Name: how protein shape controls function
Uploaded: 2020-09-24T15:06:53.000Z
Duration: 2 min 15 s
Channel: JoVE

단백질은 펩티드 결합을 통해 서로 결합된 아미노산의 중합체입니다. 대부분의 단백질은 특정한 3차원 구조로 접히여 기능을 수행합니다. 단백질 구조는 1차, 2차, 3차 및 4차의 네 가지 범주로 분류됩니다.

단백질에서 아미노산의 선형 서열이 1차 구조입니다. 이 서열은 자유 아미노 말단인 N-말단에서 자유 카르복실 말단인 C-말단까지 중합체 합성 순서로 판독됩니다. 2차 구조는 한 아미노산의 카르보닐기의 산소와 다른 아미노산의 아미노기의 수소 사이 수소 결합을 통해 형성됩니다.

일반적인 2차 구조에는 α-헬리스 및 β-병풍구조가 포함됩니다. 이러한 구조와 β-턴과 같은 다른 결합 구조는 추가로 상호작용하여 3차 구조로 알려진 단백질의 3차원 구조를 형성합니다. 3차 구조의 형성은 아미노산의 R기 사이 상호작용에 의해 발생합니다.

반대 전하를 가진 R기는 이온 결합을 형성할 수 있으며 두 시스테인의 황은 공유 이황화물다리를 형성할 수 있습니다. 다른 기증자에는 소수성 측쇄 사이의 소수성 상호 작용과 극성 측쇄 사이의 수소 결합이 포함됩니다. 추가적으로 일부 단백질은 4차 구조, 2개 이상의 폴리펩티드 사슬의 집합체를 형성합니다.

예를 들어 헤모글로빈은 4개의 아단위 즉 2개의 α와 2개의 β로 구성된 단백질입니다. 과학자들은 단백질의 구조를 사용하여 세포에서의 기능과 위치를 예측할 수 있습니다. 세포질의 단백질은 표면에 세포질의 물과 상호 작용하는 친수성 아미노산을 가지고 있고 소수성 핵을 가지고 있습니다.

대조적으로 세포막에 존재하는 단백질은 종종 표면에 막의 글리세로 인지질과 상호작용하고 친수성 핵을 갖는 소수성 아미노산을 가지고 있습니다.

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	<li>넬슨, DL 및 콕스, M. M. (2008). Lehninger 생화학 원리 (5 판). W.H. 프리먼. 페이지 113-140</li>
	<li>4개의 haems.Paoli, M., Liddington, R., Tame, J., Wilkinson, A., Dodson, G. (1996) J Mol Biol 256: 775</li>
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단백질과 단백질 구조

단백질은 생명체에서 가장 풍부한 유기 분자 중 하나이며 모든 거대분자 중에서 가장 다양한 기능을 가지고 있습니다. 단백질은 구조적, 조절적, 수축성 또는 보호적일 수 있습니다. 운송, 보관 또는 막 역할을 할 수 있습니다. 또는 독소나 효소일 수도 있습니다. 기능과 마찬가지로 구조도 매우 다양합니다. 그러나 이는 모두 선형 순서로 배열된 아미노산 중합체입니다.

단백질의 모양은 그 기능에 매우 중요합니다. 예를 들어, 효소는 활성 부위에서 특정 기질과 결합할 수 있습니다. 국소적인 변화나 전체 단백질 구조의 변화로 인해 이 활성 부위가 변경되면 효소가 기질에 결합하지 못할 수 있습니다. 단백질이 최종 모양이나 형태를 얻는 방법을 이해하려면 단백질 구조의 네 가지 수준, 즉 1차, 2차, 3차, 4차 구조를 이해해야 합니다.

1차 구조

폴리펩티드 사슬에 있는 아미노산의 독특한 서열은 그 일차 구조입니다. 예를 들어, 췌장 호르몬 인슐린은 두 개의 폴리펩티드 사슬 A와 B를 갖고 있으며 이황화 결합으로 서로 연결되어 있습니다. A 사슬의 N 말단 아미노산은 글리신입니다. 반면 C 말단 아미노산은 아스파라긴입니다. A 및 B 사슬의 아미노산 서열은 인슐린에 고유합니다.

단백질을 암호화하는 유전자는 궁극적으로 모든 단백질의 고유한 서열을 결정합니다. 유전자 코딩 영역의 뉴클레오티드 서열이 변경되면 성장하는 폴리펩티드 사슬에 다른 아미노산이 추가되어 단백질 구조와 기능이 변경될 수 있습니다. 겸상 적혈구 빈혈에서는 헤모글로빈 β 사슬에 단일 아미노산 치환이 있어 단백질 구조와 기능에 변화를 일으킵니다. 구체적으로, β 사슬의 발린은 아미노산 글루탐산을 대체합니다. 이러한 사슬의 아미노산 하나의 변화로 인해 헤모글로빈 분자는 양면이 오목한 적혈구, 즉 원반 모양의 적혈구를 왜곡시키는 긴 섬유를 형성하고 초승달 모양 또는 "낫" 모양을 취하게 하여 혈관을 막히게 합니다. 이는 이 질병에 걸린 사람들에게 호흡곤란, 현기증, 두통, 복통과 같은 수많은 심각한 건강 문제를 초래할 수 있습니다.

2차 구조

일부 영역에서 폴리펩티드의 국부적인 접힘은 단백질의 2차 구조를 발생시킵니다. 가장 일반적인 것은 α-나선 및 β-주름 시트 구조입니다. 두 구조 모두 수소 결합에 의해 모양이 유지됩니다. 수소 결합은 한 아미노산의 카르보닐기 산소 원자와 사슬을 따라 더 멀리 있는 4개 아미노산에 있는 다른 아미노산 사이에 형성됩니다.

알파 나선의 모든 나선 회전에는 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다. 폴리펩티드의 R 그룹(변이 그룹)은 α-나선 사슬에서 돌출되어 있습니다. β-주름 시트에서는 폴리펩티드 사슬의 골격에 있는 원자 사이의 수소 결합이 "주름"을 형성합니다. R 그룹은 탄소에 부착되어 주름의 접힌 부분 위와 아래로 확장됩니다. 주름진 세그먼트는 서로 평행하거나 역평행으로 정렬되며, 아미노 그룹의 부분적으로 양성인 수소 원자와 펩타이드 백본의 카르보닐 그룹에 있는 부분적으로 음성인 산소 원자 사이에 수소 결합이 형성됩니다. α-나선 및 β-주름 시트 구조는 대부분의 구형 및 섬유질 단백질에 있으며 중요한 구조적 역할을 합니다.

3차 구조

폴리펩티드의 독특한 3차원 구조는 3차 구조입니다. 이 구조는 부분적으로 폴리펩티드 사슬에서 작용하는 화학적 상호작용으로 인해 발생합니다. 기본적으로 R 그룹 간의 상호작용은 단백질의 복잡한 3차원 3차 구조를 생성합니다. 관련된 아미노산의 R 그룹의 특성은 표준 2차 구조에 대해 설명한 수소 결합 형성을 방해할 수 있습니다. 예를 들어, 같은 전하를 가진 R 그룹은 서로 밀어내고, 다른 전하를 가진 R 그룹은 서로 끌어당깁니다(이온 결합). 단백질 접힘이 일어날 때 비극성 아미노산의 소수성 R 그룹은 단백질 내부에 위치합니다. 반면, 친수성 R 그룹은 외부에 있습니다. 시스테인 측쇄 사이의 상호작용은 산소가 있을 때 이황화 결합을 형성하며, 이는 단백질 접힘 중에 형성되는 유일한 공유 결합입니다.

약하고 강한 이러한 모든 상호작용이 단백질의 최종 3차원 모양을 결정합니다. 단백질이 3차원 형태를 잃으면 더 이상 기능을 할 수 없게 됩니다.

4차 구조

일부 단백질은 여러 폴리펩타이드 또는 하위 단위로 구성되며, 이러한 하위 단위의 상호작용은 4차 구조를 형성하는 성질을 가지고 있습니다. 하위 단위 간의 약한 상호 작용은 전체 구조를 안정화하는 데 도움이 됩니다. 예를 들어, 인슐린(구형 단백질)은 수소와 이황화 결합의 조합을 가지고 있어 대부분 공 모양으로 덩어리지게 됩니다. 인슐린은 단일 폴리펩티드로 시작하여 나머지 사슬을 함께 묶는 이황화 결합을 형성한 후 번역 후 변형이 있을 경우 일부 내부 서열을 잃습니다. 그러나 실크(섬유질 단백질)는 서로 다른 사슬 사이의 수소 결합의 결과인 β 주름형 시트 구조를 가지고 있습니다.

이 문서는 에서 발췌되었습니다 <a href="https://openstax.org/books/biology-2e/pages/3-4-proteins">Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins</a>.

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Protein and Protein Structure

how protein shape controls function

Proteins are a major class of organic molecules in living systems, and their shape helps determine what they do. They can act as structural, regulatory, contractile, or protective molecules. They also take part in transport, storage, membranes, toxins, and enzymes. All proteins are polymers of amino acids arranged in a linear sequence.

A protein’s function depends on its three-dimensional form. For example, an enzyme works when its active site can bind a specific substrate. If local changes or larger changes in protein structure alter that site, the enzyme may no longer bind the substrate. To understand how a protein reaches its final conformation, it helps to study four levels of structure: primary, secondary, tertiary, and quaternary.

Primary structure is the unique amino acid sequence of a polypeptide chain. In insulin, the pancreatic hormone, there are two polypeptide chains, A and B, held together by disulfide bonds. The A chain begins with glycine at the N terminus and ends with asparagine at the C terminus. The gene that encodes a protein determines this sequence, so a change in the coding region can add a different amino acid and change protein structure and function. Sickle cell anemia shows this clearly. In the hemoglobin beta chain, valine replaces glutamic acid, and that single change leads hemoglobin to form long fibers that distort red blood cells into a sickle shape and clog blood vessels. This can cause breathlessness, dizziness, headaches, and abdominal pain.

Secondary structure comes from local folding in parts of the polypeptide chain. The most common forms are the alpha helix and the beta-pleated sheet. Hydrogen bonds hold both forms in place. These bonds form between the oxygen in a carbonyl group on one amino acid and another amino acid four positions farther along the chain. In an alpha helix, each turn contains 3.6 amino acid residues, and the R groups point outward. In a beta-pleated sheet, hydrogen bonds form along the backbone to create pleats. The R groups extend above and below the folds, and the strands can align parallel or antiparallel. These structures are common in globular and fibrous proteins, where they provide support.

Tertiary structure is the full three-dimensional shape of one polypeptide. Interactions among R groups are the main force behind this folding. Like charges repel, unlike charges attract through ionic bonds, and hydrophobic R groups tend to move into the protein interior while hydrophilic R groups stay outside. Cysteine side chains can also form disulfide linkages in the presence of oxygen, and this is the only covalent bond formed during protein folding. Together, these weak and strong interactions set the final shape. If a protein loses that shape, it may no longer work.

Some proteins also form quaternary structure. This happens when several polypeptide subunits join together. Weak interactions between the subunits help stabilize the overall protein. Insulin is one example of a globular protein with hydrogen and disulfide bonds that help it form a mostly ball-like shape. It begins as a single polypeptide and then loses some internal sequences during post-translational modification after the disulfide linkages form and hold the remaining chains together. Silk is another example, but it is a fibrous protein with a beta-pleated sheet structure created by hydrogen bonding between different chains.

How Protein Shape Controls Function

functional groups

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key terms and concepts

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chemistry

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