17.15
Le glicoproteine con catene laterali oligosaccaridiche complesse sono sintetizzate nell'ER e modificate nel Golgi.
Tipicamente, l'intero precursore dell'oligosaccaride legato all'N viene aggiunto a una proteina ER. Quindi, la glucosidasi I e la glucosidasi II rimuovono rispettivamente una e due unità di glucosio.
Dopo che una mannosidasi ER taglia uno specifico mannosio, la proteina viene trasferita al Golgi.
All'interno del lume del Golgi, la mannosidasi I rimuove tre mannosio da diverse parti del precursore. Qui vengono aggiunte ulteriori unità di zucchero come la N-acetilglucosamina.
Successivamente, la mannosidasi II rimuove due mannosio dal precursore, producendo un nucleo finale composto da tre mannosi.
Un trasportatore di zucchero nucleotidico aggiunge zuccheri in entrata legati a fosfati nucleotidici come l'UDP-N-acetilglucosamina. I fosfati nucleotidici rilasciati durante l'aggiunta di zucchero vengono riciclati nel citosol per portare zuccheri aggiuntivi attraverso il trasportatore di zucchero nucleotidico, come il galattosio e l'acido sialico.
Questo forma una complessa catena laterale oligosaccaridica sulla proteina.
La glicosilazione delle proteine inizia nel lume del reticolo endoplasmatico (RE) e continua nell'apparato di Golgi. Le glicosiltransferasi catalizzan…
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