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ARN polymérases eucaryotes
L'ARN polymérase (ARNP) est conservée chez tous les animaux, avec les RNAP bactériennes, archéennes et eucaryotes partageant des similitudes de séquen…
Les eucaryotes ont trois différentes ARN polymérases-l'ARN polymérase I, II et III. Elles sont structurellement similaires les unes aux autres et partagent des caractéristiques communes avec les polymérases ARN procaryotes. Cependant, elles transcrivent différentes classes d'ARN.
L'ARN polymérase I transcrit la plupart des gènes d'ARN ribosomique, tandis que l'ARN polymérase III transcrit les gènes d'ARNt, certains gènes d'ARNsn et d'autres gènes de petits ARN. La majorité des protéines codant pour les gènes d'ARN sont transcrites par l'ARN polymérase II Le domaine de l'extrémité carboxy-terminale de l'ARN polymérase II sert de site de liaison pour plusieurs facteurs de transcription qui régulent son activité enzymatique. La liaison de ces facteurs dépend du modèle de phosphorylation de ce domaine.
Pour l'ARN polymérase II, le promoteur le mieux étudié est appelé la TATA box. Elle possède une séquence d'ADN conservée, le plus souvent TATAAA, qui est habituellement localisée 25 nucléotides en amont du site d'initiation de la transcription. L'ARN polymérase II est guidé vers le site du promoteur par un ensemble de protéines connues sous le nom de facteurs généraux de transcription.
Plus précisément, facteur de transcription II ou TFII avec les variantes A, B, D, E, F, et H.La transcription commence par la liaison de TFIID sur la TATA box. La protéine de liaison à TATA box-ou TBP, qui est un composant de TFIID-reconnaît la séquence d'ADN TATA box. Ensuite, TBP s'associe à TFIIA et TFIIB, en construisant une plate-forme pour que l'ARN polymérase puisse s'assembler avec TFIIF sur le site promoteur.
Enfin, TFIIE et TFIIH rejoignent ces composantes pour former le complexe d'initiation. Ensuite, le TFIIH déroule le duplex de l'ADN autour du site d'initiation et phosphoryle le domaine C-terminal de l'ARN polymérase. Cette phosphorylation modifie la conformation de la polymérase, lui permettant de se libérer du complexe d'initiation et de commencer la transcription au départ du site d'initiation.
Une fois que l'ARN polymérase II a commencé à synthétiser la transcription de l'ARN, la plupart des facteurs généraux de transcription sont libérés de l'ADN.
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Q1: What are the three eukaryotic RNA polymerases and what do they transcribe?
Eukaryotes have three RNA polymerases with distinct roles. RNA Polymerase I transcribes most ribosomal RNA genes. RNA Polymerase III transcribes transfer RNA genes, some small nuclear RNA, and other small RNA genes. RNA Polymerase II transcribes the majority of protein-encoding genes. Though structurally similar to each other and to bacterial polymerases, each specializes in different RNA classes.
Q2: How does the carboxy-terminal domain of RNA Polymerase II regulate transcription?
The carboxy-terminal domain of RNA Polymerase II serves as a binding site for transcription factors that regulate its enzymatic activity. The binding of these factors depends on the phosphorylation pattern of this domain. This phosphorylation-dependent mechanism allows precise control of transcription initiation and elongation in eukaryotes.
Q3: What role do transcription factors play in eukaryotic RNA polymerase function?
All three eukaryotic RNA polymerases require specific transcription factors to function properly. These proteins remain attached to the RNA polymerase to guide the direction of RNA synthesis on the template DNA strand. The TATA-binding protein is common to all three polymerases, ensuring coordinated regulation of different gene classes.
Q4: How does poly(A) dependent termination work in eukaryotes?
Poly(A) dependent termination combines polyadenylation of the mRNA transcript with RNA Polymerase II termination. While the polymerase continues transcribing past the gene end, the transcript is cleaved at an internal site. The upstream part is released and receives a poly(A) tail, while a 5'-exonuclease digests the downstream product, helping the polymerase dissociate from the DNA template.
Q5: Why do eukaryotic RNA polymerases need to disassemble after transcription?
Once RNA strand elongation is complete, the RNA polymerase and associated transcription factors must disassemble and release the mRNA transcript. This release is essential for mRNA processing and export from the nucleus. Unlike bacterial polymerases that terminate at specific sequences, eukaryotic polymerases require coordinated cleavage and exonuclease activity to properly terminate and release the transcript.
Q6: How do eukaryotic and bacterial RNA polymerases compare structurally?
Eukaryotic RNA polymerases share significant structural and sequence similarities with bacterial RNA polymerase. RNA Polymerase II is most similar to bacterial RNAP in terms of structural organization and folding topologies of enzyme subunits. However, despite these structural similarities, their mechanisms of action differ substantially, particularly in transcription initiation, elongation, and termination processes.
Q7: What is the key difference between eukaryotic and bacterial transcription termination?
Bacterial genes contain specific DNA sequences that direct RNA polymerase to terminate at precise locations. In contrast, protein-encoding genes transcribed by eukaryotic RNA Polymerase II lack these specific termination sequences. Instead, eukaryotes rely on poly(A) dependent termination, which combines transcript cleavage with polyadenylation and exonuclease digestion to terminate transcription.