4.2
De nombreux processus biologiques dépendent des interactions protéine-protéine. En fait, un grand nombre de protéines ont besoin de former des complexes protéiques, ou oligomères, pour exécuter leurs fonctions. Parfois deux ou plus des protéines identiques forment un complexe, tel que le dimère kinésine, qui se compose de deux chaînes de protéines identiques.
Dans d'autres cas, différentes protéines ou polypeptides se réunissent pour former une unité fonctionnelle. Par exemple, les microtubules du cytosquelette se composent de dimères alpha et bêta tubuline. Les surfaces de liaison des monomères alpha et bêta tubuline ont des formes complémentaires.
Ces formes correspondantes permettent aux monomères de former un grand nombre d'interactions non-covalentes, qui maintiennent ensuite la tubuline alpha et bêta ensemble. Ce type d'interface est un exemple d'une interaction surface-surface. Similaires aux sites de liaison du ligand, les interactions sur l'interface protéine-protéine peuvent impliquer des liaisons non-covalentes et des forces hydrophobes.
Cependant, les liaisons disulfure covalentes entre les acides aminés de cystéine sur chaque surface protéique peuvent également jouer un rôle pour les garder ensemble. Pourtant, toutes les interfaces de protéines ne nécessitent pas de surfaces étroitement correspondantes. Par exemple, de nombreuses enzymes, comme la protéine kinase A ici, forme une fente pouvant reconnaître et lier les boucles polypeptidiques de ses partenaires de liaison.
Ce type d'interface est appelé interaction surface-chaîne. Un autre type d'interface, connu sous le nom d'interaction hélice-hélice ou superhélice, se forme quand les hélices de deux protéines s'enveloppent l'une autour de l'autre. Cette interface est fréquemment observée dans les protéines qui contiennent des domaines glissière à leucine, tels que les facteurs de transcription eucaryotes.
En conclusion, la structure physique et les propriétés chimiques des pièces en interaction détermine le type d'interface entre deux protéines.
De nombreuses protéines forment des complexes pour remplir leurs fonctions, ce qui rend les interactions protéine-protéine (IPP) essentielles à la survie d'un organisme. La plupart des IPP sont stabilisées par de nombreuses forces chimiques non covalentes faibles. La forme physique des interfaces détermine la manière dont deux protéines interagissent. De nombreuses protéines globulaires ont des formes très proches sur leur surface, qui forment un grand nombre de liaisons faibles. De plus, de nombreux IPP se produisent entre deux hélices ou entre une fente superficielle et une chaîne ou une chaîne polypeptidique.
Diverses méthodes informatiques et biochimiques sont utilisées pour étudier les interfaces protéiques. Des méthodes de laboratoire, telles que la purification par affinité, la spectrométrie de masse et les puces à protéines, peuvent être utilisées pour identifier de nouvelles interactions. La co-immunoprécipitation de protéines et le criblage de deux hybrides de levure sont largement utilisés pour prouver si deux protéines interagissent in vitro. Les programmes informatiques peuvent prédire les IPP sur la base d'interactions similaires trouvées dans d'autres protéines en comparant les séquences protéiques et les structures tridimensionnelles. D'autres approches informatiques, telles que le profilage phylogénétique, prédisent les IPP sur la base de la coévolution des partenaires de liaison. De plus, l’analyse de la fusion génétique est utilisée pour prédire les partenaires d’interaction en trouvant des paires de protéines fusionnées dans le génome d’autres organismes.
Les protéines interagissent généralement avec plusieurs partenaires au même moment ou à des moments différents, et elles peuvent contenir plusieurs interfaces d'interaction. De nombreuses protéines forment de grands complexes qui remplissent des fonctions spécifiques qui ne peuvent être remplies que par le complexe complet. Dans certains cas, ces interactions protéiques sont régulées, c'est-à-dire qu'une protéine peut interagir avec différents partenaires en fonction des besoins cellulaires. D'autres analyses informatiques et statistiques classent ces interactions en réseaux, qui sont conservés dans des bases de données d'interactomes en ligne. Ces bases de données consultables permettent aux utilisateurs d'étudier des interactions protéiques spécifiques, ainsi que de concevoir des médicaments susceptibles d'améliorer ou de perturber les interactions au niveau de l'interface.
De nombreux processus biologiques dépendent des interactions protéine-protéine. En fait, un grand nombre de protéines ont besoin de former des complexes protéiques, ou oligomères, pour exécuter leurs fonctions. Parfois deux ou plus des protéines identiques forment un complexe, tel que le dimère kinésine, qui se compose de deux chaînes de protéines identiques.
Dans d'autres cas, différentes protéines ou polypeptides se réunissent pour former une unité fonctionnelle. Par exemple, les microtubules du cytosquelette se composent de dimères alpha et bêta tubuline. Les surfaces de liaison des monomères alpha et bêta tubuline ont des formes complémentaires.
Ces formes correspondantes permettent aux monomères de former un grand nombre d'interactions non-covalentes, qui maintiennent ensuite la tubuline alpha et bêta ensemble. Ce type d'interface est un exemple d'une interaction surface-surface. Similaires aux sites de liaison du ligand, les interactions sur l'interface protéine-protéine peuvent impliquer des liaisons non-covalentes et des forces hydrophobes.
Cependant, les liaisons disulfure covalentes entre les acides aminés de cystéine sur chaque surface protéique peuvent également jouer un rôle pour les garder ensemble. Pourtant, toutes les interfaces de protéines ne nécessitent pas de surfaces étroitement correspondantes. Par exemple, de nombreuses enzymes, comme la protéine kinase A ici, forme une fente pouvant reconnaître et lier les boucles polypeptidiques de ses partenaires de liaison.
Ce type d'interface est appelé interaction surface-chaîne. Un autre type d'interface, connu sous le nom d'interaction hélice-hélice ou superhélice, se forme quand les hélices de deux protéines s'enveloppent l'une autour de l'autre. Cette interface est fréquemment observée dans les protéines qui contiennent des domaines glissière à leucine, tels que les facteurs de transcription eucaryotes.
En conclusion, la structure physique et les propriétés chimiques des pièces en interaction détermine le type d'interface entre deux protéines.
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