ヘモグロビン

ヘモグロビンは、2本のアルファポリペプチド鎖と2本のベータポリペプチド鎖からなる四量体球状タンパク質です。

これらの各鎖は、酸素を可逆的に結合することができる鉄含有ヘム色素分子を有する。

酸素分子が最初のヘム基に結合すると、ヘモグロビンの立体構造変化が誘導され、残りのヘム基が酸素と容易に結合できるようになります。

4つのヘム基すべてが酸素と結合した後、酸素飽和ヘモグロビンはオキシヘモグロビンと呼ばれ、動脈血中の赤血球に真っ赤な色合いを与えます。

逆に、ヘモグロビンは組織の毛細血管を通過する際に結合した酸素を失い、デオキシヘモグロビンになります。そのため、酸素の少ない静脈血は暗赤色に見えます。

組織内の二酸化炭素濃度が高いため、ヘモグロビンは酸素を放出すると二酸化炭素と容易に結合し、血液中の二酸化炭素輸送の約20%を占めるカルバミノヘモグロビンを形成します。

この血液が高酸素濃度で肺に戻ると、ヘモグロビンは容易に二酸化炭素を放出し、酸素に結合します。

呼吸器ガス以外にも、デオキシヘモグロビンは一酸化窒素に結合し、血管拡張を引き起こし、血流を改善します。