Name: アミロイドとクロスベータアーキテクチャ (動画) | JoVE Journal
Uploaded: 2026-02-13T13:15:00.000+00:00
Duration: 9 min 6 s
Description: 学ぶアミロイド繊維のクロスベータ構造解析法。X線繊維回折を用いてサンプル調製からデータ収集・解析までのプロトコルを解説し、タンパク質ミスフォールディング病態の理解に貢献する構造モデル構築手法を紹介します。

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<ol><li>Shirahama, T., Cohen, A. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((High+resolution+electron+microscopic+analysis+of+the+amyloid+fibril%5BTitle%5D)+AND+%22J+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">High resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril.</a> J Cell Biol. 33, 679-706 (1967).</li>
<li>Buxbaum, J. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amyloid+nomenclature+2024%3A+Update%2C+novel+proteins%2C+and+recommendations+by+the+International+Society+of+Amyloidosis+%28ISA%29+Nomenclature+Committee%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Amyloid nomenclature 2024: Update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee.</a> Amyloid. 31 (4), 249-256 (2024).</li>
<li>Dobson, C. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+structural+basis+of+protein+folding+and+its+links+with+human+disease%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+B+Biol+Sci%22%5BJournal%5D)">The structural basis of protein folding and its links with human disease.</a> Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 356 (1406), 133-145 (2001).</li>
<li>Sunde, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Common+core+structure+of+amyloid+fibrils+by+synchrotron+X-ray+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Mol.+Biol%22%5BJournal%5D)">Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction.</a> J. Mol. Biol. 273, 729-739 (1997).</li>
<li>Astbury, W. T., Woods, H. J., Bragg, W. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+studies+of+the+structure+of+hair%2C+wool%2C+and+related+fibers.+II.+The+molecular+structure+and+elastic+properties+of+hair+keratin%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+A%22%5BJournal%5D)">X-ray studies of the structure of hair, wool, and related fibers. II. The molecular structure and elastic properties of hair keratin.</a> Philos Trans R Soc Lond A. 232, 333-394 (1934).</li>
<li>Geddes, A. J., Parker, K. D., Atkins, E. D., Beighton, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((%26%2334%3BCross-beta%26%2334%3B+conformation+in+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">&#34;Cross-beta&#34; conformation in proteins.</a> J Mol Biol. 32 (2), 343-358 (1968).</li>
<li>Sawaya, M. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+structures+of+amyloid+cross-beta+spines+reveal+varied+steric+zippers%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers.</a> Nature. 447 (7143), 453-457 (2007).</li>
<li>Makin, O. S., Atkins, E., Sikorski, P., Johansson, J., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Molecular+basis+for+amyloid+fibril+formation+and+stability%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Molecular basis for amyloid fibril formation and stability.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (2), 315-320 (2005).</li>
<li>Eanes, E. D., Glenner, G. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+studies+on+amyloid+filaments%5BTitle%5D)+AND+%22J+Histochem+Cytochem%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction studies on amyloid filaments.</a> J Histochem Cytochem. 16 (11), 673-677 (1968).</li>
<li>Kirschner, D. A., Abraham, C., Selkoe, D. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+from+intraneuronal+paired+helical+filaments+and+extraneuronal+amyloid+fibers+in+Alzheimer+disease+indicates+cross-beta+conformation%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction from intraneuronal paired helical filaments and extraneuronal amyloid fibers in Alzheimer disease indicates cross-beta conformation.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 83 (2), 503-507 (1986).</li>
<li>Ke, P. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Half+a+century+of+amyloids%3A+Past%2C+present+and+future%5BTitle%5D)+AND+%22Chem+Soc+Rev%22%5BJournal%5D)">Half a century of amyloids: Past, present and future.</a> Chem Soc Rev. 49 (15), 5473-5509 (2020).</li>
<li>Sipe, J. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nomenclature+2014%3A+Amyloid+fibril+proteins+and+clinical+classification+of+the+amyloidosis%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinical classification of the amyloidosis.</a> Amyloid. 21 (4), 221-224 (2014).</li>
<li>Morris, K. L., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+fiber+diffraction+studies+of+amyloid+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22Methods+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">X-ray fiber diffraction studies of amyloid fibrils.</a> Methods Mol Biol. 849, 121-135 (2012).</li>
<li>Al-Hilaly, Y. K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Tau+%28297-391%29+forms+filaments+that+structurally+mimic+the+core+of+paired+helical+filaments+in+alzheimer%27s+disease+brain%5BTitle%5D)+AND+%22FEBS+Lett%22%5BJournal%5D)">Tau (297-391) forms filaments that structurally mimic the core of paired helical filaments in alzheimer's disease brain.</a> FEBS Lett. 594 (5), 944-950 (2020).</li>
<li>Makin, O. S., Sikorski, P., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Clearer%3A+A+new+tool+for+the+analysis+of+X-ray+fiber+diffraction+patterns+and+diffraction+simulation+from+atomic+structural+models%5BTitle%5D)+AND+%22Appl+Cryst%22%5BJournal%5D)">Clearer: A new tool for the analysis of X-ray fiber diffraction patterns and diffraction simulation from atomic structural models.</a> Appl Cryst. 40 (5), 966-972 (2007).</li>
<li>Winn, M. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((An+overview+of+the+CCP4+project+in+protein+crystallography%3A+An+example+of+a+collaborative+project%5BTitle%5D)+AND+%22J+Synchrotron+Radiat%22%5BJournal%5D)">An overview of the CCP4 project in protein crystallography: An example of a collaborative project.</a> J Synchrotron Radiat. 10 (Pt 1), 23-25 (2003).</li>
<li>Squire, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+CCP13+software+and+the+strategy+behind+further+developments%3A+Stripping+and+modelling+of+fiber+diffraction+data%5BTitle%5D)+AND+%22Fibre+Diffr+Rev%22%5BJournal%5D)">New CCP13 software and the strategy behind further developments: Stripping and modelling of fiber diffraction data.</a> Fibre Diffr Rev. 11, 7-19 (2003).</li>
<li>Makin, O. S., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aMakin%2C+OS+%22Amyloid+Proteins%3A+Methods+and+Protocols%22">Amyloid Proteins: Methods and Protocols</a>. , Humana Press. Totowa, NJ. (2005).</li>
<li><a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=%22The+pymol+molecular+graphics+system%22">The pymol molecular graphics system</a>. , DeLano Scientific. San Carlos, USA. (2002).</li>
<li>Jahn, T. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+common+architecture+of+cross-beta+amyloid%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">The common architecture of cross-beta amyloid.</a> J Mol Biol. 395 (4), 717-727 (2009).</li>
<li>Madine, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+insights+into+the+polymorphism+of+amyloid-like+fibrils+formed+by+region+20-29+of+amylin+revealed+by+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J+Am+Chem+Soc%22%5BJournal%5D)">Structural insights into the polymorphism of amyloid-like fibrils formed by region 20-29 of amylin revealed by solid-state NMR and X-ray fiber diffraction.</a> J Am Chem Soc. 130 (45), 14990-15001 (2008).</li>
<li>Madine, J., Copland, A., Serpell, L. C., Middleton, D. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cross-%CE%B2+spine+architecture+of+fibrils+formed+by+the+amyloidogenic+segment+nfgsvqfv+of+medin+from+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction+measurements%5BTitle%5D)+AND+%22Biochemistry%22%5BJournal%5D)">Cross-β spine architecture of fibrils formed by the amyloidogenic segment nfgsvqfv of medin from solid-state NMR and X-ray fiber diffraction measurements.</a> Biochemistry. 48 (14), 3089-3099 (2009).</li>
<li>Papapostolou, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineering+nanoscale+order+into+a+designed+protein+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Engineering nanoscale order into a designed protein fiber.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (26), 10853-10858 (2007).</li>
<li>Steinmetz, M. O., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+models+of+de+novo+designed+cc%CE%B2-met+amyloid-like+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">Atomic models of de novo designed ccβ-met amyloid-like fibrils.</a> J Mol Biol. 376 (3), 898-912 (2008).</li>
<li>Blake, C., Serpell, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Synchrotron+x-ray+studies+suggest+that+the+core+of+the+transthyretin+amyloid+fibril+is+a+continuous+%CE%B2-helix%5BTitle%5D)+AND+%22Structure%22%5BJournal%5D)">Synchrotron x-ray studies suggest that the core of the transthyretin amyloid fibril is a continuous β-helix.</a> Structure. 4, 989-998 (1996).</li>
</ol>

<table><tbody><tr><td>0.7 mm 径のX線&nbsp; 石英ガラス毛細管&nbsp;</td><td>GLAS, W. Muller, D-13503, Berlin, Germany</td><td>Q-07-001-80</td><td></td></tr><tr><td>ガラス毛細管 1.5 mm ホウケイ酸ガラス</td><td>Harvard Apparatus Ltd, (Edenbridge, Kent, UK)</td><td>BS4 30-0074</td><td>例、他のメーカーでも入手可能</td></tr><tr><td>タンパク質結晶学X線回折計</td><td>様々な</td><td></td><td>様々なメーカー</td></tr></tbody></table>

アミロイドとクロスベータアーキテクチャ

Amyloid and the Cross-Beta Architecture

Amyloid fibrils are made up of a misfolded, self-assembled protein organised into a well-defined, repetitive structure. They are well known for their ...

Research

JoVE Journal

Neuroscience

神経科学

構造に基づいたドラッグデザインは、薬物開発において重要な役割を果たしている。並行して複数のターゲットを追求すると、大幅にリード発見のための成功の可能性が高くなります。次の記事では、感染症のためにシアトル構造ゲノム科学センターでは、PB2インフルエンザサブユニットの遺伝子対構造決定のためのマルチターゲットアプローチを利用してどのように強調しています。...

インフルエンザポリメラーゼPB2サブユニットの遺伝子の構造決定のためのマルチターゲット並列処理アプローチ

タンパク質複合体は、重要な細胞機能を触媒する。多くの重要な複合体の詳細な機能と構造解析、組換え生産を必要とします。 MultiBacは、特に真核生物タンパク質及びそれらの複合体を発現するために調整バキュロウイルス/昆虫細胞系である。...

EMBLでMultiBacタンパク質複合体生産プラットフォーム

酸化アルミニウム コーティング ガラスに添付ファイルのN型糖鎖の合成にモジュラー アプローチは、糖鎖マイクロ アレイを開発し、広く中和抗体、HIV のプロファイリングの使用が示されている (ACG スライド)...

N型糖鎖アレイ開発および HIV 抗体のための化学酵素合成プロファイリング

マトリックス支援レーザー脱離/イオン化に基づくイメージング質量分析法 (MALDI 分子研) 分子イメージングは、生体試料中の複数検体の同時マッピングをことができます。ここでは、アルツハイマー病、脳アミロイドアンギオパチー サンプル MALDI IMS を使用しての脳組織のアミロイド β タンパク質の可視化と検出のためのプロトコルを提案する.

マトリックス支援レーザー脱離イオン化質量顕微鏡を用いたひと脳のアミロイド β の堆積物の可視化

このプロトコルは、脳の寄付プログラムと脳の適切な特性を通じて個々の脳老化軌道を追跡する方法を記述する。脳のドナーは、連続多次元評価を含む長期的な縦断的研究に関与しています。プロトコルは、脳処理の詳細な説明と正確な診断方法論が含まれています。...

老化脳の収集、処理、特徴付けのためのアッビアテグラッソブレインバンクプロトコル

プロトコルは、異なる種からの2-ミクログロブリン(β 2m)置換...

異種β 2-ミクログロブリンを有するコウモリ主要組織適合性複合体クラスIの安定性と構造

ここでは、ヒトγ-セクレターゼを再構成する酵母系について述べる。このシステムにより、活性に影響を与える突然変異の同定と研究、およびγ-セクレターゼ阻害剤(GSI)のスクリーニングが可能になります。家族性アルツハイマー病変異体の機能喪失特性を利用して、γ-セクレターゼモジュレーター(GSM)のスクリーニングが可能です。...

出芽酵母 γ-セクレターゼによるアミロイドベーターゼ産生に影響を与える遺伝子、突然変異、および化学物質をスクリーニングするためのアルツハイマー病のモデル

タンパク質設計には、アミノ酸配列の構築と、機能的なバリアントを作成するための特定のモチーフの組み込みが含まれます。このアプローチは、抗生物質耐性病原体と戦うための抗菌ペプチド(AMP)の開発に不可欠です。この論文では、さまざまなバイオインフォマティクスツールを使用したタンパク質構築の手順を示します。...

I TASSER、trRosetta、UCSF Chimera、HADDOCKサーバー、HEX loriaの De Novo および In Silico Design of Proteinsへの応用

この記事では、クライオ電子断層撮影法とそれに続く血球凝集素糖タンパク質のサブトモグラム平均を使用して画像化されたインフルエンザウイルスのデータ処理のためのプロトコルを紹介します。このプロトコルは、画像の前処理から最終的なモデルの改良まで、段階的なデータ処理をカバーします。...

インフルエンザウイルスのクライオ電子断層撮影法による赤血球凝集素のサブナノメートル分解能構造決定

アプタマーは、で選択された短いribo-/deoxyribo-oligonucleotidesです...

アミロイドβ-蛋白質、アルツハイマー病の原因物質のためのアプタマーの選択

学ぶアミロイド繊維のクロスベータ構造解析法。X線繊維回折を用いてサンプル調製からデータ収集・解析までのプロトコルを解説し、タンパク質ミスフォールディング病態の理解に貢献する構造モデル構築手法を紹介します。

アミロイドとクロスベータアーキテクチャ

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