Proteine e strutture proteiche

Le proteine sono polimeri di amminoacidi legati insieme tramite legami peptidici. La maggior parte delle proteine si piega in specifiche strutture tridimensionali per svolgere la loro funzione. La struttura delle proteine è classificata in quattro categorie:primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

La sequenza lineare degli amminoacidi nella proteina è la sua struttura primaria. Queste sequenze vengono lette nell'ordine di sintesi del polimero, dall'estremità N-amminica libera, al terminale C, l'estremità carbossilica libera. Le strutture secondarie si formano grazie al legame idrogeno fra l'ossigeno del gruppo carbonile di un amminoacido e l'idrogeno del gruppo amminico di un altro.

Le strutture secondarie comuni includono strutture ad α-elica e a foglio β-pieghettato. Queste e altre strutture di collegamento, come le β-turns, interagiscono ulteriormente per formare la struttura tridimensionale della proteina, detta struttura terziaria. La formazione della struttura terziaria avviene grazie alle interazioni fra i gruppi R degli amminoacidi.

I gruppi R con cariche opposte possono formare legami ionici, e lo zolfo in due cisteine può formare un ponte disolfuro covalente. Altri contributori includono interazioni idrofobiche fra catene laterali idrofobiche e legami idrogeno fra catene laterali polari. Inoltre, alcune proteine formano strutture quaternarie, assemblaggi di due o più catene polipeptidiche.

Per esempio, l'emoglobina è una proteina composta da quattro subunità, due α e due β. Gli scienziati possono utilizzare la struttura di una proteina per prevedere la sua funzione e posizione in una cellula. Le proteine nel citoplasma cellulare hanno aminoacidi idrofili sulla loro superficie che interagiscono con l'acqua nel citoplasma e hanno nuclei idrofobici.

Al contrario, le proteine presenti nelle membrane cellulari hanno spesso aminoacidi idrofobici sulla superficie, i quali interagiscono con i glicerofosfolipidi nella membrana, e hanno nuclei idrofili.