Name: 아밀로이드와 교차 베타 구조 (동영상) | JoVE Journal
Uploaded: 2026-02-13T13:15:00.000+00:00
Duration: 9 min 6 s
Description: 배우세요 아밀로이드 섬유의 교차 베타 구조를 X선 섬유 회절법으로 분석하는 방법을. 샘플 정렬, 데이터 수집, 분석 프로토콜을 통해 단백질 미스폴딩 질환의 구조적 기전을 규명합니다.

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<ol><li>Shirahama, T., Cohen, A. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((High+resolution+electron+microscopic+analysis+of+the+amyloid+fibril%5BTitle%5D)+AND+%22J+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">High resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril.</a> J Cell Biol. 33, 679-706 (1967).</li>
<li>Buxbaum, J. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amyloid+nomenclature+2024%3A+Update%2C+novel+proteins%2C+and+recommendations+by+the+International+Society+of+Amyloidosis+%28ISA%29+Nomenclature+Committee%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Amyloid nomenclature 2024: Update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee.</a> Amyloid. 31 (4), 249-256 (2024).</li>
<li>Dobson, C. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+structural+basis+of+protein+folding+and+its+links+with+human+disease%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+B+Biol+Sci%22%5BJournal%5D)">The structural basis of protein folding and its links with human disease.</a> Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 356 (1406), 133-145 (2001).</li>
<li>Sunde, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Common+core+structure+of+amyloid+fibrils+by+synchrotron+X-ray+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Mol.+Biol%22%5BJournal%5D)">Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction.</a> J. Mol. Biol. 273, 729-739 (1997).</li>
<li>Astbury, W. T., Woods, H. J., Bragg, W. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+studies+of+the+structure+of+hair%2C+wool%2C+and+related+fibers.+II.+The+molecular+structure+and+elastic+properties+of+hair+keratin%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+A%22%5BJournal%5D)">X-ray studies of the structure of hair, wool, and related fibers. II. The molecular structure and elastic properties of hair keratin.</a> Philos Trans R Soc Lond A. 232, 333-394 (1934).</li>
<li>Geddes, A. J., Parker, K. D., Atkins, E. D., Beighton, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((%26%2334%3BCross-beta%26%2334%3B+conformation+in+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">&#34;Cross-beta&#34; conformation in proteins.</a> J Mol Biol. 32 (2), 343-358 (1968).</li>
<li>Sawaya, M. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+structures+of+amyloid+cross-beta+spines+reveal+varied+steric+zippers%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers.</a> Nature. 447 (7143), 453-457 (2007).</li>
<li>Makin, O. S., Atkins, E., Sikorski, P., Johansson, J., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Molecular+basis+for+amyloid+fibril+formation+and+stability%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Molecular basis for amyloid fibril formation and stability.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (2), 315-320 (2005).</li>
<li>Eanes, E. D., Glenner, G. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+studies+on+amyloid+filaments%5BTitle%5D)+AND+%22J+Histochem+Cytochem%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction studies on amyloid filaments.</a> J Histochem Cytochem. 16 (11), 673-677 (1968).</li>
<li>Kirschner, D. A., Abraham, C., Selkoe, D. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+from+intraneuronal+paired+helical+filaments+and+extraneuronal+amyloid+fibers+in+Alzheimer+disease+indicates+cross-beta+conformation%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction from intraneuronal paired helical filaments and extraneuronal amyloid fibers in Alzheimer disease indicates cross-beta conformation.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 83 (2), 503-507 (1986).</li>
<li>Ke, P. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Half+a+century+of+amyloids%3A+Past%2C+present+and+future%5BTitle%5D)+AND+%22Chem+Soc+Rev%22%5BJournal%5D)">Half a century of amyloids: Past, present and future.</a> Chem Soc Rev. 49 (15), 5473-5509 (2020).</li>
<li>Sipe, J. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nomenclature+2014%3A+Amyloid+fibril+proteins+and+clinical+classification+of+the+amyloidosis%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinical classification of the amyloidosis.</a> Amyloid. 21 (4), 221-224 (2014).</li>
<li>Morris, K. L., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+fiber+diffraction+studies+of+amyloid+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22Methods+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">X-ray fiber diffraction studies of amyloid fibrils.</a> Methods Mol Biol. 849, 121-135 (2012).</li>
<li>Al-Hilaly, Y. K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Tau+%28297-391%29+forms+filaments+that+structurally+mimic+the+core+of+paired+helical+filaments+in+alzheimer%27s+disease+brain%5BTitle%5D)+AND+%22FEBS+Lett%22%5BJournal%5D)">Tau (297-391) forms filaments that structurally mimic the core of paired helical filaments in alzheimer's disease brain.</a> FEBS Lett. 594 (5), 944-950 (2020).</li>
<li>Makin, O. S., Sikorski, P., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Clearer%3A+A+new+tool+for+the+analysis+of+X-ray+fiber+diffraction+patterns+and+diffraction+simulation+from+atomic+structural+models%5BTitle%5D)+AND+%22Appl+Cryst%22%5BJournal%5D)">Clearer: A new tool for the analysis of X-ray fiber diffraction patterns and diffraction simulation from atomic structural models.</a> Appl Cryst. 40 (5), 966-972 (2007).</li>
<li>Winn, M. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((An+overview+of+the+CCP4+project+in+protein+crystallography%3A+An+example+of+a+collaborative+project%5BTitle%5D)+AND+%22J+Synchrotron+Radiat%22%5BJournal%5D)">An overview of the CCP4 project in protein crystallography: An example of a collaborative project.</a> J Synchrotron Radiat. 10 (Pt 1), 23-25 (2003).</li>
<li>Squire, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+CCP13+software+and+the+strategy+behind+further+developments%3A+Stripping+and+modelling+of+fiber+diffraction+data%5BTitle%5D)+AND+%22Fibre+Diffr+Rev%22%5BJournal%5D)">New CCP13 software and the strategy behind further developments: Stripping and modelling of fiber diffraction data.</a> Fibre Diffr Rev. 11, 7-19 (2003).</li>
<li>Makin, O. S., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aMakin%2C+OS+%22Amyloid+Proteins%3A+Methods+and+Protocols%22">Amyloid Proteins: Methods and Protocols</a>. , Humana Press. Totowa, NJ. (2005).</li>
<li><a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=%22The+pymol+molecular+graphics+system%22">The pymol molecular graphics system</a>. , DeLano Scientific. San Carlos, USA. (2002).</li>
<li>Jahn, T. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+common+architecture+of+cross-beta+amyloid%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">The common architecture of cross-beta amyloid.</a> J Mol Biol. 395 (4), 717-727 (2009).</li>
<li>Madine, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+insights+into+the+polymorphism+of+amyloid-like+fibrils+formed+by+region+20-29+of+amylin+revealed+by+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J+Am+Chem+Soc%22%5BJournal%5D)">Structural insights into the polymorphism of amyloid-like fibrils formed by region 20-29 of amylin revealed by solid-state NMR and X-ray fiber diffraction.</a> J Am Chem Soc. 130 (45), 14990-15001 (2008).</li>
<li>Madine, J., Copland, A., Serpell, L. C., Middleton, D. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cross-%CE%B2+spine+architecture+of+fibrils+formed+by+the+amyloidogenic+segment+nfgsvqfv+of+medin+from+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction+measurements%5BTitle%5D)+AND+%22Biochemistry%22%5BJournal%5D)">Cross-β spine architecture of fibrils formed by the amyloidogenic segment nfgsvqfv of medin from solid-state NMR and X-ray fiber diffraction measurements.</a> Biochemistry. 48 (14), 3089-3099 (2009).</li>
<li>Papapostolou, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineering+nanoscale+order+into+a+designed+protein+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Engineering nanoscale order into a designed protein fiber.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (26), 10853-10858 (2007).</li>
<li>Steinmetz, M. O., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+models+of+de+novo+designed+cc%CE%B2-met+amyloid-like+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">Atomic models of de novo designed ccβ-met amyloid-like fibrils.</a> J Mol Biol. 376 (3), 898-912 (2008).</li>
<li>Blake, C., Serpell, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Synchrotron+x-ray+studies+suggest+that+the+core+of+the+transthyretin+amyloid+fibril+is+a+continuous+%CE%B2-helix%5BTitle%5D)+AND+%22Structure%22%5BJournal%5D)">Synchrotron x-ray studies suggest that the core of the transthyretin amyloid fibril is a continuous β-helix.</a> Structure. 4, 989-998 (1996).</li>
</ol>

<table><tbody><tr><td>0.7 mm 직경 X-ray&nbsp; 석영 유리 모세관&nbsp;</td><td>GLAS, W. Muller, D-13503, Berlin, Germany</td><td>Q-07-001-80</td><td></td></tr><tr><td>유리 모세관 1,5 mm 붕규산염</td><td>Harvard appatus Ltd, (Edenbridge, Kent, UK)</td><td>BS4 30-0074</td><td>다른 제조업체에서 예제 사용 가능</td></tr><tr><td>단백질 결정학 X-ray 회절계</td><td>다양한</td><td></td><td>다양한 제조업체</td></tr></tbody></table>

아밀로이드와 교차 베타 구조

Amyloid and the Cross-Beta Architecture

Amyloid fibrils are made up of a misfolded, self-assembled protein organised into a well-defined, repetitive structure. They are well known for their ...

Research

연구

JoVE Journal

Neuroscience

신경과학

구조 기반 약물 설계 약물 개발에 중요한 역할을한다. 병렬로 여러 대상을 추구하는 것은 크게 선 발견의 성공의 기회를 증가합니다. 다음 문서는 감염성 질환 시애틀 구조 유전체학 센터 PB2 인플루엔자 단위체의 유전자에 대한 구조 결정을위한 멀티 타겟 접근 방식을 활용하는 방법 강조한다.

인플루엔자 중합 효소의 유전자에 대한 구조 결정 PB2 소단위를위한 멀티 타겟 병렬 처리 방식

단백질 단지 키 세포 기능을 촉진. 많은 필수 단지의 자세한 기능 및 구조 특성은 재조합 생산을 필요로합니다. MultiBac 특히 진핵 세포 단백질과 복합체를 표현하기위한 맞춤형 배큘로 바이러스 / 곤충 세포 시스템입니다. MultiBac는 오픈 액세스 플랫폼, 자사의 유틸리티를 극대화하기 위해 개발 된 표준 운영 절차로 구현되었다.

EMBL에서 MultiBac 단백질 복잡한 생산 플랫폼

Glycan microarray를 개발 하 고 광범위 하 게 항 체를 중화 하는 HIV의 프로 파일링에 대 한 사용 설명 되는 산화 알루미늄 코팅 유리에 첨부 파일에 대 한 N-glycans의 합성에 모듈 접근 (ACG 슬라이드) 슬라이드.

N-glycans 배열 개발 및 HIV 항 체의 항 암 치료 효소 합성 프로 파일링

매트릭스 보조 레이저 탈 착/이온화 기반 이미징 질량 분석기 (MALDI-IMS)와 분자 이미징 생물 학적 샘플에서 여러 analytes의 동시 매핑을 수 있습니다. 여기, 선물이 Alzheimer의 질병과 MALDI IMS를 사용 하 여 대뇌 아 밀 로이드 angiopathy 샘플의 뇌 조직에 감지 및 아 밀 로이드 β 단백질의 시각화에 대 한 프로토콜.

매트릭스 보조 레이저 탈 착/이온화 질량 분석 이미징와 인간의 뇌에서 아 밀 로이드 β 예금의 시각화

이 프로토콜은 뇌 기증 프로그램과 뇌의 적절한 특성을 통해 개별 뇌 노화 궤적을 추적하는 방법을 설명합니다. 두뇌 기증자는 연쇄 다차원 평가를 포함하여 장기 종방향 연구 결과에 관여합니다. 이 프로토콜에는 뇌 처리에 대한 자세한 설명과 정확한 진단 방법론이 포함되어 있습니다.

노화 뇌 수집, 처리 및 특성화를 위한 Abbiategrasso 브레인 뱅크 프로토콜

이 프로토콜은 다른 종으로부터 잠재적 인 β2-microglobulin (β2m)대체를 통해 안정적인 주요 조직 적합성 복합체 (MHC) 클래스 I를 얻는 실험 방법을 설명합니다. 동종 β2m에의해 안정화된 MHC I의 구조적 비교가 조사되었다.

배트 메이저 조직적합성 복합클래스 1등급 의 안정성 및구조 β 2-마이크로글로불린

여기에서는 인간 γ-세크레타아제를 재구성하는 효모 시스템에 대해 설명합니다. 이 시스템을 통해 활성에 영향을 미치는 돌연변이를 식별 및 연구하고 γ-secretase 억제제(GSI)를 스크리닝할 수 있습니다. 가족성 알츠하이머병 돌연변이의 기능 상실 특성을 활용하여 γ-secretase 조절제(GSM)를 스크리닝할 수 있습니다.

Saccharomyces cerevisiae γ-Secretase에 의한 아밀로이드 베타 생산에 영향을 미치는 유전자, 돌연변이 및 화학 물질을 스크리닝하는 알츠하이머병 모델

단백질 설계에는 아미노산 염기서열의 구축과 기능적 변이체를 만들기 위한 특정 모티프의 통합이 포함됩니다. 이 접근 방식은 항생제 내성 병원체와 싸우기 위한 항균 펩타이드(AMP)의 개발에 매우 중요합니다. 본 논문은 다양한 생물정보학 도구를 이용한 단백질 구축 절차를 제시합니다.

De Novo 및 In Silico 단백질 설계를 위한 I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, HADDOCK 서버 및 HEX loria 적용

이 기사에서는 극저온 전자 단층 촬영을 사용하여 이미징된 인플루엔자 바이러스의 데이터 처리 및 혈구응집소 당단백질의 후속 서브 단층 촬영 평균화를 위한 프로토콜을 제시합니다. 이 프로토콜은 이미지 전처리부터 최종 모델 개선까지 단계별 데이터 처리를 다룹니다.

인플루엔자 바이러스의 극저온 전자 단층 촬영에서 혈구응집소의 서브나노미터 분해능 구조 결정

Aptamers는가 선택한 짧은 ribo-/deoxyribo-oligonucleotides...

아밀로이드 β 단백질, 알츠하이머 병의 원인이되는 에이전트에 대한 Aptamers의 선택

배우세요 아밀로이드 섬유의 교차 베타 구조를 X선 섬유 회절법으로 분석하는 방법을. 샘플 정렬, 데이터 수집, 분석 프로토콜을 통해 단백질 미스폴딩 질환의 구조적 기전을 규명합니다.

아밀로이드와 교차 베타 구조

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