La struttura dei filamenti intermedi

I filamenti intermedi sono proteine del citoscheletro con lunghe strutture simili a corde.

Sono chiamati filamenti intermedi perché la loro larghezza è di circa dieci nanometri, che è compresa tra le larghezze dei microfilamenti e dei microtubuli.

I filamenti intermedi si formano attraverso l'associazione laterale di filamenti di lunghezza unitaria che sono formati dall'associazione a più stadi dei tetrameri.

Strutturalmente, tutti i tetrameri hanno un nucleo proteico fibroso tripartito comune, costituito da un dominio di bastoncelli alfa-elicoidali conservato al suo centro, una testa N-terminale variabile e domini di coda C-terminali.

Le subunità elicoidali hanno ripetizioni di sette amminoacidi ciascuna, ricche di amminoacidi idrofobici come leucina, isoleucina, metionina o valina, rendendo il nucleo dei filamenti intermedi non polare.

Il dominio idrofobico dei bastoncelli aiuta nelle associazioni laterali e nell'avvolgimento dei monomeri per la formazione dei filamenti. I domini della testa e della coda interagiscono con le proteine, comprese le integrine, i linker del citoscheletro nel citoplasma e la nesprina che collega la matrice nucleare e il citoscheletro nella membrana nucleare.