9.6
Une fois qu’un ARNm est traduit, le ribosome doit se dissocier de l’ARN et libérer la chaîne polypeptidique nouvellement formée.
La traduction se termine lorsqu’un codon d’arrêt, UAA, UAG ou UGA, est rencontré. Il n’y a pas d’ARNt complémentaires qui correspondent aux codons stop.
Au lieu de cela, lorsqu’un codon stop est positionné sur le site A du ribosome, il est reconnu par des protéines appelées facteurs de libération, RF1 ou RF2.
Cette liaison force l’enzyme peptidyl transférase dans le ribosome à catalyser l’ajout d’une molécule d’eau au lieu d’un acide aminé à l’ARNt peptidyl.
En conséquence, l’acide aminé du site P se détache de son ARNt, libérant le polypeptide nouvellement fabriqué dans le cytoplasme.
Ensuite, un troisième facteur de libération, RF3, lié au GDP, rejoint le ribosome.
Sur le ribosome, RF3 remplace le GDP par le GTP. Cet échange entraîne un changement de conformation de RF3, qui déclenche la dissociation de RF1 et RF2 du ribosome.
Ensuite, RF3 catalyse l’hydrolyse du GTP, ce qui permet aux sous-unités ribosomales de se dissocier les unes des autres et de l’ARNm.
Les sous-unités ribosomiques désassemblées, liées à un ARNt initiateur, peuvent maintenant rejoindre un nouvel ARNm pour un autre cycle de traduction.
La grande sous-unité ribosomale possède plusieurs structures importantes essentielles à la traduction. Ceux-ci incluent le centre peptidyl transférase…
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