6.7
La guanosina trifosfato, GTP, un parente stretto dell'ATP, è una piccola molecola importante per la regolazione della funzione proteica. Le G proteins sono proteine regolate dal legame GTP. Queste proteine hanno un'attività intrinseca di GTPasi, cioè, quando GTP è legato, possono catalizzare la sua idrolisi a guanosina difosfato, PIL.
Le proteine G sono suddivise in due categorie, piccole e grandi:le G proteins piccole, o monomeriche, sono una singola subunità proteica che è attivata da vari canali di segnalazione intracellulare. Al contrario, le G proteins grandi, o eterotrimeriche, contengono tre subunità, e sono attivate da recettori accoppiati alle G proteins legati alla membrana. Le GTPasi agiscono come un interruttore molecolare, dove lo stato legato al PIL è solitamente inattivo, mentre lo stato legato al GTP è attivo.
Il legame GTP, seguito da GTP all'idrolisi del PIL, fa parte del ciclo GTP del PIL. Il ciclo inizia quando un fattore di scambio di guanina, o un GEF, induce un cambiamento conformazionale nella G protein che causa il rilascio del PIL. Il GTP si lega rapidamente al sito nucleotidico, poiché il GTP è abbondante nel citoplasma.
La G protein viene ora commutata nel suo stato attivo, con il legame GTP. Le G protein hanno attività GTPasi intrinseca per idrolizzare la molecola legata. Tuttavia, la rottura di GTP da parte dell'enzima è un processo lento, senza segnali cellulari aggiuntivi, pertanto, quando è il momento che la G protein venga disattivata, una proteina attivante la GTPasi, o GAP, si legherà e potenzierà l'attività della GTPasi della proteina.
Il GTP è suddiviso in GDP e fosfato inorganico, e la proteina G ritorna al suo stato inattivo, completando il ciclo.
Le proteine leganti i nucleotidi della guanina (proteine G), note anche come GTPasi, sono una super-famiglia di proteine che regolano molti processi c…
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