Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

유럽의 탐험가들은 충분한 지식, 기술, 장비를 가지고 있었지만, 왜 15세기 말까지 신세계에 도착하지 못했을까요? 이 질문에 대한 답이 촉매 역할을 하는 효소라고 하는 작은 생물학적 분자와 관련이 있다는 사실을 알면 놀랄 것입니다. 

촉매란 무엇입니까? 더 적은 에너지를 사용하여 더 빠르게 반응이 일어날 수 있도록 하는 물질입니다. 촉매화되지 않은 생물학적 반응에 필요한 에너지의 그래프를 그리면 다음과 같이 보일 것입니다. 이 높이는 반응이 진행되는 데 필요한 최소 에너지량인 활성화 에너지를 나타냅니다. 촉매로 작용하는 효소는 더 낮은 활성화 에너지로 대체 반응 경로를 제공합니다. 

그렇다면 효소는 실제로 어떻게 작용할까요? 대부분의 효소는 단백질입니다. 그들이 촉매하는 분자와 상호 작용하는 구조 부분을 활성 부위라고 하며, 이는 특정 기질에만 친화력을 가지며 다른 기질에는 결합하지 않습니다. 올바른 기질이 활성 부위에 들어가면 효소는 더 높은 친화성 구성을 얻기 위해 모양을 변경합니다. 이 전이 상태는 반응을 촉진하고 반응물을 생성물로 전환합니다. 그러나 효소는 생성물에 대한 친화력이 낮기 때문에 제품을 방출하고 원래 모양으로 돌아가 동일한 과정을 반복할 준비가 됩니다. 이것은 이화 효소의 한 예인데, 이는 단일 기질을 취하여 여러 생성물을 형성하기 위해 그것을 파괴했기 때문입니다. 이것의 반대는 두 개의 기질을 취하고 더 큰 제품을 만들기 위해 함께 결합하는 단백 동화 효소입니다. 

효소가 기능하는 다른 많은 방법이 있습니다. 예를 들어, 이 효소는 단일 기질을 새로운 모양으로 변형시킵니다. 반면 이것은 한 기판의 일부를 다른 기판으로 옮깁니다. 일부 효소는 자체적으로 반응을 촉매할 수 없으며 반응을 촉매하기 위해 보조 인자 또는 코엔자임이 필요합니다. 

그래서, 이 모든 것이 15세기의 항해와 어떤 관련이 있는지 궁금할 것입니다. 당시 선원들은 콜라겐 합성에 필수적인 코엔자임인 비타민 C를 함유한 신선한 농산물을 구할 수 없었습니다. 그 때문에 선원들은 비타민 C 결핍증인 괴혈병에 걸리곤 했는데, 이 병은 종종 치명적이었습니다. 그들은 비타민 C가 풍부한 과일과 채소를 절임으로써 이 문제를 해결했습니다. 산세는 음식의 pH를 감소시켜 미생물 효소의 활동을 방해하여 음식을 썩게 만들었습니다. 따라서 미생물 효소의 파괴와 필수 코엔자임의 보존은 긴 탐험의 성공에 중요한 역할을 했습니다. 

이 실험실에서는 단위 시간당 만들어진 산물의 양인 반응 속도를 평가하여 다양한 조건이 효소 기능에 미치는 영향을 정량화할 수 있습니다. 먼저 표준 실온과 중성 pH에서 기준선 반응 속도를 측정합니다. 속도는 모든 효소 분자가 기질로 완전히 포화 될 때까지 처음에 증가합니다. 그런 다음 효소가 결합 기질, 촉매 작용 및 방출 주기를 계속하느라 바쁘기 때문에 촉매 작용은 일정한 수준에 도달합니다. 기준선 반응 속도가 설정되면 다른 조건의 기준점으로 사용할 수 있습니다. 이 실험실에서 사용할 효소는 순무 과산화효소입니다. 다양한 온도 및 pH 값에서 활성을 평가합니다.

효소 활성

<h4>생물학적 촉매</h4>

모든 살아있는 유기체는 자신의 존재를 유지하기 위해 수많은 생화학 반응을 지속적으로 수행합니다. 이러한 반응의 대부분은 시작하기 위해 활성화 에너지라고 하는 에너지 입력이 필요합니다. 촉매는 활성화 에너지를 낮추는 화학 물질입니다. 촉매는 화학 반응을 촉진하지만 화학 반응에 의해 소비되지는 않습니다. 이는 촉매가 특정 화학 반응을 연속적으로 계속해서 촉진하여 해당 반응 속도를 증가시킬 수 있음을 의미합니다.

효소는 생화학 반응의 속도와 효율성을 증가시키는 생물학적 촉매입니다. 대부분의 효소는 단백질이지만 특정 리보 핵산 분자도 촉매 특성을 가지고 있습니다. 각 유형의 효소는 하나 또는 몇 개의 특정 기질에만 결합할 수 있으므로 모두 고유한 기능을 가진 매우 다양한 효소가 있습니다. 효소의 특정 반응은 기질의 모양과 밀접하게 일치하는 모양을 가진 활성 부위에 따라 달라집니다. 기질 결합 시 효소는 화학 반응이 더 쉽게 일어날 수 있도록 모양을 약간 변화시켜 반응의 활성화 에너지를 감소시킵니다. 일단 반응이 일어나면, 효소는 생성물을 방출하고 원래의 모양으로 되돌아가 그 과정을 다시 반복할 수 있게 합니다.

<h4>이화작용 효소 vs. 동화효소</h4>

대부분의 효소 반응은 반대 기능을 가진 이화 작용과 단백 동화로 분류 할 수 있습니다. 이화 반응을 매개하는 효소는 더 큰 물질을 여러 개의 생성물로 분해합니다. 잘 알려진 이화 효소는 유당분해효소(lactase)로, 유제품의 이당류 유당을 단당류 갈락토스(galactose)와 포도당(glucose)으로 분리합니다. 인간은 출생 후 소장에 많은 양의 락타아제를 가지고 있지만, 많은 사람들은 어린 시절까지 락타아제의 90% 이상을 잃습니다1. 이러한 감소는 연령에 따라 유당을 소화하는 능력을 감소시키는데, 이를 유당 불내증2로 알려져 있습니다.

동화 효소는 여러 물질을 단일 제품으로 결합합니다. 예를 들어, 효소 DNA 중합효소는 뉴클레오티드를 결합하여 DNA 분자를 합성합니다. 마찬가지로, 글리코겐 합성효소(glycogen synthase)는 포도당 분자를 연결하여 글리코겐을 생성합니다. 인슐린은 글리코겐 합성효소의 활성을 조절하기 때문에 인슐린 수치가 낮거나 전혀 없는 당뇨병 환자는 인슐린 치료 없이는 글리코겐을 합성할 수 없다3.

<h4>환경적 요인</h4>

효소의 활성 부위의 모양과 전하는 효소가 촉매하는 특정 화학 반응에 맞게 조정되므로 효소 활성은 활성 부위에 영향을 미치는 요인의 영향을 받습니다. 따라서 효소는 최적의 수준에서 작동하기 위해 특정 조건이 필요하며 기능과 위치에 따라 이러한 조건은 크게 달라질 수 있습니다. 이러한 요인에는 pH와 온도가 포함됩니다. 예를 들어, 효소의 활성 부위에는 종종 산성 또는 염기성 아미노산이 포함되어 있습니다. 최적 pH에서 벗어나면 활성 부위의 전하가 변경되어 기질이 효소와 상호 작용하기 어렵게 됩니다. 이 특성은 수세기 동안 절여서 식품을 보존하는 데 사용되어 왔으며, 절인 식품의 pH를 미생물 효소 활동을 효과적으로 억제하는 수준으로 낮춥니다. 마찬가지로 각 효소는 최적의 온도 범위에서 작동합니다. 온도가 이 범위보다 낮거나 높게 이동하면 활성 부위의 모양이 변경되어 기판과 효과적으로 상호 작용할 수 없습니다. 대부분의 경우 최적의 온도로 돌아가면 효소의 원래 모양과 기능이 회복되지만 온도가 너무 높으면 효소 구조가 변성되거나 돌이킬 수 없는 손상이 발생할 수 있습니다. 다시 말하지만, 이러한 특성은 식품 안전에 유용합니다. 우리는 해로운 박테리아의 효소를 변성시켜 죽이기 위해 고기를 철저히 조리하고 대부분의 식품은 미생물의 효소 활동을 늦추기 위해 냉장 보관합니다.

극한애자, 즉 대부분의 생명체에게 치명적일 수 있는 극한의 조건에서 발견되는 유기체는 그러한 극한 환경에서 기능할 수 있는 효소를 가지고 있습니다. 예를 들어, Thermus aquaticus는 온천과 열수 분출구에서 발견되는 박테리아로, 대부분의 단백질이 변성되는 온도에 도달합니다. Taq 중합효소는 T. aquaticus에서 발견되는 열안정성 DNA 중합효소로, 이를 통해 신속한 DNA 복제를 위해 널리 사용되는 실험실 방법인 중합효소 연쇄 반응(PCR)을 개발할 수 있었습니다. PCR은 복제할 DNA 이중 나선의 가닥을 분리하기 위해 고온을 필요로 합니다. Taq 중합효소는 이러한 고온에서 안정적으로 유지되는 반면 대부분의 효소는 분해됩니다. PCR은 DNA를 단일 가닥으로 분해하는 고온과 중합효소가 새로운 이중 가닥 DNA를 구축할 수 있도록 하는 낮은 온도 사이를 순환합니다.

<h4>효소 활성에 영향을 미치는 분자 요인</h4>

특정 pH 및 온도 범위 외에도 일부 효소는 다른 분자 또는 이온이 있을 때 더 잘 기능합니다. 코엔자임(Coenzyme)은 효소의 활성 부위에 결합하여 반응에 의해 소모되지 않고 촉매 작용에 참여하는 생체 분자입니다. 코엔자임은 종종 전자, 특정 원자 및 작용기를 운반하여 중간 운반체 역할을 합니다. 비타민 B군은 수많은 생화학 반응에 대한 코엔자임으로 작용합니다. 예를 들어, 판토텐산의 활성 형태인 코엔자임 A(coA)는 모든 포유류 효소의 4%에 필요합니다4. 보조 인자는 종종 효소 기능에 필요한 이온과 같은 무기 물질로 분류됩니다. 예를 들어, 모든 DNA 중합효소는 DNA 복제와 잘못 통합된 뉴클레오티드의 절제를 위해 Mg2+ 또는 Mn2+를 필요로 합니다5.

효소가 기능하는 데 필요하지는 않지만 효소 활성을 변경할 수 있는 다른 분자도 있습니다. 효소 활성을 증가시키는 물질을 활성제라고 하는 반면, 효소 활성을 감소시키는 다른 물질을 억제제라고 합니다. 이 분자는 활성 부위 또는 알로스테릭 부위(allosteric site)로 알려진 효소의 다른 위치에서 효소에 결합합니다. 때때로 이러한 분자는 기질로서 활성 부위의 정확한 위치에 결합할 수 있으며, 따라서 효소 결합을 위해 기질과 경쟁할 수 있습니다. 다른 물질, 특히 알로스테릭 부위에 결합하는 물질은 활성 부위에 대한 기질 결합을 차단하지 않고 효소 기능을 변경할 수 있으므로 경쟁력이 없습니다. 또한, 억제제의 결합은 가역적이거나 비가역적일 수 있습니다. 상호작용이 가역적일 때, 효소는 억제제가 분리되면 기능을 재개할 수 있습니다. 그러나 결합이 비가역적인 경우 억제제는 효소에서 절대 분리되지 않으며 효소는 회복할 수 없을 정도로 손상되어 교체해야 합니다. 그럼에도 불구하고 효소 억제제도 유용합니다. 예를 들어, 억제제는 박테리아 성장을 억제하기 위한 항생제로 사용되었으며, 암세포의 통제되지 않은 분열을 억제하기 위한 화학요법제로 사용되어 왔습니다6.

<h4>효소 기능 측정</h4>

효소 기능에 대한 다양한 조건의 영향을 연구하기 위해 과학자들이 사용하는 한 가지 방법은 효소가 반응을 촉매하는 속도인 반응 속도를 정량화하는 것입니다. 따라서 반응 속도가 높을수록 효소가 반응을 더 효율적으로 촉매하고 있음을 나타내고, 반응 속도가 낮을수록 덜 효율적으로 작용하고 있음을 의미합니다. 반응 속도를 결정하기 위해 반응 속도는 단위 시간당 만들어진 제품의 양을 측정하여 계산됩니다. 이는 반응 시작 시점부터 생성물 농도가 선형적으로 증가할 때부터 효소가 기질로 완전히 포화되고 촉매가 일정한 수준에 도달할 때까지 생성물 농도를 측정함으로써 수행됩니다. 기준선 반응 속도가 결정되면 다양한 처리를 비교할 때 기준점 또는 대조군으로 사용할 수 있습니다. 반응 속도를 상대 또는 절대 척도로 평가할 수 있습니다. 상대 반응 속도는 단일 실험에서의 처리와 같이 둘 이상의 조건 간의 차이를 보여주는 비교 측정값이지만 측정되는 항목에 대한 값은 제공하지 않습니다. 절대 반응 속도는 반응 진행의 정량적 측정에 의존합니다. 상대 반응 속도와 절대 반응 속도의 차이를 이해하는 쉬운 방법은 경주에서 자동차의 속도를 측정하는 것을 고려하는 것입니다. 상대적 방법은 결승선에서 자동차의 순위를 평가하여 비교하는 반면, 절대 비율은 개별 자동차의 속도를 시간당 마일 단위로 평가하고 비교합니다.

효소가 매우 널리 사용되기 때문에 연구자들은 단백질 공학으로 알려진 특정 요구에 맞게 효소를 만들고 수정하는 방법을 찾기 시작했습니다. 재조합 DNA 기술을 사용하면 효소의 모양이나 활성 부위 친화력을 변경하기 위해 아미노산 염기서열을 변경할 수 있습니다. 이것은 다양한 상태에 대한 매우 민감한 진단 테스트뿐만 아니라 생물 정화 노력 및 폐기물 관리 도구7를 만드는 데 사용되었습니다.

<h4>참조</h4>

<ol class="참조">
	<li>스웨거티 DL 주니어, 월링 AD, 클라인 RM. 유당 불내증. 나는 Fam 의사입니다. 2002년, Vol. 65, 9: 1845-50.</li>
	<li>Lomer MC, Parkes GC, 샌더슨 JD. 리뷰 기사: 임상 실습에서의 유당 불내증--신화와 현실. 영양 Pharmacol Ther. 2008년, Vol. 27, 2: 93-103.</li>
	<li>AR, 살티엘. 제2형 당뇨병의 분자 발병 기전과 치료에 대한 새로운 관점. 세포. 2001년, Vol. 104, 4: 517-29.</li>
	<li>DO, 케네디. 비타민 B군과 뇌: 메커니즘, 복용량 및 효능--A Review. 영양분. 2016, Vol. 8, 2 : 68 doi : 10.3390 / nu8020068.</li>
	<li>Vashishtha AK, 왕 J, 쾨니히스베르크 WH. 다양한 2가 양이온은 DNA 중합효소의 동역학과 충실도를 변경합니다. J Biol 화학. 2016년, Vol. 291, 40: 20869-20875.</li>
	<li>왓슨 ID, 스튜어트 MJ, 플랫 DJ. 항균 화학 요법에서 효소 억제제의 임상 약동학. 클린 파마코키넷. 1988년, Vol. 15, 3: 133-64.</li>
	<li>Ahuja SK, Ferreira, GM, Moreira AR. 환경 응용을 위한 효소의 활용. 크리티컬 레브 바이오테크. 2004년, Vols. 2-3, 125-54.</li>
</ol>

생물학적 촉매

모든 살아있는 유기체는 자신의 존재를 유지하기 위해 수많은 생화학 반응을 지속적으로 수행합니다. 이러한 반응의 대부분은 ...

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세포 과정

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

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cellular respiration

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enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

2분 길이의 강사용 가이드를 통해 효소 활성 수업을 준비하세요. JoVE Lab Manual의 Biology 실험을 위한 핵심 준비 단계를 다룹니다.

Biology의 효소 활성 강사용 준비 - 7.1K+ 조회수 | JoVE Lab Manual

9분 길이의 학생 프로토콜 영상을 통해 효소 활성 절차를 단계별로 따라 해보세요. JoVE Lab Manual의 Biology 컬렉션의 일부입니다.

Biology의 효소 활성 학생 프로토콜 - 34K+ 조회수 | JoVE Lab Manual

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Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

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