Name: Amyloïde et l’architecture cross-bêta (Vidéo) | JoVE Journal
Uploaded: 2026-02-13T13:15:00.000+00:00
Duration: 9 min 6 s
Description: Découvrez la diffraction des rayons X pour étudier l'architecture cross-bêta des fibrilles amyloïdes. Cette méthode permet de modéliser la structure moléculaire des protéines mal repliées impliquées dans les maladies neurodégénératives.

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<ol><li>Shirahama, T., Cohen, A. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((High+resolution+electron+microscopic+analysis+of+the+amyloid+fibril%5BTitle%5D)+AND+%22J+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">High resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril.</a> J Cell Biol. 33, 679-706 (1967).</li>
<li>Buxbaum, J. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amyloid+nomenclature+2024%3A+Update%2C+novel+proteins%2C+and+recommendations+by+the+International+Society+of+Amyloidosis+%28ISA%29+Nomenclature+Committee%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Amyloid nomenclature 2024: Update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee.</a> Amyloid. 31 (4), 249-256 (2024).</li>
<li>Dobson, C. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+structural+basis+of+protein+folding+and+its+links+with+human+disease%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+B+Biol+Sci%22%5BJournal%5D)">The structural basis of protein folding and its links with human disease.</a> Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 356 (1406), 133-145 (2001).</li>
<li>Sunde, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Common+core+structure+of+amyloid+fibrils+by+synchrotron+X-ray+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Mol.+Biol%22%5BJournal%5D)">Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction.</a> J. Mol. Biol. 273, 729-739 (1997).</li>
<li>Astbury, W. T., Woods, H. J., Bragg, W. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+studies+of+the+structure+of+hair%2C+wool%2C+and+related+fibers.+II.+The+molecular+structure+and+elastic+properties+of+hair+keratin%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+A%22%5BJournal%5D)">X-ray studies of the structure of hair, wool, and related fibers. II. The molecular structure and elastic properties of hair keratin.</a> Philos Trans R Soc Lond A. 232, 333-394 (1934).</li>
<li>Geddes, A. J., Parker, K. D., Atkins, E. D., Beighton, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((%26%2334%3BCross-beta%26%2334%3B+conformation+in+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">&#34;Cross-beta&#34; conformation in proteins.</a> J Mol Biol. 32 (2), 343-358 (1968).</li>
<li>Sawaya, M. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+structures+of+amyloid+cross-beta+spines+reveal+varied+steric+zippers%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers.</a> Nature. 447 (7143), 453-457 (2007).</li>
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<li>Eanes, E. D., Glenner, G. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+studies+on+amyloid+filaments%5BTitle%5D)+AND+%22J+Histochem+Cytochem%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction studies on amyloid filaments.</a> J Histochem Cytochem. 16 (11), 673-677 (1968).</li>
<li>Kirschner, D. A., Abraham, C., Selkoe, D. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+from+intraneuronal+paired+helical+filaments+and+extraneuronal+amyloid+fibers+in+Alzheimer+disease+indicates+cross-beta+conformation%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction from intraneuronal paired helical filaments and extraneuronal amyloid fibers in Alzheimer disease indicates cross-beta conformation.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 83 (2), 503-507 (1986).</li>
<li>Ke, P. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Half+a+century+of+amyloids%3A+Past%2C+present+and+future%5BTitle%5D)+AND+%22Chem+Soc+Rev%22%5BJournal%5D)">Half a century of amyloids: Past, present and future.</a> Chem Soc Rev. 49 (15), 5473-5509 (2020).</li>
<li>Sipe, J. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nomenclature+2014%3A+Amyloid+fibril+proteins+and+clinical+classification+of+the+amyloidosis%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinical classification of the amyloidosis.</a> Amyloid. 21 (4), 221-224 (2014).</li>
<li>Morris, K. L., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+fiber+diffraction+studies+of+amyloid+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22Methods+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">X-ray fiber diffraction studies of amyloid fibrils.</a> Methods Mol Biol. 849, 121-135 (2012).</li>
<li>Al-Hilaly, Y. K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Tau+%28297-391%29+forms+filaments+that+structurally+mimic+the+core+of+paired+helical+filaments+in+alzheimer%27s+disease+brain%5BTitle%5D)+AND+%22FEBS+Lett%22%5BJournal%5D)">Tau (297-391) forms filaments that structurally mimic the core of paired helical filaments in alzheimer's disease brain.</a> FEBS Lett. 594 (5), 944-950 (2020).</li>
<li>Makin, O. S., Sikorski, P., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Clearer%3A+A+new+tool+for+the+analysis+of+X-ray+fiber+diffraction+patterns+and+diffraction+simulation+from+atomic+structural+models%5BTitle%5D)+AND+%22Appl+Cryst%22%5BJournal%5D)">Clearer: A new tool for the analysis of X-ray fiber diffraction patterns and diffraction simulation from atomic structural models.</a> Appl Cryst. 40 (5), 966-972 (2007).</li>
<li>Winn, M. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((An+overview+of+the+CCP4+project+in+protein+crystallography%3A+An+example+of+a+collaborative+project%5BTitle%5D)+AND+%22J+Synchrotron+Radiat%22%5BJournal%5D)">An overview of the CCP4 project in protein crystallography: An example of a collaborative project.</a> J Synchrotron Radiat. 10 (Pt 1), 23-25 (2003).</li>
<li>Squire, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+CCP13+software+and+the+strategy+behind+further+developments%3A+Stripping+and+modelling+of+fiber+diffraction+data%5BTitle%5D)+AND+%22Fibre+Diffr+Rev%22%5BJournal%5D)">New CCP13 software and the strategy behind further developments: Stripping and modelling of fiber diffraction data.</a> Fibre Diffr Rev. 11, 7-19 (2003).</li>
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<li>Madine, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+insights+into+the+polymorphism+of+amyloid-like+fibrils+formed+by+region+20-29+of+amylin+revealed+by+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J+Am+Chem+Soc%22%5BJournal%5D)">Structural insights into the polymorphism of amyloid-like fibrils formed by region 20-29 of amylin revealed by solid-state NMR and X-ray fiber diffraction.</a> J Am Chem Soc. 130 (45), 14990-15001 (2008).</li>
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<li>Papapostolou, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineering+nanoscale+order+into+a+designed+protein+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Engineering nanoscale order into a designed protein fiber.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (26), 10853-10858 (2007).</li>
<li>Steinmetz, M. O., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+models+of+de+novo+designed+cc%CE%B2-met+amyloid-like+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">Atomic models of de novo designed ccβ-met amyloid-like fibrils.</a> J Mol Biol. 376 (3), 898-912 (2008).</li>
<li>Blake, C., Serpell, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Synchrotron+x-ray+studies+suggest+that+the+core+of+the+transthyretin+amyloid+fibril+is+a+continuous+%CE%B2-helix%5BTitle%5D)+AND+%22Structure%22%5BJournal%5D)">Synchrotron x-ray studies suggest that the core of the transthyretin amyloid fibril is a continuous β-helix.</a> Structure. 4, 989-998 (1996).</li>
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<table><tbody><tr><td>Capillaires en quartz pour rayons X de 0,7 mm de diamètre&nbsp;</td><td>GLAS, W. Muller, D-13503, Berlin, Allemagne</td><td>Q-07-001-80</td><td></td></tr><tr><td>Capillaires en verre borosilicate de 1,5 mm</td><td>Harvard appatus Ltd, (Edenbridge, Kent, R-U)</td><td>BS4 30-0074</td><td>exemple, disponible chez d'autres fabricants</td></tr><tr><td>Diffractomètre à rayons X pour la cristallographie des protéines</td><td>Divers</td><td></td><td>Divers fabricants</td></tr></tbody></table>

amyloïde et l’architecture cross-bêta

Amyloid and the Cross-Beta Architecture

Amyloïde et l’architecture cross-bêta

Amyloid fibrils are made up of a misfolded, self-assembled protein organised into a well-defined, repetitive structure. They are well known for their ...

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