3.2: Organizacja białek

Przegląd

Białka są jednym z podstawowych elementów budulcowych życia, które pełnią w komórce wiele różnorodnych funkcji. Białka składają się z aminokwasów. Sekwencja aminokwasów jest znana jako pierwotna struktura białka. Lokalne interakcje poszczególnych aminokwasów powodują, że łańcuch liniowy składa się w struktury drugorzędowe. Interakcje odległych aminokwasów prowadzą do dalszego fałdowania białka—struktury trzeciorzędowej. Zespół wielu złożonych łańcuchów (podjednostek) jest znany jako czwartorzędowa struktura białka.

Kolejność aminokwasów określa strukturę pierwotną

Aminokwasy połączone w łańcuch nazywane są polipeptydami. Aminokwasy są połączone grupami aminowymi (–NH₃) i karboksylowymi (–COOH), które tworzą wiązania peptydowe. Łańcuch połączonych atomów węgla i azotu stanowi szkielet białka, a łańcuchy boczne aminokwasów wystają prostopadle. Kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym jest strukturą pierwotną.

Wiązania wodorowe pomiędzy bliskimi resztami aminokwasów przyczyniają się do struktury drugorzędowej

Grupy aminowe i karboksylowe szkieletu białka mogą tworzyć wiązania wodorowe. Kiedy wiele reszt aminokwasowych znajdujących się blisko siebie tworzy wiązania wodorowe, mogą tworzyć się lokalne struktury, takie jak alfa-helisy i beta-karbowane arkusze. Są to powszechnie zlokalizowane struktury, dające początek tak zwanej strukturze drugorzędowej białka.

Oddziaływania odległych łańcuchów bocznych determinują strukturę trzeciorzędową

Trzeciorzędowa struktura białka opisuje trójwymiarowy układ białka. Aby ustabilizować strukturę trzeciorzędową, oddziałują reszty aminokwasowe, które mogą być daleko od siebie w łańcuchu polipeptydowym. Oddziaływania mogą być słabe i niekowalencyjne (np. wiązania jonowe, oddziaływania hydrofobowe lub wiązania wodorowe) lub silne i kowalencyjne (np. mostki dwusiarczkowe). Wszystkie interakcje mają wpływ na kształt białka i jego funkcję.

Wiele łańcuchów polipeptydowych może tworzyć pojedyncze białko

Do tej pory rozważaliśmy białka utworzone z pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Wiele białek składa się z podjednostek, z których każda składa się z jednego łańcucha polipeptydowego. Skład i interakcja wielu podjednostek białka są znane jako struktura czwartorzędowa.

Kiedy kwasy owodniowe wyłaniają się z rybosomu podczas translacji, tworzą pierwszą pierwszorzędową strukturę białkową, sekwencję łańcuchową, która może mieć różną długość. Ten łańcuch peptydowy jest utrzymywany razem przez wiązania kowalencyjne między końcami aminowymi i karboksylowymi dwóch kwasów owodniowych.

Gdy peptyd wydłuża się, tworzą się wiązania wodorowe, niektóre aminokwasy wiążą się z sąsiednimi, powodując skrócenie i zakrzywienie nici, tworząc spiralną strukturę zwaną helisą alfa. Inne łączą się bocznie i są określane jako arkusze beta. Razem te konfiguracje są znane jako drugorzędowa struktura białka.

Dodatkowe interakcje chemiczne, w tym siły hydrofobowe, wiązania jonowe i mostki dwusiarczkowe, które zachodzą między grupami bocznymi aminokwasów, zwiększają fałdowanie w strukturę trzeciorzędową kulistego kształtu 3D, który jest ostateczną formą funkcjonalną dla wielu białek. Jeśli dwa lub więcej łańcuchów polipeptydowych łączy się ze struktur trzeciorzędowych w większy kompleks, powstaje struktura czwartorzędowa dla optymalnych interakcji.