Traslocazione post-traduzionale delle proteine nella RER

Alcune proteine sono completamente sintetizzate da particelle di ribosoma libere nel citosol prima di entrare nel lume dell'ER. Questo meccanismo è chiamato traslocazione proteica post-traduzionale.

Dopo la traduzione, gli chaperoni citosolici si legano immediatamente alla catena polipeptidica per evitare che si ripieghi prematuramente.

Una volta che la proteina legata allo chaperone raggiunge la membrana dell'ER, la sua sequenza segnale viene riconosciuta da un sito di riconoscimento all'interno del canale Sec61.

Quindi, la proteina inizia lentamente a scivolare lungo il canale ed emerge all'estremità luminale, dove recluta l'chaperone BiP legato all'ATP.

Il complesso eterodimero Sec62/Sec63 idrolizza l'ATP per indurre un cambiamento conformazionale nella molecola BiP, permettendole di afferrare il polipeptide.

Le nuove molecole di BiP continuano ad attaccarsi al polipeptide in entrata, tirandolo attivamente verso il basso nel lume dell'ER.

Quando il polipeptide entra nel lume, la sua sequenza segnale viene scissa dalla peptidasi segnale situata nella membrana dell'ER.

Al termine della traslocazione, i fattori di scambio nucleotidico sostituiscono tutti gli ADP legati alle molecol