27.6: Le fibronectine collegano le cellule con la matrice extracellulare

La fibronectina è una glicoproteina adesiva presente nella matrice extracellulare del tessuto embriogenico e adulto. Queste molecole aiutano principalmente a regolare la motilità e l'attaccamento cellulare. Una molecola di fibronectina è composta da due catene polipeptidiche identiche attaccate tra loro da una coppia di legami disolfuro al terminale C.

Sia i proteoglicani che il collagene sono attaccati alle proteine fibronectina, che, a loro volta, sono attaccate alle proteine integrine. Queste proteine integrine interagiscono con le proteine transmembrana nelle membrane plasmatiche delle cellule eucariotiche prive di pareti cellulari. Oltre ad associarsi con l'integrina, le fibronectine hanno anche un'affinità con altre molecole ospiti e non ospiti.

I vertebrati hanno due tipi di fibronectine. Le fibronectine plasmatiche solubili presenti nel plasma sanguigno prodotto dagli epatociti sono di un tipo e l'altro tipo è la fibronectina cellulare insolubile presente nella matrice extracellulare.

Le molecole di fibronectina svolgono anche un ruolo importante nella coagulazione del sangue, poiché anche la fibronectina plasmatica viene depositata insieme alla fibrina nel sito della lesione per arrestare l'emorragia. La fibronectina plasmatica viene successivamente digerita dalle proteasi secrete dai fibroblasti. Inoltre, la fibronectina prodotta dai fibroblasti è insolubile e forma una matrice insolubile.

Le fibronectine sono glicoproteine adesive presenti nella matrice extracellulare. Il loro ruolo principale è quello di collegare le cellule con la matrice.

Le fibronectine sono costituite da due grandi subunità che sono unite al loro terminale C da una coppia di legami disolfuro, formando un dimero. Entrambe le subunità contengono vari domini ripetuti che possono legarsi alle fibrille di collagene, all'eparina dei proteoglicani e alle integrine, i recettori di adesione cellulare. In questo modo, le fibronectine collegano le cellule con i componenti della matrice.

Il legame con l'integrina è fortemente influenzato dalla presenza di residui di arginina, glicina e aspartato, o ripetizioni RGD, come si vede nei domini di tipo III, uno dei principali domini ripetuti nelle fibronectine.

Una volta legate alla fibronectina, le integrine possono legarsi ai filamenti di actina, formando un ponte tra i componenti extracellulari e il citoscheletro della cellula. Questo legame trasmette la tensione, allungando le fibronectine ed esponendo i loro siti di legame criptici a cui possono poi legarsi più dimeri di fibronectina, formando fibrille di fibronectina.

Queste fibrille di fibronectina aiutano nella migrazione e nella proliferazione delle cellule epidermiche, facilitando vari processi biologici come la guarigione delle ferite.