26.5
I microtubuli subiscono una riorganizzazione attraverso il montaggio e lo smontaggio ripetuti delle loro subunità tubuliche. I microtubuli vengono destabilizzati quando il tasso di catastrofe, o accorciamento, supera il tasso di salvataggio o allungamento.
La destabilizzazione è catalizzata da MAP tra cui la stammina e la chinesina-13, ognuna delle quali ha una modalità d'azione distinta.
Nel pool citoplasmatico, la stammina sequestra le tubuline legandosi a due eterodimeri di tubulina, alterando la conformazione della tubulina e impedendone l'assemblaggio sui microtubuli. Ciò si traduce in un passaggio dall'allungamento dei microtubuli al restringimento.
Inoltre, la stammina si lega alla punta del filamento e li piega per rimuovere in sequenza le subunità eterodimeriche della tubulina.
La chinesina-13, un membro non mobile della famiglia delle proteine chinesina, agisce come un destabilizzatore ATP-dipendente.
Lachinesina-13 legata all'ATP si lega all'estremità dei microtubuli e stacca le subunità promuovendo la conversione della GTP-Beta-tubulina in GDP-Beta-tubulina. Ciò riduce l'affinità dell'eterodimero verso le subunità adiacenti nel filamento del microtubulo e i dimeri di tubulina legata alla chinesina-13 vengono facilmente rilasciati.
Dopo il distacco dal microtubulo, l'ATP viene idrolizzato e l'energia derivante dalla scomposizione dell'ATP in ADP e fosfato inorganico separa la chinesina-13 dalla subunità della tubulina.
La destabilizzazione dei microtubuli può verificarsi durante diverse fasi del ciclo di vita dei microtubuli, come la nucleazione o l'allungamento. Può…
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