Name: Amyloïde en de Cross-Beta Architectuur (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2026-02-13T13:15:00.000+00:00
Duration: 9 min 6 s
Description: Leer de cross-beta-architectuur van amyloïde fibrillen analyseren met röntgendiffractie. Deze methode helpt onderzoekers de moleculaire structuur en organisatie van eiwitmisfolding in ziekten te begrijpen.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

<ol><li>Shirahama, T., Cohen, A. S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((High+resolution+electron+microscopic+analysis+of+the+amyloid+fibril%5BTitle%5D)+AND+%22J+Cell+Biol%22%5BJournal%5D)">High resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril.</a> J Cell Biol. 33, 679-706 (1967).</li>
<li>Buxbaum, J. N., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Amyloid+nomenclature+2024%3A+Update%2C+novel+proteins%2C+and+recommendations+by+the+International+Society+of+Amyloidosis+%28ISA%29+Nomenclature+Committee%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Amyloid nomenclature 2024: Update, novel proteins, and recommendations by the International Society of Amyloidosis (ISA) Nomenclature Committee.</a> Amyloid. 31 (4), 249-256 (2024).</li>
<li>Dobson, C. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+structural+basis+of+protein+folding+and+its+links+with+human+disease%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+B+Biol+Sci%22%5BJournal%5D)">The structural basis of protein folding and its links with human disease.</a> Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 356 (1406), 133-145 (2001).</li>
<li>Sunde, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Common+core+structure+of+amyloid+fibrils+by+synchrotron+X-ray+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Mol.+Biol%22%5BJournal%5D)">Common core structure of amyloid fibrils by synchrotron X-ray diffraction.</a> J. Mol. Biol. 273, 729-739 (1997).</li>
<li>Astbury, W. T., Woods, H. J., Bragg, W. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+studies+of+the+structure+of+hair%2C+wool%2C+and+related+fibers.+II.+The+molecular+structure+and+elastic+properties+of+hair+keratin%5BTitle%5D)+AND+%22Philos+Trans+R+Soc+Lond+A%22%5BJournal%5D)">X-ray studies of the structure of hair, wool, and related fibers. II. The molecular structure and elastic properties of hair keratin.</a> Philos Trans R Soc Lond A. 232, 333-394 (1934).</li>
<li>Geddes, A. J., Parker, K. D., Atkins, E. D., Beighton, E. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((%26%2334%3BCross-beta%26%2334%3B+conformation+in+proteins%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">&#34;Cross-beta&#34; conformation in proteins.</a> J Mol Biol. 32 (2), 343-358 (1968).</li>
<li>Sawaya, M. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+structures+of+amyloid+cross-beta+spines+reveal+varied+steric+zippers%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Atomic structures of amyloid cross-beta spines reveal varied steric zippers.</a> Nature. 447 (7143), 453-457 (2007).</li>
<li>Makin, O. S., Atkins, E., Sikorski, P., Johansson, J., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Molecular+basis+for+amyloid+fibril+formation+and+stability%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Molecular basis for amyloid fibril formation and stability.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (2), 315-320 (2005).</li>
<li>Eanes, E. D., Glenner, G. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+studies+on+amyloid+filaments%5BTitle%5D)+AND+%22J+Histochem+Cytochem%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction studies on amyloid filaments.</a> J Histochem Cytochem. 16 (11), 673-677 (1968).</li>
<li>Kirschner, D. A., Abraham, C., Selkoe, D. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+diffraction+from+intraneuronal+paired+helical+filaments+and+extraneuronal+amyloid+fibers+in+Alzheimer+disease+indicates+cross-beta+conformation%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">X-ray diffraction from intraneuronal paired helical filaments and extraneuronal amyloid fibers in Alzheimer disease indicates cross-beta conformation.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 83 (2), 503-507 (1986).</li>
<li>Ke, P. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Half+a+century+of+amyloids%3A+Past%2C+present+and+future%5BTitle%5D)+AND+%22Chem+Soc+Rev%22%5BJournal%5D)">Half a century of amyloids: Past, present and future.</a> Chem Soc Rev. 49 (15), 5473-5509 (2020).</li>
<li>Sipe, J. D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Nomenclature+2014%3A+Amyloid+fibril+proteins+and+clinical+classification+of+the+amyloidosis%5BTitle%5D)+AND+%22Amyloid%22%5BJournal%5D)">Nomenclature 2014: Amyloid fibril proteins and clinical classification of the amyloidosis.</a> Amyloid. 21 (4), 221-224 (2014).</li>
<li>Morris, K. L., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+fiber+diffraction+studies+of+amyloid+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22Methods+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">X-ray fiber diffraction studies of amyloid fibrils.</a> Methods Mol Biol. 849, 121-135 (2012).</li>
<li>Al-Hilaly, Y. K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Tau+%28297-391%29+forms+filaments+that+structurally+mimic+the+core+of+paired+helical+filaments+in+alzheimer%27s+disease+brain%5BTitle%5D)+AND+%22FEBS+Lett%22%5BJournal%5D)">Tau (297-391) forms filaments that structurally mimic the core of paired helical filaments in alzheimer's disease brain.</a> FEBS Lett. 594 (5), 944-950 (2020).</li>
<li>Makin, O. S., Sikorski, P., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Clearer%3A+A+new+tool+for+the+analysis+of+X-ray+fiber+diffraction+patterns+and+diffraction+simulation+from+atomic+structural+models%5BTitle%5D)+AND+%22Appl+Cryst%22%5BJournal%5D)">Clearer: A new tool for the analysis of X-ray fiber diffraction patterns and diffraction simulation from atomic structural models.</a> Appl Cryst. 40 (5), 966-972 (2007).</li>
<li>Winn, M. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((An+overview+of+the+CCP4+project+in+protein+crystallography%3A+An+example+of+a+collaborative+project%5BTitle%5D)+AND+%22J+Synchrotron+Radiat%22%5BJournal%5D)">An overview of the CCP4 project in protein crystallography: An example of a collaborative project.</a> J Synchrotron Radiat. 10 (Pt 1), 23-25 (2003).</li>
<li>Squire, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((New+CCP13+software+and+the+strategy+behind+further+developments%3A+Stripping+and+modelling+of+fiber+diffraction+data%5BTitle%5D)+AND+%22Fibre+Diffr+Rev%22%5BJournal%5D)">New CCP13 software and the strategy behind further developments: Stripping and modelling of fiber diffraction data.</a> Fibre Diffr Rev. 11, 7-19 (2003).</li>
<li>Makin, O. S., Serpell, L. C. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aMakin%2C+OS+%22Amyloid+Proteins%3A+Methods+and+Protocols%22">Amyloid Proteins: Methods and Protocols</a>. , Humana Press. Totowa, NJ. (2005).</li>
<li><a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=%22The+pymol+molecular+graphics+system%22">The pymol molecular graphics system</a>. , DeLano Scientific. San Carlos, USA. (2002).</li>
<li>Jahn, T. R., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+common+architecture+of+cross-beta+amyloid%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">The common architecture of cross-beta amyloid.</a> J Mol Biol. 395 (4), 717-727 (2009).</li>
<li>Madine, J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+insights+into+the+polymorphism+of+amyloid-like+fibrils+formed+by+region+20-29+of+amylin+revealed+by+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction%5BTitle%5D)+AND+%22J+Am+Chem+Soc%22%5BJournal%5D)">Structural insights into the polymorphism of amyloid-like fibrils formed by region 20-29 of amylin revealed by solid-state NMR and X-ray fiber diffraction.</a> J Am Chem Soc. 130 (45), 14990-15001 (2008).</li>
<li>Madine, J., Copland, A., Serpell, L. C., Middleton, D. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cross-%CE%B2+spine+architecture+of+fibrils+formed+by+the+amyloidogenic+segment+nfgsvqfv+of+medin+from+solid-state+NMR+and+X-ray+fiber+diffraction+measurements%5BTitle%5D)+AND+%22Biochemistry%22%5BJournal%5D)">Cross-β spine architecture of fibrils formed by the amyloidogenic segment nfgsvqfv of medin from solid-state NMR and X-ray fiber diffraction measurements.</a> Biochemistry. 48 (14), 3089-3099 (2009).</li>
<li>Papapostolou, D., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Engineering+nanoscale+order+into+a+designed+protein+fiber%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Engineering nanoscale order into a designed protein fiber.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (26), 10853-10858 (2007).</li>
<li>Steinmetz, M. O., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Atomic+models+of+de+novo+designed+cc%CE%B2-met+amyloid-like+fibrils%5BTitle%5D)+AND+%22J+Mol+Biol%22%5BJournal%5D)">Atomic models of de novo designed ccβ-met amyloid-like fibrils.</a> J Mol Biol. 376 (3), 898-912 (2008).</li>
<li>Blake, C., Serpell, L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Synchrotron+x-ray+studies+suggest+that+the+core+of+the+transthyretin+amyloid+fibril+is+a+continuous+%CE%B2-helix%5BTitle%5D)+AND+%22Structure%22%5BJournal%5D)">Synchrotron x-ray studies suggest that the core of the transthyretin amyloid fibril is a continuous β-helix.</a> Structure. 4, 989-998 (1996).</li>
</ol>

<table><tbody><tr><td>0.7 mm diameter X-ray&nbsp; kwartsglas capillairen&nbsp;</td><td>GLAS, W. Muller, D-13503, Berlijn, Duitsland</td><td>Q-07-001-80</td><td></td></tr><tr><td>Glas capillairen 1,5 mm borosilicaat</td><td>Harvard apparaat Ltd, (Edenbridge, Kent, UK)</td><td>BS4 30-0074</td><td>voorbeeld, verkrijgbaar bij andere fabrikanten</td></tr><tr><td>Eiwitkristallografie X-ray diffractometer</td><td>Verschillende</td><td></td><td>Verschillende fabrikanten</td></tr></tbody></table>

amyloïde en de cross-beta architectuur

Amyloid and the Cross-Beta Architecture

Amyloïde en de Cross-Beta Architectuur

Amyloid fibrils are made up of a misfolded, self-assembled protein organised into a well-defined, repetitive structure. They are well known for their ...

Research

JoVE Journal

Neuroscience

Neurowetenschap

Structure-based drug design speelt een belangrijke rol in de ontwikkeling van geneesmiddelen. Nastreven van meerdere doelen tegelijkertijd verhoogt de kans op succes voor lood ontdekking. Het volgende artikel belicht hoe de Seattle Structural Genomics Centrum Infectieziektebestrijding maakt gebruik van een multi-target benadering voor gen-tot-structuur bepaling van de PB2 influenza A subunit.

Multi-target Parallel Processing Aanpak voor Gene-to-structuur bepalen van de Influenza Polymerase PB2 Subunit

Eiwitcomplexen katalyseren belangrijke cellulaire functies. Gedetailleerde functionele en structurele karakterisering van vele essentiële complexen vereist recombinante productie. MultiBac is een baculovirus / insectencelsysteem vooral afgestemd voor het uitdrukken van eukaryote eiwitten en hun complexen. MultiBac werd geïmplementeerd als een open-access platform en standaard operationele procedures ontwikkeld om het nut te maximaliseren.

De MultiBac Protein Complex Production Platform in het EMBL

Een modulaire benadering van de synthese van N- glycanen voor bevestiging aan een aluminium oxide-gecoate glazen schuif (ACG dia) als een microarray glycan heeft ontwikkeld en het gebruik ervan voor de profilering van een HIV in grote lijnen neutraliserende antilichamen aangetoond.

Chemo-enzymatische synthese van N- glycanen voor Array ontwikkeling en HIV antilichaam profilering

Moleculaire beeldvorming met laser matrix-bijgewoonde desorptie/ionisatie gebaseerde imaging massaspectrometrie (MALDI-IMS) kan de gelijktijdige koppeling van meerdere analyten in biologische monsters. Hier presenteren we een protocol voor de detectie en de visualisatie van amyloïde β eiwit op weefsels van de hersenen van Alzheimer en Cerebrale amyloïde angiopathie monsters met behulp van MALDI-IMS.

Visualisatie van amyloïde β-deposito's in de menselijke hersenen met Laser Matrix-bijgewoonde desorptie/ionisatie massaspectrometrie Imaging

Dit protocol beschrijft een methode om individuele hersenverouderingstrajecten te volgen via een hersendonatieprogramma en de juiste karakterisering van hersenen. Hersendonoren zijn betrokken bij een langdurige longitudinale studie met inbegrip van seriële multi-dimensionale beoordelingen. Het protocol bevat een gedetailleerde beschrijving van de verwerking van de hersenen en een nauwkeurige diagnostische methodologie.

Abbiategrasso Brain Bank Protocol voor het verzamelen, verwerken en karakteriseren van veroudering hersenen

Het protocol beschrijft experimentele methoden om stabiele grote histocompatibiliteitscomplexen (MHC) klasse I te verkrijgen door middel van mogelijke β2-microglobuline (β2m) vervangingen van verschillende soorten. De structurele vergelijking van MHC I gestabiliseerd door homologe en heterologe β2m werd onderzocht.

Stabiliteit en structuur van Vleermuis Major Histocompatibiliteit Complexe Klasse I met Heterologe β2-Microglobuline

Hier beschrijven we een gistsysteem dat menselijke γ-secretase reconstrueert. Dit systeem maakt het mogelijk om mutaties die de activiteit beïnvloeden te identificeren en te bestuderen en om γ-secretaseremmers (GSI's) te screenen. Door gebruik te maken van het functieverlies van familiale mutanten voor de ziekte van Alzheimer, is het mogelijk om te screenen op γ-secretasemodulatoren (GSM's).

Saccharomyces cerevisiae Modellen van de ziekte van Alzheimer om genen, mutaties en chemicaliën te screenen die de productie van amyloïde bèta beïnvloeden door γ-secretase

Eiwitontwerp omvat de constructie van aminozuursequenties en de opname van specifieke motieven om functionele varianten te creëren. Deze aanpak is van cruciaal belang voor de ontwikkeling van antimicrobiële peptiden (AMP's) om antibioticaresistente ziekteverwekkers te bestrijden. Dit artikel presenteert een procedure voor eiwitconstructie met behulp van verschillende bio-informaticahulpmiddelen.

Toepassing van I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, HADDOCK-server en HEX-loria voor De Novo en In Silico Design of Proteins

Dit artikel presenteert een protocol voor gegevensverwerking van influenzavirussen, in beeld gebracht met behulp van cryo-elektronentomografie en daaropvolgende subtomogrammiddeling van het hemagglutinineglycoproteïne. Dit protocol omvat stapsgewijze gegevensverwerking, van beeldvoorverwerking tot de verfijning van het uiteindelijke model.

Subnanometer-resolutie structurele bepaling van hemagglutinine uit cryo-elektronentomografie van griepvirussen

Aptameren zijn korte ribo-/deoxyribo-oligonucleotides geselecteerd...

Selectie van Aptameren voor amyloid β-eiwit, de verwekker van de ziekte van Alzheimer

Leer de cross-beta-architectuur van amyloïde fibrillen analyseren met röntgendiffractie. Deze methode helpt onderzoekers de moleculaire structuur en organisatie van eiwitmisfolding in ziekten te begrijpen.

Amyloïde en de Cross-Beta Architectuur

Meer video's verkennen