Silk+materials-a+road+to+sustainable+high+technology%5BTitle%5D)+AND+%22Adv+Mater%22%5BJournal%5D)">Silk materials-a road to sustainable high technology.</a> Adv Mater. 24, 2824-2837 (2012).</li>
<li>Annabi, N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cross-linked+open-pore+elastic+hydrogels+based+on+tropoelastin%2C+elastin+and+high+pressure+CO2%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Cross-linked open-pore elastic hydrogels based on tropoelastin, elastin and high pressure CO2.</a> Biomaterials. 31, 1655-1665 (2010).</li>
<li>Moll, R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+human+keratins%3A+biology+and+pathology%5BTitle%5D)+AND+%22Histochem+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">The human keratins: biology and pathology.</a> Histochem Cell Biol. 129, 705-733 (2008).</li>
</ol>

No hay conflictos de interés declarado.

Uno de los procedimientos más importantes en la producción de &quot;aleación&quot; sistema de la proteína es verificar la miscibilidad de las proteínas mezcladas. De lo contrario, es sólo una mezcla de proteínas o proteína sistema compuesto inmiscible sin propiedades estables y sintonizables. Un método de análisis térmico experimental se puede utilizar para este fin y para confirmar sus propiedades de la aleación. Interacciones proteína-proteína pueden ser vistos de acuerdo con el modelo de Flory-Huggins celosía 48...

La naturaleza ha creado estrategias para generar matrices biológicas sintonizables y multifuncionales utilizando un número limitado de proteínas estructurales. Por ejemplo, elastins y colágenos siempre se usan juntos en vivo para proporcionar las ventajas y funciones ajustables requeridos para tejidos específicos 1,2. La clave de esta estrategia es la mezcla. Blending involucra proteínas mezclado con proporciones específicas y es un enfoque tecnológico para generar sistemas de materiales simples con sintonizable y variadas propiedades 3-5. En comparación con las estrategias de ingeniería sintéticos 6,7, la mezcla también puede mejorar la uniformidad de los materiales y la capacidad de procesar el material debido a la facilidad de operación 8-16. Por lo tanto, el diseño, aleaciones biocompatibles proteínas multifuncionales es un área emergente de la investigación médica. Esta tecnología también proporcionará un conocimiento sistemático del impacto de las matrices de proteínas naturales en las funciones celulares y de tejidos, tanto en vitro e in vivo 10,17. Mediante la optimización de las interfaces moleculares entre diferentes proteínas, materiales de aleación a base de proteínas pueden abarcar una gama de funciones físicas, tales como estabilidad térmica a diferentes temperaturas, elasticidad para apoyar diversos tejidos, sensibilidad eléctrica en los órganos variables, y las propiedades ópticas de la córnea para la regeneración del tejido 3, 18-27. El resultado de estos estudios proporcionará una nueva plataforma de proteína-materiales en el campo de la ciencia biomédica de importancia directa para las reparaciones de tejido sintonizables y tratamientos de la enfermedad y, además, llevar a los dispositivos de implantes biodegradables en sus nuevas funciones terapéuticas y de diagnóstico se puede prever 3. Muchas proteínas estructurales naturales tienen propiedades físicas y bioactivos críticos que pueden ser explotadas como candidatos para las matrices de biomateriales. Sedas de diferentes especies de gusanos, queratinas de los pelos y lanas, elastins y colágenos de diferentes tejidos, ydiversas proteínas vegetales son algunas de las proteínas estructurales más comunes que se utilizan para el diseño de materiales a base de proteínas variables (Figura 1) 18-27. En general, estas proteínas pueden formar diferentes estructuras moleculares secundaria (por ejemplo, láminas beta para sedas, o enrollado de las bobinas para queratinas) debido a sus únicas secuencias de ácido repetitivas amino primarios 3,28-35. Estas características promueven la formación de estructuras macroscópicas auto-ensambladas con funciones únicas en las interfases biológicas que provocó su utilidad como un recurso preciado de materiales de biopolímero. Aquí, se utilizaron dos tipos de proteínas estructurales (proteína A de la seda tussah salvaje y la proteína B de la seda de morera domesticado como un ejemplo) para demostrar los protocolos generales de la producción de diversos biomateriales de aleación de proteína. Los protocolos demostrados incluyen parte 1: predicciones de interacción de proteínas y simulaciones, parte 2: la producción de soluciones de aleación de proteína, y parte 3: fabricación de aleación de proteínasistemas y para aplicaciones ópticas, eléctricas y farmacéuticas. <img alt="Figura 1" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/50891/50891fig1highres.jpg" width="500" /> Figura 1. Las materias primas de diversas proteínas estructurales que se utilizan comúnmente en nuestro laboratorio para el diseño de materiales a base de proteínas, incluyendo las sedas de diferentes especies de gusanos, queratinas de los pelos y lanas, elastins de diferentes tejidos, y varias proteínas vegetales.

<table><tbody><tr><td>Q100 Calorímetros diferenciales de barrido (DSC)</td><td>TA Instruments, New Castle, DE, USA </td><td>N/A</td><td>Puede utilizar cualquier tipo de DSC con un software para calcular la capacidad calorífica.</td></tr><tr><td>Sistema de pulverización catódica al vacío SS30T&nbsp;</td><td>T-M Vacuum Products, Inc., Cinnaminson, NJ, EE. UU</td>. <td>N/A</td><td>Con piezas hechas a medida, puede utilizar cualquier tipo de sistema de pulverización catódica para recubrir.</td></tr><tr><td>VWR 1415M Horno de vacío</td><td>VWR International, Bridgeport, NJ, EE. UU</td>. <td>N/A</td><td>Puede utilizar cualquier tipo de horno de vacío para reticular físicamente las muestras.</td></tr></tbody></table>

el diseño de proteínas de seda-seda aleaciones para aplicaciones biomédicas

Designing Silk-silk Protein Alloy Materials for Biomedical Applications

Las proteínas fibrosas muestran diferentes secuencias y estructuras que se han usado para diversas aplicaciones en los campos biomédicos, tales como biosensores, la nanomedicina, la regeneración de tejidos, y la administración de fármacos. Materiales basados ​​en las interacciones a escala molecular entre estas proteínas Diseñar ayudará a generar nuevos biomateriales aleación proteína multifuncional con propiedades sintonizables. Tales sistemas de materiales de aleación también proporcionan ventajas en comparación con polímeros sintéticos tradicionales debido a la biodegradabilidad materiales, biocompatibilidad, y plausibilidad en el cuerpo. Este artículo utiliza las mezclas de proteínas de seda salvaje tussah (Antheraea pernyi) y seda de mora del interno (Bombyx mori) como ejemplo para proporcionar protocolos útiles con respecto a estos temas, entre ellos cómo predecir las interacciones proteína-proteína mediante métodos computacionales, cómo producir aleación de proteína soluciones, cómo verificar los sistemas de aleación por análisis térmico, y la forma de fabricar materiales de aleación de variablesincluyendo los materiales ópticos con rejillas de difracción, materiales eléctricos con circuitos, recubrimientos y materiales farmacéuticas para la liberación del fármaco y la entrega. Estos métodos pueden proporcionar información importante para el diseño de los biomateriales multifuncionales de última generación basado en diferentes aleaciones de proteínas.

Típica interacciones proteína-proteína (por ejemplo, entre la proteína A y proteína B) pueden contener carga-carga (electrostáticas) lugares de interés, la formación de enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas hidrófilo-, así como dipolo, disolvente, contraión, y los efectos entrópicos entre la específica dominios de las dos proteínas (Figura 2) 3. Por lo tanto, en lo fundamental, podemos predecir los efectos de estas interacciones mediante simulaciones computacionales. <...

La mezcla es un enfoque eficaz para generar biomateriales con una amplia gama de propiedades y características combinadas. Al predecir las interacciones moleculares entre las diferentes proteínas de la seda natural, nuevas plataformas de aleación de proteínas de seda de seda con la resistencia mecánica sintonizable, respuesta eléctrica, transparencia óptica, procesamiento químico, biodegradabilidad, estabilidad térmica o se pueden diseñar.

El diseño de proteínas de seda-seda aleaciones para aplicaciones biomédicas

Fibrous proteins display different sequences and structures that have been used for various applications in biomedical fields such as biosensors, ...

El objetivo general de este procedimiento es demostrar cómo fabricar diversos materiales de aleación proteica utilizando películas compuestas de seda con circuitos electrónicos. Como ejemplo, esto se logra primero regenerando soluciones proteicas individuales a partir de capullos de dos especies diferentes de gusanos de seda.El segundo paso consiste en mezclar dos soluciones proteicas con diferentes proporciones y generar una serie de soluciones mezcladas. A continuación, se utiliza una técnica de fabricación de películas delgadas para fabricar circuitos electrónicos sobre sustratos de vidrio. El paso final es recubrir las soluciones mezcladas sobre los sustratos de vidrio y transferir los circuitos electrónicos a la proteína seca.Las películas compuestas comparadas con los materiales poliméricos sintéticos tradicionales. Los materiales proteicos pueden ofrecer una mejor biocompatibilidad, biodegradabilidad y capacidad de adaptación en el cuerpo humano. La mezcla de proteínas en diferentes proporciones es un enfoque tecnológico sencillo para generar materiales aleados con propiedades físicas, químicas o biológicas ajustables.Extender esta técnica a sistemas biomédicos implantados puede permitir el monitoreo electrónico, mejorando el diagnóstico y la terapia en tratamientos médicos. Además, la técnica puede utilizarse para desarrollar dispositivos que puedan absorberse en el cuerpo una vez que ya no sean necesarios. En este video, utilizaremos las mezclas proteicas del seda silvestre TOSA, así como del seda doméstico de morera, como ejemplo para proporcionar protocolos útiles sobre este tema, incluyendo cómo producir soluciones de aleación proteica y cómo fabricar materiales de aleación utilizando circuitos electrónicos.La principal ventaja de nuestra técnica de recubrimiento de circuitos en comparación con otros métodos como la evaporación es que los materiales proteicos no están expuestos a altas temperaturas directamente ni por radiación durante nuestro proceso de recubrimiento. Para comenzar este procedimiento, corte capullos de seda de tssa silvestre crudos en un peso de tres gramos. Llene un matraz de vidrio de dos litros con agua destilada y luego coloque el matraz sobre una placa calefactora.Cúbralo con papel de aluminio y caliente hasta ebullición. Retire la cubierta de papel de aluminio y agregue lentamente tres gramos de bicarbonato de sodio al agua hirviendo, permitiendo que se disuelva completamente. Una vez que el bicarbonato de sodio se haya disuelto por completo, agregue los capullos de seda silvestre al agua hirviendo y deje hervir la mezcla durante dos a tres horas.Después de hervir, retire cuidadosamente las fibras proteicas de la solución con una espátula y exprímalas para eliminar el exceso de agua. A continuación, sumerja las fibras en un vaso de precipitados de dos litros con agua destilada fría y lave las fibras dos veces durante 30 minutos cada vez, para eliminar completamente los residuos impuros de la superficie de las fibras. Después del lavado, seque las fibras en una campana extractora durante al menos 12 horas.Derrita 48,784 gramos de nitrato de calcio en un vaso de precipitados de vidrio para formar un líquido a 65 grados Celsius destinado a disolver las fibras de proteína de seda silvestre. Luego, combine las fibras y el disolvente en una proporción de un gramo de fibra por 10 mililitros de disolvente. Después de permitir que las fibras se disuelvan a 95 grados Celsius durante cinco a doce horas, vierta la solución de seda silvestre en un tubo de diálisis de 12 mililitros y realice la diálisis frente a dos litros de agua destilada.Cambie el agua destilada con frecuencia para eliminar los disolventes de nitrato de calcio en la solución. Después de tres días, recoja las soluciones proteicas de las cassettes de diálisis y colóquelas en tubos calificados para 13.000 RPM. A continuación, centrifugue las soluciones durante una hora a 3.500 RPM a cuatro grados Celsius.Tres veces para eliminar los depósitos al finalizar. Almacene las soluciones finales en un refrigerador a cuatro grados Celsius tras recolectar otra proteína natural, como la seda de morera domesticada. Repita el proceso anterior con un jabón adecuado y un disolvente apropiado hasta obtener la solución acuosa final de proteína con una concentración medida.A continuación, mezcle lentamente una solución al uno por ciento en peso de seda silvestre con una solución al uno por ciento en peso de seda domesticada utilizando un pipetador. La solución final a cuatro grados Celsius. Para evitar la agregación de proteínas, para fabricar un patrón de circuito eléctrico sobre un sustrato de vidrio, primero limpie un portaobjetos de vidrio utilizando un disolvente desengrasante como hinox y un limpiador ultrasónico durante cinco minutos. Luego, limpie el portaobjetos durante cinco minutos en acetona y cinco minutos en metanol.Soplar la lámina de vidrio para secarla utilizando gas nitrógeno seco, generado por la evaporación de un tanque de 180 litros de nitrógeno líquido. En este momento, introducir los materiales sustrato en la cámara de deposición y evacuar la esclusa de carga hasta una presión de 30 militar. Luego, abrir la válvula de compuerta entre la esclusa de carga y la cámara principal de deposición e introducir el sustrato en la cámara.Encienda el gas Argón y el regulador de presión, y controle la presión hasta alcanzar la presión de deposición deseada para eliminar las capas de óxido y los contaminantes del blanco mediante un pre-sputtering durante varios minutos. Después de abrir el obturador, realice el sputtering del metal sobre el sustrato utilizando una velocidad de deposición que permita lograr el espesor deseado. Una vez finalizado el proceso de sputtering, retire la portaobjetos recubierta del interior de la cámara.Utilizando una centrífuga, aplique por centrifugación una capa de resistencia fotosensible positiva sobre la superficie de la película. Después de aplicar la resistencia sobre la película mediante centrifugación, realice un prehorneado a 90 grados Celsius durante cinco minutos para secar la resistencia. Una vez finalizado, coloque firmemente contra la resistencia una máscara de contacto con la imagen del dispositivo.Exponga el fotoresistente a una fuente de luz UV de 1000 vatios durante 10 segundos. A continuación, coloque la película en el revelador de fotoresistente hasta que aparezca la imagen proyectada. Inmediatamente después de que aparezca la imagen, sumerja la película en agua desionizada para detener la acción del revelador sobre el fotoresistente no expuesto.Luego seque la película con gas de nitrógeno seco. Coloque la película en un horno a 120 grados Celsius durante 15 minutos para endurecer el fotoresistente. Después de que la película se haya enfriado, colóquela en una solución de ataque hasta que el metal no protegido por el fotoresistente se desprenda.Sumerja la película en agua para detener el ataque químico. A continuación, enjuague la película con acetona para eliminar la fotoresina endurecida. Luego enjuague la película con metanol y séquela con nitrógeno seco.Una vez que el vidrio recubierto esté listo, coloque diferentes soluciones de aleación proteica sobre la superficie del vidrio. Utilizando una pipeta, séquelo durante al menos 12 horas en la campana extractora para obtener películas de aleación proteica sobre el vidrio. A continuación, desprenda las películas de aleación proteica con los patrones metálicos finos del sustrato de vidrio usando pinzas. Para obtener materiales de aleación proteica insolubles, coloque la película seca en un horno al vacío a 60 grados Celsius y 25 kilo pascales, con un recipiente con agua en la parte inferior de la cámara.Extraiga el aire del horno, permitiendo que los vapores de agua actúen sobre todas las muestras durante al menos dos horas. Una vez que se haya liberado el vacío y se hayan retirado las muestras del horno, desprenda la película insoluble en agua del sustrato utilizando pinzas. Finalmente, pruebe la resistencia eléctrica del patrón metálico en las películas de aleación proteica y compárela con el patrón original sobre el vidrio.Las interacciones típicas entre proteínas podrían incluir atracciones electrostáticas, enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas, así como efectos de dipolo, disolvente y contraión, y efectos entrópicos entre dominios específicos de la proteína. Los efectos de estas interacciones pueden predecirse mediante simulaciones computacionales durante la simulación de estiramiento. Una proteína puede formar una red elástica similar a resortes, proporcionando una súper elasticidad para los materiales, mientras que otra puede actuar como partículas con enlazadores cruzados físicos fuertes para los materiales.Pueden inducirse transiciones estructurales dinámicas en diferentes dominios para almacenar y liberar energía o proporcionar soporte mecánico adicional. Las soluciones de aleación proteica pueden transformarse en diversos biomateriales con propiedades ajustables, incluyendo matrices materiales para aplicaciones térmicas, mecánicas, ópticas, eléctricas, químicas o biomédicas. En esta demostración, se midió la resistividad eléctrica a temperatura ambiente de los circuitos eléctricos sobre las películas proteicas mediante técnicas de dos terminales y cuatro terminales.En la medición de dos terminales, las películas presentaron una resistividad de 3,6 veces 10 a la menos siete ohmios por metro, aproximadamente 20 veces mayor que la del material en masa. Una resistividad más alta medida en películas en comparación con el material en masa es típica debido al camino de corriente ya restringido y a la incapacidad de los portadores de carga para evitar defectos. Al modificar la proporción de componentes proteicos, podemos controlar propiedades biofísicas de los materiales finales, como su elasticidad, resistencia, rugosidad superficial o carga superficial.Estas propiedades afectarían finalmente las funciones y comportamientos de los tejidos unidos al material. Por lo tanto, el sistema de aleación proteica nos ofrece una nueva vía para producir dispositivos médicos implantables o materiales con funciones ajustables en el futuro. Después de ver este video, deberían tener una buena comprensión de cómo fabricar circuitos sobre estos materiales, y esperamos que los protocolos que proporcionamos en el artículo beneficien tanto a científicos investigadores como a médicos clínicos en múltiples campos biomédicos en el futuro.

designing-silk-silk-protein-alloy-materials-for-biomedical

Research

Investigación

JoVE Journal

Bioengineering

Bioingeniería

Películas de seda son una nueva clase de biomateriales fácilmente personalizables para una amplia gama de aplicaciones biomédicas. La película presentó seda sistema de cultivo es altamente adaptable a una variedad...

Cine Cultura de la Seda del sistema para In vitro Análisis y Diseño de Biomateriales

A pesar de las excelentes propiedades mecánicas y bioquímicas de las sedas de araña, este material no pueden ser cosechadas en grandes cantidades por medios convencionales. A continuación se describe una estrategia eficiente para hacer girar las fibras artificiales de seda de araña, que es un proceso importante para los investigadores que estudian la producción de seda de araña y su uso como la próxima generación de biomateriales.

La producción de seda sintética araña a escala de laboratorio

Fibras de seda de araña muestran propiedades mecánicas extraordinarias.

Filtro de aire dispositivos, incluyendo mallas tejidas de electrospun recombinantes Las proteínas de seda de araña

La comprensión de las complejas acciones del cerebro requiere herramientas de investigación avanzadas. Aquí demostramos un novedoso modelo de ingeniería 3D basado en colágeno de seda de tejido neuronal que se asemeja a una arquitectura similar a la del cerebro. El modelo se puede utilizar para estudiar el ensamblaje de redes neuronales, la guía axonal, las interacciones célula-célula y la actividad eléctrica.

Modelo de polarizado Neural tisular basada Silk-colágeno-Engineered 3D

Se han fabricado andamios metálicos bioactivos y mecánicamente fiables mediante un método que consta de dos procesos, la fundición por congelación dinámica para la fabricación de Ti poroso, y el recubrimiento y densificación de los andamios de Ti. El proceso de densificación es simple, efectivo y aplicable a la fabricación de andamios funcionalmente graduados.

Fabricación de Mecánicamente sintonizable y Bioactivos metal andamios para Aplicaciones Biomédicas

Las nanopartículas están emergiendo sistemas de administración de fármacos como prometedores para una amplia gama de indicaciones. A continuación, describimos un método simple pero potente para la fabricación de nanopartículas de seda usando seda Bombyx mori ingeniería inversa. Estas nanopartículas de seda pueden ser cargados fácilmente con una carga útil terapéutica y posteriormente exploradas para aplicaciones de administración de fármacos.

Fabricación y entrega de medicamentos Aplicaciones de seda nanopartículas

Se presenta un protocolo para el spinning de microfluidos y caracterización de la microestructura de monofilamento de fibroína de seda regenerado.

Seco de microfluidos-spinning y caracterización de las fibras regeneradas fibroína de seda

Aquí, presentamos un método de distribución de vectores de la expresión viral en el cerebro utilizando películas de fibroína de seda. Este método permite entrega dirigida de vectores de expresión utilizando fibras ópticas recubiertas de seda/AAV, ahusado de las fibras ópticas y ventanas craneales.

En Vivo Específica la expresión de proteínas de Optogenetic usando películas de seda/AAV

Los insertos de cultivo de tejidos con membranas de plástico son el estándar de oro en los laboratorios de cultivo celular como soportes permeables para establecer capas celulares y modelos de tejidos de barrera. En este artículo, presentamos un método simple para reemplazar la membrana de plástico con una membrana biológicamente más relevante hecha de una proteína de seda de araña funcionalizada recombinante.

Membrana basal nanofibrilar imitadora hecha de seda de araña funcionalizada recombinante en insertos de cultivo de tejidos hechos a medida

Origami de ADN es un poderoso método para la fabricación de objetos nanométricos precisos programando el auto-ensamblaje de moléculas de ADN. Aquí, se describe cómo origami de ADN se puede utilizar para diseñar un robot robótico capaz de detectar señales biológicas y responder por el cambio de forma, posteriormente transmitida a un efecto deseado.

Diseño de un Robot Bio-respuesta a partir del ADN Origami

Aprenda a fabricar aleaciones de proteínas de seda con circuitos electrónicos para aplicaciones biomédicas. Este método permite crear biomateriales con propiedades ajustables y biocompatibilidad superior.

El diseño de proteínas de seda-seda aleaciones para aplicaciones biomédicas

Explorar más videos