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Numero di fatturato ed efficienza catalitica
Il numero di turnover di un enzima è il numero massimo di molecole di substrato che può trasformare per unità di tempo. I numeri di turnover per la maggior parte degli enzimi variano da 1 a 1000 molecole al secondo. La catalasi ha il più alto numero di turnover conosciuto, in grado di convertire fino a 2,8×106 molecole di perossido di idrogeno in acqua e ossigeno al secondo. Il lisozima ha il più basso numero di turnover conosciuto di mezza molecola al secondo.
La chimotripsina è un enzima pancreatico che scompone le proteine durante la digestione. Il numero di turnover della chimotripsina è di 100 molecole al secondo. Se questa reazione dovesse avvenire non catalizzata, i legami peptidici impiegherebbero centinaia di anni per rompersi in acqua a pH neutro. Pertanto, l’alto numero di turnover della chimotripsina aiuta una rapida digestione delle proteine nell’intestino.
L’enzima ribulosio 1,5-bisfosfato carbossilasi ossigenasi o RuBisCO ha un numero di turnover molto basso nel fissare 3 molecole di CO2 al secondo ed è uno degli enzimi più lenti. Tuttavia, l’abbondanza di RuBisCO in natura compensa il basso numero di fatturato. RuBisCO costituisce circa il 50% delle proteine totali presenti nelle foglie.
Un enzima con un alto numero di turnover potrebbe non essere necessariamente altamente efficiente. L’efficienza catalitica di un enzima è data dal rapporto tra il numero di turnover, kcat, e l’affinità, KM. In altre parole, un enzima dovrebbe anche avere un basso KM per il substrato per essere efficiente. L’efficienza catalitica media della maggior parte degli enzimi è di circa 105 M-1 s-1, il che significa che sono moderatamente efficienti. Pochi enzimi con efficienza catalitica compresa tra 10,8-10,9 M-1, s-1 sono superefficienti o cataliticamente perfetti.
Il numero di turnover o kcat indica la rapidità con cui un enzima può convertire le molecole del substrato in prodotti.
KCAT è uguale al numero massimo di molecole di substrato che possono essere trasformate in un dato tempo per sito attivo dell’enzima.
I numeri di turnover di diversi enzimi variano da meno di una molecola di substrato a milioni di molecole al secondo.
Per calcolare kcat, la velocità massima o Vmax di una reazione catalizzata da un enzima viene divisa per la concentrazione totale dell’enzima.
Sia kcat, la velocità catalitica, che KM, l’affinità per un substrato, influenzano l’efficienza catalitica di un enzima, ovvero l’efficacia con cui un enzima accelera una data reazione biochimica.
Un modo per misurare l’efficienza catalitica per un substrato specifico è il rapporto tra kcat e KM.
Gli enzimi con un cat k alto catalizzano rapidamente la trasformazione di un substrato e quelli con un K M basso legano fortemente i loro substrati. Pertanto, gli enzimi con un rapporto maggiore sono più efficienti.
Un enzima che lega più substrati è più efficiente dal punto di vista catalitico per il substrato con il più alto rapporto kcat / KM.
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