L’uso di enzimi da parte dell’uomo risale al 7000 a.C. Gli esseri umani hanno usato per la prima volta gli enzimi per fermentare gli zuccheri e produrre alcol senza sapere che si trattava di una reazione catalizzata da enzimi. Wilhelm Kuhne coniò il termine “enzima” nel 1877 dalle parole greche “en” che significa “in” o “dentro” e “zyme” che significa “lievito”.
La maggior parte degli enzimi sono proteine che accelerano le reazioni biochimiche senza essere consumate. Gli enzimi contengono uno o più siti attivi che legano i substrati e li convertono in prodotti. Molti enzimi hanno anche siti allosterici, siti aggiuntivi in cui molecole diverse dai substrati si legano per attivare o inibire l’enzima.
Alcuni enzimi richiedono la presenza di cofattori: ioni metallici o molecole organiche per la catalisi. I cofattori si legano al sito attivo di un enzima e assistono nella conversione dei substrati in prodotti. Un enzima senza un cofattore è un apoenzima e diventa un oloenzima una volta che si lega a un cofattore. Un cofattore che è una molecola organica è chiamato coenzima. La maggior parte dei coenzimi sono derivati dalle vitamine.
Gli inibitori sono molecole che bloccano una reazione catalizzata da un enzima. Gli inibitori competitivi sono simili alle molecole del substrato e competono con esse per legarsi ai siti attivi. Al contrario, gli inibitori non competitivi si legano ai siti allosterici e modificano la conformazione enzimatica per ridurre il legame con il substrato.
Gli enzimi sono catalizzatori biologici che accelerano la velocità di reazione senza essere consumati. Sono tipicamente proteine situate nel citoplasma, all’interno degli organelli e nelle membrane cellulari o degli organelli.
Gli enzimi possono funzionare a livello intracellulare o possono essere secreti extracellulare. La maggior parte degli enzimi richiede una temperatura e un pH specifici per funzionare alla massima efficienza.
I substrati sono i reagenti che si legano specificamente ai siti attivi, piccole regioni dell’enzima in cui avviene la reazione. Le parti rimanenti dell’enzima forniscono struttura all’enzima o interagiscono con altre molecole per promuovere o inibire la reazione.
Gli enzimi cambiano la loro forma per legare i loro substrati e catalizzare la conversione dei substrati in prodotti. Dopo la reazione, l’enzima rilascia il prodotto e ritorna alla sua conformazione originale, che consente all’enzima di catalizzare ulteriori cicli della reazione.
Alcuni enzimi funzionano solo se associati a cofattori, che assistono una reazione catalizzata da enzimi. Molecole non proteiche come vitamine, ioni metallici o ATP fungono da cofattori per vari enzimi.
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