Name: 짧은 펩타이드의 자기 조립에 의해 주문 생체 고분자 구조의 형성 (동영상) | JoVE Journal
Uploaded: 2013-11-21T15:00:00.000+00:00
Duration: 7 min 26 s
Description: 학습하세요 펩타이드 자기조립을 이용해 생체분자 네크리스 구조를 형성하는 방법을. Diphenyl alanine과 Bach 보호 유사체를 혼합하여 주문형 복합 구조를 생성할 수 있습니다.

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이 작품은 마리 퀴리 국제 재 통합 그랜트와 독일 - 이스라엘 재단에 의해 지원되었다. 우리는 AFM 분석을 위해 씨의 Yair Razvag을 인정합니다.

1. Homoaromatic 디 펩티드의 자기 조립 <ol><li> 해당 동결 건조 된 형태 (예, NH-2의 Phe-Phe가-OH,-BOC의 Phe-Phe가-COOH)에서 원하는 펩타이드를 달아 1,1,1,3,3,3 - 헥사 펩티드에 용해시켜 스톡 용액을 준비 - 2 - 프로판올 7,17,46 (NH 2의 Phe-Phe가-OH 및 BOC-반페 - 반페-COOH 예 : 100 ㎎ / ㎖) 적절한 농도 (HFP). </li><li> 펩타이드가 완전히 용해 액이 (몇 분) 분명해 보인다 때까지 벤치에 소용돌이와 장소를 사용하여 솔루션을 섞는다. </li><li> 적절한 농도 (나노 튜브의 형성에 트리플 증류수 NH 2의 Phe-Phe가-OH (TDW)의 예 2 ㎎ / ㎖로, 적당한 용매, 펩티드 원액을 희석; 펩티드의 2 μl를 첨가함으로써 98 μL TDW, 구형 구조의 형성을위한 에탄올 BOC-반페 - 반페-COOH의 5 ㎎ / ㎖)에 원액. </li><li> 24 대한 RT에서 용액을 유지시간. </li><li> 어떤 사전 집계를 피하기 위해, 각 실험을위한 신선한 원액을 준비한다. </li></ol> 2. 두 Homoaromatic 디 펩티드의 Coassembly <ol><li> TDW과 무수 에탄올 같은 부피를 혼합하여 50 % 에탄올 용액을 제조. 두 용액을 혼합하는 소용돌이를 사용합니다. </li><li> NH 2의 Phe-Phe가-OH 펩타이드 및 BOC-의 Phe-Phe가-OH 펩타이드의 1 MG의 2 밀리그램 무게. 100 ㎎ / ㎖의 농도로 HFP 각 펩티드를 용해. </li><li> 소용돌이를 사용하여 펩티드 원액을 혼합 및 펩티드가 완전히 용해 및 솔루션을 분명히 보일 때까지 벤치에 배치합니다. </li><li> 펩티드에게 원하는 비율 원액을 혼합. 이 특정 실험에서 (각각 5:3 최종 비율) BOC-의 Phe-Phe가-OH 펩타이드의 6 μL와 NH 2의 Phe-Phe가-OH 펩타이드의 10 μl를 혼합. 인해 HFP 용매의 높은 휘발성으로, 그것은 (이것은 스톡 용액을 다량 준비하는 추천 레아에서세인트 10 μL). </li><li> 혼합 펩티드 원액을 혼합하는 소용돌이를 사용합니다. </li><li> 원하는 최종 농도 50 % 에탄올을 혼합 펩티드 원액을 희석. 이러한 특정 실험에서, 각각 BOC-의 Phe-Phe가-OH에 대한 NH 2의 Phe-Phe가-OH 및 3 ㎎ / ㎖에 대한 5 mg / ml의 최종 농도를 얻기 위해, 혼합 된 펩티드 원액의 13 μL를 추가 50 % 에탄올 용액 92 μL에. 부드럽게 솔루션을 혼합 피펫을 사용합니다. </li><li> 24 시간 동안 실온에서 용액을 유지한다. </li><li> 이 때문에, 용매의 휘발성이 높은 특성으로 실험 펩티드의 농도의 작은 변화에 민감 주목해야한다. 따라서, 신선한 주식 솔루션은 각 실험에 대한 준비를해야합니다. </li></ol> 3. 주사 전자 현미경 (SEM)을 이용하여 자기 조립 된 구조물의 특성화 <ol><li> 배양 24 시간 후, 유리 코브 펩타이드 용액 10 ㎕의 방울을 적용RT에서 R 슬립 건조. </li><li> 외투 90 초 동안 스퍼터 코터를 이용하여 금의 박막 (몇 나노 미터)를 가진 유리 샘플. </li><li> 이미지 SEM은 10 ~ 20 kV의에서 작동하여 어셈블리. </li></ol> 4. 투과 전자 현미경 (TEM)을 이용하여 자기 조립 구조의 특성 <ol><li> 탄소 덮여 및 폴리머 필름의 지원에 의해 안정화 200 메쉬 구리 그리드에 펩티드 용액을 10 ㎕의 드롭 놓습니다. </li><li> 1 분 후 여과지를 사용하여 여분의 액체를 제거합니다. </li><li> TDW의 2 % 우라 닐 아세테이트의 솔루션을 준비합니다. 0.22 μm의 필터 장치를 이용하여 용액을 고를. </li><li> 샘플 (음 염색) 염색하기, 그리드에 10 μL의 우라 닐 아세테이트 용액 한 방울을 배치합니다. </li><li> 30 초 후 종이 필터를 사용하여 여분의 액체를 제거합니다. 그것은 부정 얼룩이 화상의 콘트라스트를 개선하지만, 모든 경우에 필수적이지는 것을 주목해야한다. </li><li> 이미지 일에 샘플120 kV의에서 작동 TEM에 의한 전자 격자입니다. </li></ol> 5. 원자 힘 현미경 (AFM)에 의한 어셈블리의 3 차원 특성 <ol><li> 3.1 절에 설명 된 절차를 사용하여 AFM 분석을 위해 샘플을 준비한다. </li><li> AC 모드에서 작업 AFM 악기를 사용하여 유리에 샘플을 분석합니다. 3 N / m의 스프링 상수와 75 kHz의 공진 주파수와 실리콘 캔틸레버를 사용합니다. </li><li> 원하는 구조를 찾기 위해, 격자의 큰 영역을 스캐닝함으로써 시작. 그런 다음 특정 작은 영역에 집중하고 (스캔 크기는 이미지의 X 2.5 μm의 2.5 ㎛,이 원고에 포함)를 검사합니다. </li></ol> 6. FT-IR에 의한 이차 구조의 특성 <ol><li> CaF2를 창으로 펩티드 용액을 30 ㎕의 드롭을 적용합니다. </li><li> 이 솔루션은 실온에서 건조하도록 허용합니다. </li><li> IR 스펙트럼에서 물의 흡착 1,650센티미터에 -1입니다.이 피크는 펩티드 결합의 아미드 I 밴드의 중심에있다. 또한, 펩타이드 및 단백질 47의 α-나선 구조의 전형적인 피크이다. 이 문제를 극복하고 물 신호를 피하기 위하여, 수소 - 투 - 중수소 교환이 수행되어야한다. 건조 된 펩타이드 샘플에 중수 한 방울 (D 2 O)을 놓습니다. 드롭은 완전히 창에서 펩타이드 보증금을 충당 할 수있을만큼 충분히 커야합니다. </li><li> 샘플은 진공 상태에서 건조하도록 허용합니다. </li><li> 반복 최대 수소를 중수소 교환을 보장하기 위해 6.3 및 6.4 배 단계를 반복합니다. 그 분석까지 진공에서 샘플을 저장합니다. </li><li> 중수 소화 triglycine 황산 (DTGS) 검출기를 사용하여 FT-IR 스펙트럼을 기록합니다. FT-IR 시스템은 샘플의 환경에서 습도를 방지하기 위하여, 퍼지 가스 발생기를 포함한다. 짧은 펩티드의 샘플의 경우, 4cm-1의 해상도로 샘플 2,000 X를 스캔하는 것이 가장 좋습니다. 최소 투과율 값은 그렇게함으로써 결정될 수있다ftware 악기와 함께 제공. </li></ol>

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</ol>

저자는 더 경쟁 재정적 이익이 없다는 것을 선언합니다.

요약하면, 본 논문은 펩타이드 기반 어셈블리를 체외에서 형성 될 수있는 용이성을 보여줍니다. 프로세스는 시판 펩티드 및 용매를 포함하고,이 시험관에 극성 용매의 첨가시, 주위 조건하에 자발적으로 일어난다. 이 때문에, 다른 유기 용매에 펩티드의 낮은 용해도 때문에, 펩티드의 용매로서 HFP를 사용하는 것이 중요하다. 또, 인해 HFP의 높은 변동성으로는 각 실험을위한 신선한 원액을 준비하는 것이 필요하다. 또한, 스톡 용액의 부피는 10 μL 이상과 극성 용매 (물)에 용해 된 펩타이드의 전사 빠르게 수행되어야 할 것이다. 이것은 펩티드의 용 매화 및 자기 조립을위한이 방법은 일반적으로 이러한 방향족 펩티드에 사용 가능한 하나의 접근 방법이라는 것을 주목해야한다. 다른 방법은, 그러나, 가능하다. 또, 재고 한 solut의 농도<html> HFP에있는 펩티드의 이온은 최종 용액 HFP의 농도를 최소화하기 위해 이러한 실험 높다. <p class="jov...

자연 형태의 생체 분자 자기 조립의 과정에서 구조를 주문하고 기능. 이 자연 과정을 지배하는 힘을 이해하는 것은 체외에서 자기 조립을 모방 결과적으로 재료 과학 10, 11의 지역의 주요 진보 할 수있는 능력으로 이어질 수 있습니다. 펩티드는, 구체적으로, 그들은 큰 구조의 다양성, 화학 합성의 용이성을 제공하기 때문에, 생명 빌딩 블록으로 큰 약속을 잡고, 쉽게 생물학적 및 화학적 실체로 작용 될 수있다. 펩티드 자기 조립의 필드는 Ghadiri 및 D-및 L-아미노산 (12)을 교대로 환형 펩타이드 의해 펩타이드 나노 튜브의 자기 조립을 증명 그의 동료에 의해 ​​개척되었다. 펩타이드 어셈블리의 디자인에 다른 성공적인 접근 방식은 선형 bolaamphiphile 펩티드 5, 양친 (AP) 6, 비공 자체 보완 이온 펩타이드 13, 계면 활성제와 같은 펩타이드를 포함 <suP&gt; 4,14, 및 디 블록은 15 copolypeptides. 보다 최근의 접근 방식은 짧은 방향족 펩티드의 자기 조립을 수반 homoaromatic 디 펩티드를 칭했다. 이 펩티드는 방향족 특성 (예를 들면의 Phe-Phe가, t-부틸 디 카보네이트 (BOC)의 Phe-Phe가) 7,8,16-21와 두 개의 아미노산을 포함한다. 이러한 homoaromatic 펩타이드에 의해 형성되는 구조는 관 구조, 분야, 시트와 같은 어셈블리 및 섬유 6,8,15,21-32 있습니다. 일부 경우에서 섬유는 하이드로 겔 33-37을 산출 브릴 메시를 생성한다. 이러한 어셈블리는 바이오 센서, 약물 전달, 분자 전자 공학 등의 응용 프로그램에 대한 악용되었다. 38-45 이 논문은 homoaromatic 펩티드의 자발적인 자기 조립을 시작하기 위해 필요한 실험 단계에 대해 설명합니다. 또, coassembly 펩티드의 과정을 제시한다. 이 프로세스는 펩티드의 하나 이상의 유형의 자기 조립을 포함모노머. diphenylalanine 펩티드 (NH 2의 Phe-Phe가-COOH)와 BOC는 아날로그 보호 (BOC-반페 - 반페-OH) : 우리의 데모는 두 개의 상업적으로 이용 가능한 펩티드의 coassembly이 포함되어 있습니다. supermolecular 구조로 펩타이드의 자기 조립의 각 : 어느 분야 나 섬유에 diphenylalanine 펩타이드 형태의 관 어셈블리 및 BOC-의 Phe-Phe가-OH 펩타이드 자기 조립 용매 7,17,46에 따라. 우리는 일정한 비율로 두 개의 펩티드를 혼합 및 전자 현미경, 현미경 및 FT-IR 분광법에 의해 생성 된 어셈블리를 특징으로한다. 방법은 수백 나노 미터의 직경을 갖는 기다란 조립체에 의해 연결되는 여러 미크론의 직경 (1-4 μM)와 구형 요소 (300-800 ~ NM)로 구성된다 펩티드 구조의 형성을 증명 . 구형 구조에 스레드 것 같습니다으로 어셈블리는, 자신의 형태에 의하여 구슬로 장식 된 문자열과 유사연장 된 어셈블리. 따라서 우리는 이러한 어셈블리 &quot;생명 목걸이&quot;라고. &quot;생명의 목걸이는&quot;약물 전달 에이전트 또는 전자 애플리케이션을위한 발판으로, 새로운 생체​​ 재료의 역할을 할 수도 있습니다. 또한, 펩티드의 자기 조립에 이르게 절차 펩티드 및 생체 분자의 다른 클래스로 이용 될 수있다. 그것은 자기 조립과 새로운 주문 구조의 형성에 관여하는 힘의 더 나은 이해로 이어질 수 있습니다.

<table><tbody><tr><td>NH2-Phe-Phe-OH</td><td>Bachem</td><td>G-2925.0001</td><td></td></tr><tr><td>Boc-Phe-Phe-OH</td><td>Bachem</td><td>A-3205.0005</td><td></td></tr><tr><td>1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>52512-100ML</td><td></td></tr><tr><td>에탄올 절대(탈수) AR sterile</td><td>Bio-Lab Ltd.</td><td>52555</td><td>50% 용액</td></tr><tr><td>우라닐 아세테이</td>트 <td>Sigma-Aldrich</td><td>73943</td><td>네거티브 염색의 준비를 위해 TDW와 혼합. 그것 없이도 일할 수 있습니다.</td></tr><tr><td>유리 커버 슬립</td><td>Marienfeld Laboratory Glassware</td><td>110590</td><td></td></tr><tr><td>TEM 그리드</td><td>전자 현미경 과학</td><td>FCF200-Cu-50</td><td>Formvar/Carbon 200 Mesh, Cu</td></tr><tr><td>정량 여과지</td><td>Whatman</td><td>1001055</td><td></td></tr><tr><td>중수소 산화물(D2O)</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>151882-100G</td><td>99.9 원자 % D</td></tr>, <tr><td>CaF2 창</td><td>파이크 기술</td><td>160-1212</td><td>25mm x 2mm 창. FT-IR 측정용</td></tr><tr><td>AFM 팁</td><td>NanoScience Instruments</td><td>CFMR</td><td>Aspire 프로브, CFMR-25 시리즈</td></tr><tr><td>필터 유닛</td><td>Millipore</td><td>SLGV033RS</td><td>Millex-GV, 0.22 &mu; m, PVDF, 33mm, 감마 멸균</td></tr><tr><td>SEM</td><td>FEI</td><td></td><td>Quanta 200 ESEM</td></tr><tr><td>TEM</td><td>FEI</td><td></td><td>Tecnai T12 G2 Spirit</td></tr><tr><td>AFM</td><td>JPK Instruments</td><td></td><td>A JPK NanoWizard3</td></tr><tr><td>FT-IR</td><td>Thermo Fisher Scientific</td><td></td><td>Nicolet 6700 고급 금 분광계</td></tr><tr><td>FT-IR 퍼지</td><td>Parker</td><td></td><td>BALSTON FT-IR 퍼지 가스 발생기 모델 75-52</td></tr><tr><td>OMNIC (Nicolet) 소프트웨어</td><td>Thermo Nicolet Corporation</td><td></td><td>FT-IR 스펙트럼 분석</td></tr><tr><td>Vortex 믹서</td><td>Wisd 실험실 장비</td><td></td><td>ViseMix VM</td></tr><tr><td>무게</td><td>Mettler Toledo</td><td></td><td>NewClassic MS</td></tr><tr><td>스퍼터 코터</td><td>Polaron</td><td></td><td>SC7640 스퍼터 코터</td></tr></tbody></table>

짧은 펩타이드의 자기 조립에 의해 주문 생체 고분자 구조의 형성

Formation of Ordered Biomolecular Structures by the Self-assembly of Short Peptides

자연에서, 복잡한 기능적 구조는 온화한 조건 하에서 생체 분자의 자기 조립에 의해 형성된다. 자기 조립을 제어하는 힘을 이해하고 체외에서이 과정을 흉내 낸 것은 재료 과학 및 나노 기술 분야에서 큰 진보를 가져올 것입니다. 그들은 상당한 다양성을 선물로서 사용할 생물학적 빌딩 블록들, 펩티드는 대규모에서의 합성이 간단, 여러 가지 장점을 가지고, 그들이 쉽게 생물학적 및 화학적 실체 1,2로 변형 될 수있다. 이러한 환상 펩티드, amphiphile 펩타이드 및 펩타이드 복합체 용액에 주문 구조로 자기 조립으로 설계 펩티드의 여러 클래스. Homoaromatic 디 펩티드는, 예컨대 나노 튜브, 분야와 브릴 3-8으로 주문할 구조를 형성하는 데 필요한 모든 정보를 포함하는 분자 짧은 자기 조립 펩티드의 클래스이다. 이 펩티드의 큰 다양한 상업적으로 사용할 수 있습니다. <p클래스 = &quot;jove_content&quot;&gt;이 논문은 homoaromatic 펩타이드의 자기 조립에 의해 정렬 된 구조의 형성에 이르게하는 과정을 제시한다. 프로토콜은 상용 시약 및 기초 실험실 장비가 필요합니다. 또한, 종이는 펩타이드 기반 어셈블리의 특성에 사용할 수있는 몇 가지 방법에 대해 설명합니다. 이러한 방법은 전자와 원자 힘 현미경을 포함 적외선 분광기 (FT-IR)를 푸리에 - 변환. 또한, 원고는 펩티드의 블렌딩 (coassembly),이 처리에 의해 같은 구조 &quot;문자열에 구슬&quot;의 형성을 보여준다. 9 여기에 제시된 프로토콜은 잠재적으로 수 펩티드 또는 생물학적 빌딩 블록의 다른 클래스에 적응 될 수 있고 새로운 펩타이드 기반 구조의 발견과 그 어셈블리의 더 나은 제어로 이어집니다.

이 논문은 펩티드의 자기 조립에 의하여 나노 및 마이크로 스케일에서 정렬 구조의 형성 방법을 설명한다. 우리는 선물이 간단한 과정을 설명하고 두 가지 간단한 방향족 펩티드의 coassembly (그림 1)의 특성을하기 위해. 펩타이드 중 하나는 나노 미터 크기 7 빈 관 구조로 수용액에 자기 조립 수있는 NH 2의 Phe-Phe가-OH (diphenylalanine) 펩타이드이다. 다른 펩타이드는 BOC 보호 아날로그, BOC-의 Phe-Phe가-OH이다. 이 펩티드는 에탄올 17,46의 수용액 구형 어셈블리 섬유의 구조를 형성 할 수있다. 우리는이 펩티드가 언급 한 두 가지 요소를 결합하는 구조로 coassemble 것이라고 가정한다. SEM 분석을 사용하여, 우리는 혼합 된 펩티드 몇 hundr의 직경을 가진 가늘고 긴 구조로 연결된 수 미크론의 직경을 가진 구형 어셈블리의 구조를 형성하는 것이 밝혀에드 나노 미터 (그림...

이 논문은 자기 조립의 자연 프로세스에 의해 주문한 높은 펩타이드 기반 구조의 형성을 설명합니다. 이 방법은 시판 펩티드 및 일반적인 실험실 장비를 이용한다. 이 기술은 펩티드의 큰 다양성에 적용 할 수 있으며, 새로운 펩티드 어셈블리의 발견으로 이어질 수있다.

In nature, complex functional structures are formed by the self-assembly of biomolecules under mild conditions. Understanding the forces that control ...

본 실험 과정의 전체적인 목표는 생체 분자 목걸이 형태의 펩타이드 기반 어셈블리를 생성하는 것입니다. 이는 먼저 Diphenyl alanine과 Bach 보호기가 결합된 아날로그를 각각 적절한 양의 HFP에 녹여 최종 농도가 100 mg/mL가 되도록 스톡 용액을 준비함으로써 이루어집니다. 두 번째 단계는 Diphenyl alanine 펩타이드 용액 10 µL와 Bach 보호기가 결합된 Diphenyl alanine 펩타이드 용액 6 µL를 혼합하여, 펩타이드 스톡 용액을 5:3 비율로 블렌딩하는 것입니다.다음으로, 혼합된 펩타이드 스탁 용액을 갓 조제한 50% ethanol에 첨가하여 diphenyl alanine의 최종 농도는 5 mg/mL, Bach protected diphenyl alanine의 최종 농도는 3 mg/mL가 되도록 합니다. 최종적으로 주사전자현미경을 사용하여 두 펩타이드에 의해 공동 조립된 생체분자 목걸이 구조를 확인합니다. 여기에 입증된 것과 같은 자가 조립 공정을 사용하는 주된 장점은 자발적인 진행을 통해 복잡한 구조를 생성할 수 있다는 점입니다.여기서 in vitro는 펩타이드의 자기 조립, 구체적으로는 디펩타이드의 공동 조립을 나타내며, 이 절차는 이전 실험실의 대학원생인 nuran이 시연합니다. 디페닐알라닌(Diphenyl alanine)의 관형 구조 자기 조립 절차를 시작하려면, 디페닐알라닌 펩타이드를 HFP에 녹여 100 mg/mL 펩타이드 스톡 용액을 준비하십시오. 용액의 균질성을 확보하기 위해 볼텍스 믹서로 몇 초간 혼합한 후, 펩타이드가 완전히 용해되어 용액이 투명해질 때까지 벤치 위에 몇 분간 그대로 둡니다.펩타이드 스톡 용액을 3중 증류수로 희석하여 최종 농도가 2 mg/mL가 되도록 합니다. 용액을 실온에서 24시간 동안 보관하십시오. 공동 조립 과정에서는 diphenyl alanine 펩타이드 2 mg과 Boc 보호된 diphenyl alanine 펩타이드 1 mg을 각각 HFP에 녹여 100 mg/mL 농도로 조제합니다.그런 다음 볼텍스 믹서로 용액을 수 초간 혼합하고, 펩타이드가 완전히 용해되어 용액이 투명해질 때까지 벤치 위에 몇 분간 그대로 둡니다. Diphenyl alanine 펩타이드 용액 10 µL와 Bach protected diphenyl alanine 펩타이드 용액 6 µL를 혼합하여 펩타이드 스톡 용액을 5:3 비율로 섞습니다. 그런 다음 볼텍스 믹서를 사용하여 용액을 혼합합니다.그 후, 혼합된 펩타이드 스톡 용액 8 µL를 갓 준비한 50% 에탄올 92 µL에 첨가하여 diphenyl alanine의 최종 농도는 5 mg/mL, Boc protected diphenyl alanine의 최종 농도는 3 mg/mL가 되도록 합니다. 피펫을 사용하여 용액을 부드럽게 혼합합니다.실온에서 24시간 동안 배양한 후, 펩타이드 용액 10 µL 한 방울을 유리 커버 슬립 위에 떨어뜨리고 실온에서 건조시킵니다. 스퍼터 코터를 사용하여 유리 커버 슬립 위의 시료를 금으로 90초 동안 얇게 코팅합니다. 완료되면 10~20 kV에서 작동하는 SEM을 사용하여 조립체를 촬영합니다.TEM 분석을 위해, 탄소로 코팅되고 폴리머 필름 지지체로 안정화된 200 mesh 구리 그리드 위에 펩타이드 용액 10 µL 한 방울을 떨어뜨립니다. 1분 후, 여과지를 사용하여 과잉 액체를 제거합니다. 다음으로, 2% uranyl acetate 용액을 주사기에 넣고 0.22 µm 필터 유닛을 사용하여 여과합니다.샘플을 고정하기 위해 그리드 위에 10 µL의 소변 아세테이트 용액 한 방울을 떨어뜨립니다. 30초 후, 여과지로 과잉 액체를 제거하고 120 kV로 작동하는 TEM을 사용하여 그리드 위의 샘플을 이미지화합니다. FTIR 분석을 위해서는 펩타이드 용액 30 µL 한 방울을 불화칼슘 윈도우에 도포합니다.FTIR 스펙트럼에서 물 신호를 억제하기 위해 용액을 상온에서 건조시킵니다. 건조된 펩타이드 시료 위에 중수(deuterium oxide) 한 방울을 떨어뜨립니다. 진공 데시케이터 내에서 시료를 건조시킨 후, 수소-중수소 교환이 최대한으로 이루어지도록 이전 단계들을 두 번 더 반복합니다.마지막으로, 중수소화 트리글리신 황산염 검출기를 사용하여 FTIR 스펙트럼을 기록합니다. 기기에 제공된 소프트웨어를 사용하여 투과율 최솟값을 결정함으로써 펩타이드의 자기 조립에 의한 규칙적 구조의 형성을 입증합니다. 두 가지 단순 방향족 펩타이드의 공동 조립체를 제조하고 SEM 및 TEM 분석을 통해 특성을 분석하였습니다.혼합 펩타이드는 구슬을 꿴 줄과 형태적으로 매우 유사하여, 수 마이크론 직경의 구형 어셈블리와 수백 나노미터 직경의 연장된 구조가 연결된 구조를 형성했습니다. 이러한 구조를 분자 목걸이라고 합니다. 이 구조들에 대한 FM 분석을 통해 이들의 3차원적 배열이 명확히 입증되었습니다.또한, 다양한 샘플의 서로 다른 영역에 대한 SEM 분석 결과, 이 공정이 높은 수율로 진행되었음을 나타냅니다. FTIR 분석은 펩타이드 어셈블리의 2차 구조에 대한 정보를 제공합니다. 아미드의 흡수 스펙트럼.에탄올 내에서 Boc 보호된 디페닐 알라닌 펩타이드에 의해 형성된 구형 어셈블리의 한 밴드는 1, 657 reciprocal centimeters에서 단일 아미드 피크를 보였으며, 이는 알파 헬릭스 구조임을 나타냅니다. 에탄올 내의 디페닐 알라닌 펩타이드에 의해 형성된 관형 구조는 1, 613 reciprocal centimeters와 1, 682 reciprocal centimeters에서 두 개의 뚜렷한 피크를 보였으며, 이는 베타 시트 2차 구조와 상관관계가 있습니다. 두 펩타이드의 공동 어셈블리로 형성된 바이오분자 목걸이의 FTIR 스펙트럼은 각 개별 펩타이드의 피크 할당과 달랐습니다.1,653 reciprocal centimeters에서의 첫 번째 피크는 알파 헬릭스(alpha helix) 구조에 해당하며, 1,684 reciprocal centimeters에서의 두 번째 피크는 베타 턴(beta turn) 구조와 관련이 있습니다. 다양한 스펙트럼 간의 차이는 생체 분자 목걸이(biomolecular necklaces)의 독특한 구조를 나타냅니다. 이 영상을 시청한 후에는 염료 펩타이드를 이용해 펩타이드 기반 조립체를 생성하는 방법에 대해 충분히 이해하게 될 것입니다.이 방법은 복합 구조를 형성하기 위해 다른 생체 분자에도 쉽게 적용될 수 있습니다. 유기 용매를 다루는 작업은 매우 위험할 수 있다는 점에 유의하십시오. 본 절차를 수행하는 동안에는 항상 장갑, 실험복 및 보안경을 착용해야 합니다.

formation-ordered-biomolecular-structures-self-assembly-short

Research

연구

JoVE Journal

Chemistry

화학

기본 장비 및 상용 시약과 관련된 단순하고 일반적인 수동 peptoid 합성 방법은 peptoids 쉽게 대부분의 실험실에서 합성 수있게 설명되어 있습니다. amphiphilic peptoid의 36mer의 합성, 정제 및 특성은 물론 높은 주문한 nanosheets로의 자기 조립과 같이 설명되어 있습니다.

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