Name: Aplicación de I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, servidor HADDOCK y HEX loria para el diseño de proteínas De Novo e In Silico (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2025-07-08T13:00:00.000+00:00
Duration: 5 min 8 s
Description: Aprende a diseñar proteínas antimicrobianas mediante modelado estructural con I-TASSER, trRosetta y HADDOCK. Este método computacional permite validar candidatos terapéuticos antes de pruebas in vitro.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

<ol><li>McArthur, D. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Emerging+infectious+diseases%5BTitle%5D)+AND+%22Nurs+Clin+North+Am%22%5BJournal%5D)">Emerging infectious diseases.</a> Nurs Clin North Am. 54 (2), 297-311 (2019).</li>
<li>Schilliger, L., Paillusseau, C., Francois, C., Bonwitt, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Major+emerging+fungal+diseases+of+reptiles+and+amphibians%5BTitle%5D)+AND+%22Pathogens%22%5BJournal%5D)">Major emerging fungal diseases of reptiles and amphibians.</a> Pathogens. 12 (3), 429(2023).</li>
<li>Campbell, L. J., Garner, T. W. J., Hopkins, K., Griffiths, A. G. F., Harrison, X. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Outbreaks+of+an+emerging+viral+disease+covary+with+differences+in+the+composition+of+the+skin+microbiome+of+a+wild+United+Kingdom+amphibian%5BTitle%5D)+AND+%22Front+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Outbreaks of an emerging viral disease covary with differences in the composition of the skin microbiome of a wild United Kingdom amphibian.</a> Front Microbiol. 10, 1245(2019).</li>
<li>Lorch, J. M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Snake+fungal+disease%3A+An+emerging+threat+to+wild+snakes%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+Royal+Soc+Lond+BBiol+Sci%22%5BJournal%5D)">Snake fungal disease: An emerging threat to wild snakes.</a> Philos Trans Royal Soc Lond BBiol Sci. 371 (1709), 20150457(2016).</li>
<li>Costa, S., Lopes, I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Saprolegniosis+in+amphibians%3A+An+integrated+overview+of+a+fluffy+killer+disease%5BTitle%5D)+AND+%22Jo+F+BaselSwitz%22%5BJournal%5D)">Saprolegniosis in amphibians: An integrated overview of a fluffy killer disease.</a> Jo F BaselSwitz. 8 (5), 537(2022).</li>
<li>Lemieux-Labonté, V., Dorville, N. A. S. -Y., Willis, C. K. R., Lapointe, F. -J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Antifungal+potential+of+the+skin+microbiota+of+hibernating+big+brown+bats+%28Eptesicusfuscus%29+infected+with+the+causal+agent+of+White-Nose+Syndrome%5BTitle%5D)+AND+%22Front+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Antifungal potential of the skin microbiota of hibernating big brown bats (Eptesicusfuscus) infected with the causal agent of White-Nose Syndrome.</a> Front Microbiol. 11, 1776(2020).</li>
<li>Hoyt, J. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Field+trial+of+a+probiotic+bacteria+to+protect+bats+from+White-Nose+Syndrome%5BTitle%5D)+AND+%22Sci+Rep%22%5BJournal%5D)">Field trial of a probiotic bacteria to protect bats from White-Nose Syndrome.</a> Sci Rep. 9 (1), 9158(2019).</li>
<li>Origgi, F. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Ophiodimyces+ophiodiicola%2C+etiologic+agent+of+snake+fungal+disease%2C+in+Europe+since+late+1950s%5BTitle%5D)+AND+%22Emerg+Infect+Dis%22%5BJournal%5D)">Ophiodimyces ophiodiicola, etiologic agent of snake fungal disease, in Europe since late 1950s.</a> Emerg Infect Dis. 28 (10), 2064-2068 (2022).</li>
<li>Van Rooijk, P., Martel, A., Haesebrouck, F., Pasmans, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amphibian+chytridiomycosis%3A+a+review+with+a+focus+on+fungus+host+interactions%5BTitle%5D)+AND+%22Vet+Res%22%5BJournal%5D)">Amphibian chytridiomycosis: a review with a focus on fungus host interactions.</a> Vet Res. 46, 137(2015).</li>
<li>Fisher, M. C., Garner, T. W. J., Walker, S. F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Global+emergence+of+Batrachochytrium+dendrobatidis+and+amphibian+Chytridiomycosis+in+space%2C+time%2C+and+host%5BTitle%5D)+AND+%22Ann+Rev+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Global emergence of Batrachochytrium dendrobatidis and amphibian Chytridiomycosis in space, time, and host.</a> Ann Rev Microbiol. 63 (1), 291-310 (2009).</li>
<li>Hancock, R., Brinkman, F. S. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Function+of+Pseudomonas+porins+in+uptake+and+efflux%5BTitle%5D)+AND+%22Ann+Rev+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Function of Pseudomonas porins in uptake and efflux.</a> Ann Rev Microbiol. 56 (1), 17-38 (2002).</li>
<li>Carfrae, L., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Inhibiting+fatty+acid+synthesis+overcomes+colistin+resistance%5BTitle%5D)+AND+%22Nat+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Inhibiting fatty acid synthesis overcomes colistin resistance.</a> Nat Microbiol. 8 (6), 1026-1038 (2023).</li>
<li>Robson, B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Denovo+protein+folding+on+computers.+Benefits+and+challenges%5BTitle%5D)+AND+%22Comp+Biol+Med%22%5BJournal%5D)">Denovo protein folding on computers. Benefits and challenges.</a> Comp Biol Med. 143, 105292(2022).</li>
<li>Munita, J. M., Arias, C. A. Mechanisms of antibiotic resistance. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aMunita%2C+JM+%22Microbiol+Spect%22">Microbiol Spect</a>. 4 (2), (2016).</li>
<li>Zheng, W., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Folding+non-homologous+proteins+by+coupling+deep-learning+contact+maps+with+I-TASSER+assembly+simulations%5BTitle%5D)+AND+%22Cell+Rep+Met%22%5BJournal%5D)">Folding non-homologous proteins by coupling deep-learning contact maps with I-TASSER assembly simulations.</a> Cell Rep Met. 1 (3), 100014(2021).</li>
<li>Yang, J., Zhang, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((I-TASSER+server%3A+New+development+for+protein+structure+and+function+predictions%5BTitle%5D)+AND+%22Nuc+Acid+Res%22%5BJournal%5D)">I-TASSER server: New development for protein structure and function predictions.</a> Nuc Acid Res. 43 (W1), W174-W181 (2015).</li>
<li>Du, Z., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+trRosetta+server+for+fast+and+accurate+protein+structure+prediction%5BTitle%5D)+AND+%22Nat+Prot%22%5BJournal%5D)">The trRosetta server for fast and accurate protein structure prediction.</a> Nat Prot. 16 (12), 5634-5651 (2021).</li>
<li>Wang, W., Peng, Z., Yang, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Single-sequence+protein+structure+prediction+using+supervised+transformer+protein+language+models%5BTitle%5D)+AND+%22Nat+Comp+Sci%22%5BJournal%5D)">Single-sequence protein structure prediction using supervised transformer protein language models.</a> Nat Comp Sci. 2 (12), 804-814 (2022).</li>
<li>Pettersen, E., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((UCSF+Chimera-A+visualization+system+for+exploratory+research+and+analysis%5BTitle%5D)+AND+%22J+Comp+Chem%22%5BJournal%5D)">UCSF Chimera-A visualization system for exploratory research and analysis.</a> J Comp Chem. 25 (13), 1605-1612 (2004).</li>
<li>Ghoorah, A. W., Devignes, M. -D., Smail-Tabbone, M., Ritchie, D. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein+docking+using+case-based+reasoning%5BTitle%5D)+AND+%22Proteins%3A+Struct+Funct+Bioinf%22%5BJournal%5D)">Protein docking using case-based reasoning.</a> Proteins: Struct Funct Bioinf. 81 (12), 2150-2158 (2013).</li>
<li>Battey, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Automated+server+predictions+in+CASP7%5BTitle%5D)+AND+%22Proteins%3A+Struct+Funct+Bioinf%22%5BJournal%5D)">Automated server predictions in CASP7.</a> Proteins: Struct Funct Bioinf. 69 (S8), 68-82 (2007).</li>
<li>Kryshtafovych, A., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Evaluation+of+the+template-based+modeling+in+CASP12%5BTitle%5D)+AND+%22Proteins%3A+Struct+Funct+Bioinf%22%5BJournal%5D)">Evaluation of the template-based modeling in CASP12.</a> Proteins: Struct Funct Bioinf. 86 (S1), 321-334 (2018).</li>
<li>Anishchenko, I., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein+tertiary+structure+prediction+and+refinement+using+deep+learning+and+Rosetta+in+CASP14%5BTitle%5D)+AND+%22Proteins%3A+Struct+Funct+Bioinf%22%5BJournal%5D)">Protein tertiary structure prediction and refinement using deep learning and Rosetta in CASP14.</a> Proteins: Struct Funct Bioinf. 89 (12), 1722-1733 (2021).</li>
<li>Kinch, L. N., Schaeffer, R. D., Kryshtafovych, A., Grishin, N. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Target+classification+in+the+14th+round+of+the+critical+assessment+of+protein+structure+prediction+%28CASP14%29%5BTitle%5D)+AND+%22Proteins%3A+Struct+Funct+Bioinf%22%5BJournal%5D)">Target classification in the 14th round of the critical assessment of protein structure prediction (CASP14).</a> Proteins: Struct Funct Bioinf. 89 (12), 1618-1632 (2021).</li>
<li>Honorato, R. V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+biology+in+the+clouds%3A+The+WeNMR-EOSC+ecosystem%5BTitle%5D)+AND+%22FrontMolBiosci%22%5BJournal%5D)">Structural biology in the clouds: The WeNMR-EOSC ecosystem.</a> FrontMolBiosci. 8, 729513(2021).</li>
<li>Van Zundert,, et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+HADDOCK2.2+Web+Server%3A+User-friendly+integrative+modeling+of+biomolecular+complexes%5BTitle%5D)+AND+%22JMolBiol%22%5BJournal%5D)">The HADDOCK2.2 Web Server: User-friendly integrative modeling of biomolecular complexes.</a> JMolBiol. 428 (4), 720-725 (2016).</li>
<li>Macindoe, G., Mavridis, L., Venkatraman, V., Devignes, M. -D., Ritchie, D. W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((HexServer%3A+An+FFT-based+protein+docking+server+powered+by+graphics+processors%5BTitle%5D)+AND+%22Nucl+Acid+Res%22%5BJournal%5D)">HexServer: An FFT-based protein docking server powered by graphics processors.</a> Nucl Acid Res. 28 (Web Server), W445-W449 (2010).</li>
<li>Agrawal, P., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((In+silico+approach+for+prediction+of+antifungal+peptides%5BTitle%5D)+AND+%22Front+Microbiol%22%5BJournal%5D)">In silico approach for prediction of antifungal peptides.</a> Front Microbiol. 9, 323(2018).</li>
<li>Shai, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Mode+of+action+of+membrane+active+antimicrobial+peptides%5BTitle%5D)+AND+%22Biopolymers%22%5BJournal%5D)">Mode of action of membrane active antimicrobial peptides.</a> Biopolymers. 66 (4), 236-248 (2002).</li>
</ol>

<table><tbody><tr><td>BLAST</td><td>N/A</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>Ordenador</td><td>AMD</td><td>N/A</td><td>SO: XP, W7, W8, W10, ubuntu, linux</td></tr><tr><td>Servidor HADDOCK</td><td>BONVINLAB</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>HEX 5.2</td><td>BBSRC-INRIA</td><td>N/A</td><td>Servidor de descarga en línea</td></tr><tr><td>I-TASSER</td><td>ZHANG LAB</td><td>N/A</td><td>Servidor de descarga en línea</td></tr><tr><td>MUSCLE</td><td>N/A</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>NCBI</td><td>N/A</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>PYMOL</td><td>SCHR&Ouml; DINGER</td><td>N/D</td><td>Download-XP, W7, W8, W10, W11, LINUX</td></tr><tr><td>SWISS-MODEL</td><td>BIOZENTRUM</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>trRosetta server</td><td>YANG LAB</td><td>N/A</td><td>Servidor en línea</td></tr><tr><td>USCF CHIMERA</td><td>RBVI</td><td>N/A</td><td>Download-XP, W7, W8, W10, W11, LINUX</td></tr></tbody></table>

aplicación de i tasser, trrosetta, ucsf chimera, servidor haddock y hex loria para el diseño de proteínas de novo e in silico

Application of I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, HADDOCK server, and HEX loria for De Novo and In Silico Design of Proteins

La secuencia en desarrollo utiliza la siguiente fórmula: K(X)3KW(X)2K(X)2K, donde (X) puede ser G, A, V, I o L28. Los resultados de la búsqueda obtenidos incluyeron secuencias proteicas de más de 300 aminoácidos, las cuales fueron seleccionadas debido a su condición de secuencias proteicas completas, en contraposición a secuencias parciales. Hay que tener en cuenta que las secuencias completas son esenciales para el estudio. Las funciones de cada receptor/canal de ...

Aplicación de I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, servidor HADDOCK y HEX loria para el diseño de proteínas De Novo e In Silico

The frontiers of protein design lie in the construction of amino acid sequences and the incorporation of specific motifs, such as binding sites, into ...

application-i-tasser-trrosetta-ucsf-chimera-haddock-server-hex-loria

Research

Investigación

JoVE Journal

Biology

Biología

Directrices para el ordenador basado en la caracterización estructural y funcional de la proteína mediante la canalización I-TASSER se describe. A partir de secuencias de proteínas de la consulta, los modelos 3D se generan con múltiples alineaciones threading e iterativo simulaciones estructurales de montaje. Inferencias funcionales a partir de entonces son elaborados sobre la base de los partidos a las proteínas de estructura conocida y funciones.

Un protocolo para la estructura de la proteína por computadora y la función de predicción

Desarrollamos métodos computacionales de diseño de proteínas de novo capaces de abordar varias áreas importantes del diseño de proteínas. Para difundir estos métodos presentamos Protein WISDOM, una herramienta en línea para el diseño de proteínas (http://www.proteinwisdom.org). A partir de un molde estructural, se puede realizar el diseño de proteínas monoméricas para aumentar la estabilidad y complejos para aumentar la afinidad de unión.

SABIDURÍA Proteína: Un banco de trabajo para<em&gt; En silico</em&gt;<em&gt; De novo</em&gt; Diseño de biomoléculas

Este protocolo describe las técnicas utilizadas para determinar las estructuras de canal de iones por microscopia del cryo-electrón, incluyendo un sistema de baculovirus para expresar eficientemente genes en células de mamíferos con el mínimo esfuerzo y toxicidad, extracción de proteínas, purificación, y comprobación de la calidad, preparación de la red muestra y proyección, así como recopilación de datos y procesamiento.

Expresión y purificación de los humanos sensibles a lípido catiónico canal TRPC3 para la determinación estructural por microscopia del Cryo-electrón de solo-partícula

Una habilidad clave en el modelado biomolecular es mostrar y anotar sitios activos en proteínas. Esta técnica se demuestra utilizando cuatro programas gratuitos populares para la visualización macromolecular: iCn3D, Jmol, PyMOL y UCSF ChimeraX.

Modelado de un sitio activo enzimático utilizando software gratuito de visualización molecular

Este protocolo presenta las herramientas disponibles para modelar ligandos de moléculas pequeñas en mapas crioEM de macromoléculas.

Modelado de ligandos en mapas derivados de la criomicroscopía electrónica

Describimos una metodología basada en la diversificación de secuencias para estimar las preferencias de aminoácidos de sitios de unión multiespecíficos en interacciones proteína-proteína (PPIs). En esta estrategia, se generan miles de ligandos peptídicos potenciales y se seleccionan in silico, superando así algunas limitaciones de los métodos experimentales disponibles.

Predicción computacional de las preferencias de aminoácidos de dominios de unión a péptidos potencialmente multiespecíficos implicados en las interacciones proteína-proteína

Aquí presentamos un protocolo para el diseño guiado por la estructura de la interacción de unión proteína-ligando entre la sangliferina A y la ciclofilina A/Ganoderiol-F, esencial para descubrir nuevos fármacos. La estabilidad del complejo ligando-receptor se evaluó mediante simulación de dinámica molecular.

Diseño y desarrollo guiados por la estructura de nuevos inhibidores de la ciclofilina A y derivados de ganoderiol-F: un enfoque in-silico

Los métodos computacionales son prometedores para acelerar el descubrimiento de fármacos, pero con frecuencia pasan por alto la naturaleza dinámica de las estructuras de las proteínas. Aquí, discutimos el análisis de acoplamiento basado en conjuntos para incorporar indirectamente la flexibilidad de las proteínas, lo que podría mejorar la precisión y la confiabilidad de los esfuerzos de descubrimiento de fármacos.

Incorporación de la flexibilidad y la dinámica de la estructura de la proteína diana en el descubrimiento computacional de fármacos mediante el análisis de acoplamiento basado en conjuntos

En la inyección intraventricular Utero y electroporación de embriones de rata E16

En la inyección intraventricular Utero y electroporación de embriones de ratón E15

Aprende a diseñar proteínas antimicrobianas mediante modelado estructural con I-TASSER, trRosetta y HADDOCK. Este método computacional permite validar candidatos terapéuticos antes de pruebas in vitro.

Aplicación de I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, servidor HADDOCK y HEX loria para el diseño de proteínas De Novo e In Silico

Explorar más videos