La structure de l’ATP synthase

L’ATP synthase est un nanomoteur biologique lié à une membrane, principalement connu pour convertir l’ADP et le phosphate inorganique en ATP.

Cette enzyme est alimentée par un gradient électrochimique, établi par des protons répartis de manière inégale sur la membrane.

Les protons s’écoulent le long de leur gradient électrochimique et activent les deux domaines fonctionnels de l’ATP synthase : le sous-complexe F0 et le sous-complexe F1.

F0 est un composant transmembranaire avec des sous-unités qui interagissent directement avec les protons.

Tout d’abord, la sous-unité stator permet aux protons d’entrer par ses canaux et de se fixer au site de liaison sur une autre sous-unité appelée rotor.

La liaison des protons entrants provoque la rotation du rotor. Lorsque les protons effectuent une rotation complète de 360 degrés, ils se dissocient du rotor et sortent de la membrane par un autre canal de stator.

Ces mouvements dynamiques au sein de l’ATP synthase sont stabilisés par une tige périphérique qui établit une connexion rigide entre les sous-complexes F0 et F1.