Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

Europejscy odkrywcy dysponowali odpowiednią wiedzą, umiejętnościami i sprzętem, dlaczego jednak dotarli do Nowego Świata dopiero pod koniec XV wieku? Będziesz zaskoczony, gdy dowiesz się, że odpowiedź na to pytanie jest związana z małymi cząsteczkami biologicznymi zwanymi enzymami, które działają jak katalizatory. 

Co to jest katalizator? Jest to substancja, która umożliwia szybszy przebieg reakcji, zużywając mniej energii. Gdybyś narysował wykres energii potrzebnej do niekatalizowanej reakcji biologicznej, wyglądałoby to mniej więcej tak. Wysokość ta reprezentuje energię aktywacji, która jest minimalną ilością energii potrzebną do przebiegu reakcji. Enzymy, działając jako katalizator, zapewniają alternatywny szlak reakcji, o niższej energii aktywacji. 

Jak więc właściwie działają enzymy? Większość enzymów to białka. Część ich struktury, która oddziałuje z katalizowanymi przez nie cząsteczkami, nazywana jest miejscem aktywnym, które ma powinowactwo tylko do niektórych substratów i nie wiąże się z innymi. Kiedy właściwe substraty dostaną się do miejsca aktywnego, enzym zmienia swój kształt, aby osiągnąć konfigurację o wyższym powinowactwie. Ten stan przejściowy ułatwia reakcję i przekształca reagenty w produkty. Enzym ma jednak mniejsze powinowactwo do produktów, więc uwalnia je i wraca do swojego pierwotnego kształtu, gotowy do powtórzenia tego samego procesu. Jest to przykład enzymu katabolicznego, ponieważ wziął on pojedynczy substrat i rozbił go, tworząc wiele produktów. Przeciwieństwem tego jest enzym anaboliczny, który bierze dwa substraty i łączy je ze sobą, aby stworzyć większy produkt. 

Istnieje wiele innych sposobów działania enzymów. Na przykład enzym ten przekształca pojedynczy substrat w nowy kształt. Natomiast ten, przenosi część jednego podłoża na drugi. Niektóre enzymy nie mogą samodzielnie katalizować reakcji i wymagają kofaktorów lub koenzymów w celu katalizowania ich reakcji. 

Być może zastanawiasz się, jak to wszystko ma się do XV-wiecznych podróży? W tym czasie żeglarze nie mieli dostępu do świeżych produktów zawierających witaminę C, koenzym niezbędny do syntezy kolagenu. Z tego powodu marynarze zapadali na szkorbut, chorobę związaną z niedoborem witaminy C, która często była śmiertelna. Rozwiązali ten problem, kisząc owoce i warzywa bogate w witaminę C. Marynowanie obniżyło pH żywności, co zapobiegało aktywności enzymów mikrobiologicznych, odpowiedzialnych za ich gnicie. Dlatego zniszczenie enzymów mikrobiologicznych i uratowanie niezbędnego koenzymu odegrało główną rolę w powodzeniu długich ekspedycji. 

W tym laboratorium można określić ilościowo, w jaki sposób różne warunki wpływają na funkcję enzymu, oceniając szybkość reakcji, ilość wytworzonego produktu w jednostce czasu. Najpierw zmierzysz wyjściową szybkość reakcji w standardowej temperaturze pokojowej i neutralnym pH. Szybkość będzie rosła na początku, aż wszystkie cząsteczki enzymu zostaną całkowicie nasycone substratem. A następnie kataliza osiągnie stały poziom, ponieważ enzymy są zajęte kontynuowaniem cyklu wiązania substratu, katalizy i uwalniania. Po ustaleniu wyjściowej szybkości reakcji, można ją wykorzystać jako punkt odniesienia dla innych warunków. Enzymem, z którym będziesz pracować w tym laboratorium, jest peroksydaza rzepy. Ocenisz jego aktywność przy różnych wartościach temperatury i pH.

aktywność enzymatyczna

<h4>Katalizatory biologiczne</h4>

Wszystkie żywe organizmy nieustannie przeprowadzają liczne reakcje biochemiczne, aby podtrzymać swoją obecność. Większość z tych reakcji wymaga do rozpoczęcia wkładu energii, która nazywa się energią aktywacji. Katalizatory to substancje chemiczne, które obniżają energię aktywacji. Mimo że katalizatory ułatwiają reakcję chemiczną, nie są przez nią zużywane. Oznacza to, że katalizator może ułatwiać określoną reakcję chemiczną w kółko po kolei, zwiększając szybkość tej reakcji.

Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które zwiększają szybkość i wydajność reakcji biochemicznych. Większość enzymów to białka, ale niektóre cząsteczki kwasu rybonukleinowego mają również właściwości katalityczne. Każdy rodzaj enzymu może wiązać się tylko z jednym lub kilkoma określonymi substratami, dlatego istnieje ogromna różnorodność enzymów, z których każdy ma odrębne funkcje. Specyficzna reakcja enzymu zależy od jego miejsc aktywnych, które mają kształty ściśle dopasowane do kształtu jego substratów. Po związaniu substratu enzym zmienia nieznacznie kształt w sposób, który umożliwia łatwiejszy przebieg reakcji chemicznej, zmniejszając w ten sposób energię aktywacji reakcji. Po zajściu reakcji enzym uwalnia produkty i powraca do swojego pierwotnego kształtu, co pozwala mu na ponowne powtórzenie procesu.

<h4>Enzymy kataboliczne i anaboliczne</h4>

Większość reakcji enzymatycznych można sklasyfikować jako kataboliczne i anaboliczne, które pełnią przeciwstawne funkcje. Enzymy, które pośredniczą w reakcjach katabolicznych, rozkładają większe substancje na wiele produktów. Dobrze znanym enzymem katabolicznym jest laktaza, która rozkłada dwucukier laktozę w produktach mlecznych na cukrów prostych, galaktozę i glukozę. Ludzie mają duże ilości laktazy w jelicie cienkim po urodzeniu, jednak wiele osób traci ponad 90% laktazy we wczesnym dzieciństwie1. Zmniejszenie to zmniejsza zdolność trawienia laktozy w sposób zależny od wieku, co jest znane jako nietolerancja laktozy2.

Enzymy anaboliczne łączą wiele substancji w jeden produkt. Na przykład enzym polimeraza DNA syntetyzuje cząsteczki DNA, łącząc ze sobą nukleotydy. Podobnie enzym syntaza glikogenu łączy cząsteczki glukozy w celu wytworzenia glikogenu. Insulina reguluje aktywność syntazy glikogenu, dlatego pacjenci z cukrzycą z niskim lub zerowym poziomem insuliny nie mogą syntetyzować glikogenu bez leczenia insuliną3.

<h4>Czynniki środowiskowe</h4>

Kształt i ładunek miejsca aktywnego enzymu jest dostosowany do konkretnej reakcji chemicznej, którą katalizuje, dlatego na aktywność enzymu wpływają czynniki wpływające na jego miejsce aktywne. W związku z tym enzymy wymagają określonych warunków, aby działać na optymalnym poziomie, a w zależności od ich funkcji i lokalizacji, warunki te mogą się znacznie różnić. Czynniki te obejmują pH i temperaturę. Na przykład miejsca aktywne enzymów często zawierają aminokwasy kwaśne lub zasadowe. Odchylenia od optymalnego pH zmieniają ładunki w miejscu aktywnym, utrudniając substratom interakcję z enzymem. Właściwość ta jest wykorzystywana od wieków do konserwowania żywności poprzez kiszenie, które obniża pH kiszonego produktu spożywczego do poziomu, który skutecznie hamuje aktywność enzymatyczną drobnoustrojów. Podobnie każdy enzym działa w optymalnym zakresie temperatur. Jeśli temperatura zmieni się poniżej lub powyżej tego zakresu, zmienia kształt miejsca aktywnego, uniemożliwiając mu skuteczną interakcję z substratami. W większości przypadków powrót do optymalnej temperatury przywraca enzymowi pierwotny kształt i funkcję, jednak zbyt wysokie temperatury mogą ulec denaturacji lub nieodwracalnemu uszkodzeniu struktury enzymu. Ponownie, właściwości te są przydatne dla bezpieczeństwa żywności; Dokładnie gotujemy mięso, aby zabić szkodliwe bakterie poprzez denaturację ich enzymów i schładzamy większość produktów spożywczych, aby spowolnić aktywność enzymatyczną mikroorganizmów.

Ekstremofile, czyli organizmy występujące w ekstremalnych warunkach, które są śmiertelne dla większości form życia, mają enzymy zdolne do funkcjonowania w tych ekstremalnych warunkach. Na przykład Thermus aquaticus to bakteria występująca w gorących źródłach i kominach hydrotermalnych, osiągająca temperatury, przy których większość białek uległaby denaturacji. Polimeraza Taq to termostabilna polimeraza DNA występująca w T. aquaticus, która umożliwiła opracowanie reakcji łańcuchowej polimerazy (PCR), szeroko stosowanej metody laboratoryjnej do szybkiej replikacji DNA. PCR wymaga wysokich temperatur do oddzielenia nici podwójnej helisy DNA, która ma zostać zreplikowana. Polimeraza Taq pozostaje stabilna w tych wysokich temperaturach, podczas gdy większość enzymów uległaby degradacji. PCR przechodzi między wysokimi temperaturami, które rozbijają DNA na pojedyncze nici, a niższymi temperaturami, które pozwalają polimerazie na budowę nowego dwuniciowego DNA.

<h4>Czynniki molekularne wpływające na aktywność enzymów</h4>

Oprócz określonych zakresów pH i temperatur, niektóre enzymy działają lepiej w obecności innych cząsteczek lub jonów. Koenzymy to biomolekuły, które wiążą się z miejscem aktywnym enzymu i uczestniczą w katalizie, nie będąc pochłanianymi przez reakcję. Koenzymy często transportują elektrony, określone atomy i grupy funkcyjne, a tym samym działają jako nośniki pośrednie. Witaminy z grupy B działają jak koenzymy w licznych reakcjach biochemicznych. Na przykład koenzym A (coA), który jest aktywną formą kwasu pantotenowego, jest wymagany przez 4% wszystkich enzymów ssaków4. Kofaktory są często klasyfikowane jako substancje nieorganiczne, takie jak jony, które są niezbędne do funkcji enzymatycznej. Na przykład wszystkie enzymy polimerazy DNA wymagają Mg2+ lub Mn2+ do replikacji DNA, a także wycinania nieprawidłowo włączonych nukleotydów5.

Istnieją również inne cząsteczki, które nie są niezbędne do funkcjonowania enzymu, ale są zdolne do zmiany aktywności enzymatycznej. Substancje, które zwiększają aktywność enzymu, nazywane są aktywatorami, podczas gdy inne, które zmniejszają aktywność enzymu, nazywane są inhibitorami. Cząsteczki te wiążą się z enzymami w miejscu aktywnym lub w innych miejscach enzymu, znanych jako miejsca allosteryczne. Czasami cząsteczki te mogą wiązać się dokładnie w miejscu aktywnym jako substrat, a tym samym konkurować z substratem o wiązanie enzymu. Inne, zwłaszcza substancje, które wiążą się z miejscami allosterycznymi, mogą zmieniać funkcję enzymu bez blokowania wiązania substratu z miejscem aktywnym, a zatem są niekonkurencyjne. Co więcej, wiązanie inhibitorów może być odwracalne lub nieodwracalne. Gdy interakcja jest odwracalna, enzym może wznowić swoją funkcję po odłączeniu inhibitora. Jednakże, gdy wiązanie jest nieodwracalne, inhibitor nigdy nie odrywa się od enzymu, a enzym ulega nieodwracalnemu uszkodzeniu i musi zostać wymieniony. Niemniej jednak inhibitory enzymów są również przydatne. Na przykład inhibitory były stosowane jako antybiotyki hamujące wzrost bakterii oraz jako chemioterapeutyki hamujące niekontrolowany podział komórek rakowych6.

<h4>Pomiar funkcji enzymu</h4>

Jedną z metod stosowanych przez naukowców do badania wpływu różnych warunków na funkcję enzymu jest ilościowe określenie szybkości reakcji, czyli tego, jak szybko enzym katalizuje reakcję. Dlatego wyższa szybkość reakcji wskazuje, że enzym katalizuje reakcje bardziej efektywnie, podczas gdy niższa szybkość oznacza, że działa mniej wydajnie. Aby określić szybkość reakcji, prędkość reakcji oblicza się, mierząc ilość produktu wytworzonego w jednostce czasu. Odbywa się to poprzez pomiar stężenia produktu począwszy od samego początku reakcji, kiedy stężenie produktu wzrasta liniowo, aż do całkowitego nasycenia enzymu substratem, a kataliza osiągnie stały poziom. Po określeniu wyjściowej częstości reakcji można ją wykorzystać jako punkt odniesienia lub kontrolę podczas porównywania różnych metod leczenia. Szybkość reakcji możemy oceniać jako miary względne lub bezwzględne. Względna szybkość reakcji to miara porównawcza, która pokazuje różnice między dwoma lub więcej warunkami, takimi jak leczenie w jednym eksperymencie, ale nie daje wartości tego, co jest mierzone. Bezwzględna szybkość reakcji opiera się na ilościowej mierze postępu reakcji. Łatwym sposobem na zrozumienie różnicy między względnymi i bezwzględnymi wskaźnikami reakcji jest rozważenie pomiaru prędkości samochodu w wyścigu. Metoda względna polegałaby na porównaniu poprzez ocenę klasyfikacji samochodów na mecie, podczas gdy stawka bezwzględna oceniałaby i porównywała prędkość poszczególnych samochodów w milach na godzinę.

Ponieważ enzymy są tak szeroko stosowane, naukowcy zaczęli szukać sposobów tworzenia i modyfikowania enzymów w celu zaspokojenia określonych potrzeb, znanych jako inżynieria białkowa. Technologia rekombinacji DNA umożliwia zmianę sekwencji aminokwasów w celu zmiany kształtu enzymu lub powinowactwa do miejsca aktywnego. Zostało to wykorzystane do stworzenia wysoce czułych testów diagnostycznych dla różnych schorzeń, a także do działań bioremediacyjnych i narzędzi do gospodarowania odpadami7.

<h4>Odwołania</h4>

<ol class="referencje">
	<li>Swagerty DL Jr, Walling AD, Klein RM. Nietolerancja laktozy. Jestem lekarzem rodzinnym. 2002, Vol. 65, 9: 1845-50.</li>
	<li>Lomer MC, Parkes GC, Sanderson JD. Artykuł przeglądowy: Nietolerancja laktozy w praktyce klinicznej – mity i rzeczywistość. Dieta Pharmacol Ther. 2008, tom 27, 2: 93-103.</li>
	<li>AR, Saltiel. Nowe perspektywy w patogenezie molekularnej i leczeniu cukrzycy typu 2. komórka. 2001, tom 104, 4: 517-29.</li>
	<li>TAK, Kennedy. Witaminy z grupy B i mózg: mechanizmy, dawka i skuteczność - przegląd. Składników odżywczych. 2016, Vol. 8, 2: 68 doi:10.3390/nu8020068.</li>
	<li>Vashishtha AK, Wang J, Königsberg WH. Różne kationy dwuwartościowe zmieniają kinetykę i wierność polimeraz DNA. J Biol Chem. 2016, tom 291, 40: 20869-20875.</li>
	<li>Watson ID, Stewart MJ, Platt DJ. Farmakokinetyka kliniczna inhibitorów enzymów w chemioterapii przeciwdrobnoustrojowej. Clin Pharmacokinet. 1988, tom 15, 3: 133-64.</li>
	<li>Ahuja SK, Ferreira, GM, Moreira AR. Wykorzystanie enzymów do zastosowań środowiskowych. Crit Rev Biotechnologia. 2004, tomy 2-3, 125-54.</li>
</ol>

Aktywność enzymatyczna

Katalizatory biologiczne

Wszystkie żywe organizmy nieustannie przeprowadzają liczne reakcje biochemiczne, aby podtrzymać swoją obecność. Większość z tych reakcji wymaga ...

Education

JoVE Lab Manual

Biology

Biologia

Cellular Processes

Procesy komórkowe

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

photosynthesis

Photosynthesis: Light, Sugars, and Carbon

Photosynthesis turns sunlight into chemical energy in the form of glucose. This process powers most life on Earth by helping autotrophs, or primary producers, make food. The glucose they make can provide quick energy or be stored as starch for later use. Consumers depend on these producers for energy. Photosynthesis happens in many kinds of organisms. Cyanobacteria, some protists such as algae, and plants can all carry out this process. In eukaryotic cells, it takes place in the chloroplast.

cellular respiration

Cellular Energy From Glucose Breakdown

Cellular respiration is the process cells use to release usable energy from biomolecules such as sugars and lipids. Living things need a steady energy supply for growth, repair, movement, defense, and reproduction. Cells use that energy mainly by converting adenosine diphosphate (ADP) to adenosine triphosphate (ATP). Autotrophs and heterotrophs get the molecules for respiration in different ways. Autotrophs, such as plants, algae, and photosynthetic and chemosynthetic bacteria, build...

cell division

Cell Cycle, Mitosis, and Meiosis

Cell division is essential for growth, repair, and reproduction in living organisms. It lets single-celled organisms create a new organism and helps multicellular organisms make new cells for development and for replacing damaged cells. In multicellular species, cell division also makes reproductive cells needed for reproduction. Before a cell divides, it must copy its genetic material and split it into two daughter cells. This process is called the cell cycle. Although the timing can vary...

transpiration

Water Movement in Plants

Water movement in plants depends on transpiration and the vascular system. Plants must move water and dissolved nutrients from the roots to the leaves. They also exchange materials with the environment as part of normal life processes. Vascular plants use bundles of tissues that run from the roots to the tips of the plant. Root hairs absorb water and nutrients, and osmosis moves water into the xylem, the main water-conducting tissue. Water then travels to the tallest parts of the plant and...

enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

Przygotuj się do nauczania Aktywność enzymatyczna dzięki temu 2-minutowemu przewodnikowi dla instruktorów. Obejmuje kluczowe kroki przygotowawcze dla laboratorium Biology na JoVE Lab Manual.

Przygotowanie instruktora do Aktywność enzymatyczna w Biology - Ponad 7.1K wyświetleń | JoVE Lab Manual

Postępuj zgodnie z procedurami Aktywność enzymatyczna krok po kroku w tym 9-minutowym filmie z protokołem studenckim. Część kolekcji Biology na JoVE Lab Manual.

Protokół studencki dla Aktywność enzymatyczna w Biology - Ponad 34K wyświetleń | JoVE Lab Manual

Macromolecules

Biomolecules
Organisms contain a wide variety of organic molecules with numerous functions which depend on the chemical structures and properties of these ...

Polymers

What are Lipids?

Lipids function as structural components of cellular membranes, in addition to acting as energy reservoirs and signaling molecules. They are thus crucial ...

Structure of Lipids

lipid-derived-compounds-in-the-human-body

Lipid-derived Compounds in the Human Body

Fats and lipids are crucial components in the human body. Some lipid-derived compounds, such as fat-soluble vitamins, eicosanoids, lipoproteins, and ...

Fats as Energy Storage Molecules

Amino acids

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the ...

Peptide Bonds

A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid&#39;s carboxyl group and another amino acid&#39;s amino ...

What are Proteins?

Protein and Protein Structures

Protein Organization

Globular Proteins

In organisms, proteins are the most abundant macromolecules. They act as the building blocks of life and play various crucial roles in the body. Proteins ...

Fibrous Proteins

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures. They contain repetitive units and usually consist of ...

Protein Denaturation

The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. ...

Role of Proteins in the Human Body

Proteins are the building block of life. They are also&#160; the most abundant macromolecules with as many diverse roles in the body. They are part of ...

Mechanical Protein Function

Structural Protein Function

Introduction to Carbohydrates

Carbohydrates, proteins, and fats are the primary macronutrients in the human diet. However, carbohydrates are the most favored source of energy in the ...

Chemistry of Carbohydrates

Sugars as Energy Storage Molecules

Nucleic Acids and Nucleotides

Nucleic acids are the most important macromolecules for the continuity of life. They carry the cell&#39;s genetic blueprint and have instructions for its ...

Nucleic Acid Structure

The pentose sugar in DNA is deoxyribose, while in RNA the pentose sugar is ribose. The difference between the sugars is the presence of the hydroxyl group ...

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA ...

RNA Structure

The basic structure of RNA consists of a string of ribonucleotides attached by phosphodiester bonds. Although most RNA is single-stranded, it can form ...

Types of RNA

Three main types of RNA are involved in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). These RNAs perform diverse ...

Noncovalent Attractions in Biomolecules

Describe the basic molecular structures and primary functions of the four major categories of biological macromolecules.

SC.912.L.18.1

Cellulose and Pectic Polysaccharides

&#160;Every plant cell has a cell wall that protects the cell, provides structural support, and gives the cell shape. Cellulose, the main structural ...

Membrane Carbohydrates

The plasma membrane is a dynamic barrier composed of lipids, proteins, and carbohydrates. It is the epicenter of many cellular processes required for cell ...

Describe the important structural characteristics of monosaccharides, disaccharides, and polysaccharides and explain the functions of carbohydrates in living things.

SC.912.L.18.2

Overview of Fatty Acid Metabolism

Lipids also are sources of energy that power cellular processes. Like carbohydrates, lipids are composed of carbon, hydrogen, and oxygen, but these atoms ...

What are Membranes?

A cell&#39;s plasma membrane demarcates the cell&#39;s borders and determines the nature of its interaction with the environment. Cells exclude certain ...

Membrane Fluidity

Membrane fluidity is explained by the fluid mosaic model of the cell membrane, which describes the plasma membrane structure as a mosaic of ...

Fluid Mosaic Model

Scientists identified the plasma membrane in the 1890s and its principal chemical components (lipids and proteins) by 1915. The model for plasma membrane ...

Membrane Lipids

Lipids are an essential component of all biological membranes. The average lipid content in mammalian membranes is 50%, though it can be as low as 20% in ...

Asymmetric Lipid Bilayer

Biological membranes show uneven distribution of different types of lipids in the inner and outer layers, resulting in transverse asymmetric membranes. ...

Lipids as Anchors

In the plasma membrane, the lipids forming the bilayer can also act as an anchor to tether proteins to the membrane. The three main types of lipid anchors ...

The Significance of Membrane Transport

The transport of solutes across the cell membrane is essential for metabolic processes, like maintaining cell size and volume, generating the action ...

Describe the structures of fatty acids, triglycerides, phospholipids, and steroids. Explain the functions of lipids in living organisms. Identify some reactions that fatty acids undergo. Relate the structure and function of cell membranes.

SC.912.L.18.3

Ligand Binding Sites

Cofactors and Coenzymes

Enzymes are proteins made of amino acids. The functional group of each constituent amino acid catalyzes a wide variety of chemical reactions via ionic ...

Introduction to Enzymes

The use of enzymes by humans dates to 7000 BCE. Humans first used enzymes to ferment sugars and produce alcohol without knowing that this was an ...

Enzymes and Activation Energy

The activation energy (or free energy of activation), abbreviated as Ea, is the small amount of energy input necessary for all chemical reactions to ...

Introduction to Enzyme Kinetics

Enzyme kinetics studies the rates of biochemical reactions. Scientists monitor the reaction rates for a particular enzymatic reaction at various substrate ...

Turnover Number and Catalytic Efficiency

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules it can transform per unit time. Turnover numbers for most enzymes range from ...

Catalytically Perfect Enzymes

The theory of catalytically perfect enzymes was first proposed by W.J. Albery and J. R. Knowles in 1976. These enzymes catalyze biochemical reactions at ...

introduction-to-mechanisms-of-enzyme-catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

For many years, scientists thought that enzyme-substrate binding took place in a simple &#34;lock-and-key&#34; fashion. This model stated that the enzyme ...

Ligand Binding and Linkage

Cooperative Allosteric Transitions

Ribozymes

Biological Catalysts

All living organisms continuously perform numerous biochemical reactions to sustain their presence. Most of these reactions require ...

Describe the structures of proteins and amino acids. Explain the functions of proteins in living organisms. Identify some reactions that amino acids undergo. Relate the structure and function of enzymes.

Chemiosmosis

Oxidative phosphorylation is a highly efficient process that generates large amounts of adenosine triphosphate (ATP), the basic unit of energy that drives ...

electron-transport-chain-complex-i-and-ii

Electron Transport Chain: Complex I and II

The mitochondrial electron transport chain (ETC) is the main energy generation system in the eukaryotic cells. However, mitochondria also produce ...

electron-transport-chain-complex-iii-and-iv

Electron Transport Chain: Complex III and IV

During the electron transport chain, electrons from NADH and FADH2 are first transferred to complexes I and II, respectively. These two complexes then ...

The Electron Transport Chain

The electron transport chain or oxidative phosphorylation is an exothermic process in which free energy released during electron transfer reactions is ...

the-supercomplexes-in-the-crista-membrane

The Supercomplexes in the Crista Membrane

The mitochondrial cristae membrane is the primary site for the oxidative phosphorylation (OXPHOS) process of energy conversion mediated through ...

ATP Synthase: Structure

ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in ...

ATP Synthase: Mechanism

In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear ...

The ADP/ATP Carrier Protein

ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, ...

ATP Yield

Cellular respiration produces 30 - 32 ATP per glucose molecule. Although most of the ATP results from oxidative phosphorylation and the electron transport ...

Discuss the use of chemiosmotic gradients for ATP production in chloroplasts and mitochondria.

SC.912.L.18.5

Fermentation

Most eukaryotic organisms require oxygen to survive and function adequately. Such organisms produce large amounts of energy during aerobic respiration by ...

biofuels-producing-ethanol-from-cellulosic-material

Biofuels: Producing Ethanol from Cellulosic Material

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
In this experiment, cellulosic material (such as corn stalks, leaves, ...

Discuss the role of anaerobic respiration in living things and in human society.

SC.912.L.18.6

Photosynthesis

Autotrophs

Almost all living organisms on Earth depend on photosynthesis, which is the process that converts sunlight energy into a simple sugar called ...

What is Photosynthesis?

All living organisms on Earth are directly or indirectly dependent on photosynthesis. It is the only biological process that can capture energy from ...

The Anatomy of Chloroplasts

Green algae and plants, including green stems and unripe fruit, harbor specialized organelles called chloroplasts to carry out photosynthesis. They ...

Photosystems

Photosystems are multiprotein complexes that form the functional units of photosynthesis in plants, algae, and cyanobacteria. They are found embedded in ...

The Photochemical Reaction Center

Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

Description

Transcript

Tags

More videos by Standards