4.6
Regulacja allosteryczna
Regulacja allosteryczna to kontrola aktywności enzymu poprzez miejsca odrębne od jego miejsca aktywnego.
Kiedy cząsteczka efektorowa wiąże się z takim miejscem allosterycznym, może wywołać zmianę konformacyjną enzymu.
Ta zmiana może zwiększyć powinowactwo miejsc aktywnych enzymu do jego substratów, zwiększając aktywność enzymu - proces znany jako aktywacja allosteryczna.
Szybkości reakcji dla wielu enzymów allosterycznych tworzą dodatnią krzywą w kształcie litery S, gdy są przedstawiane na wykresie w stosunku do rosnących stężeń substratów.
Po dodaniu dodatniego efektora aktywacja allosteryczna przesuwa wykres do prawie hiperbolicznej krzywej.
Z drugiej strony, jeśli wiązanie efektora powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do jego substratu, proces ten określa się mianem hamowania allosterycznego.
To zmniejszenie funkcji enzymu może skutkować zmniejszoną szybkością reakcji chemicznej w porównaniu ze stanem aktywowanym.
Allosteryczna regulacja enzymów zachodzi, gdy wiązanie cząsteczki efektorowej z miejscem innym niż miejsce aktywne powoduje zmianę aktywności enzymatycznej. To alternatywne miejsce nazywa się miejscem allosterycznym i enzym może zawierać więcej niż jedno z tych miejsc. Regulacja allosteryczna może być dodatnia lub ujemna, co powoduje wzrost lub spadek aktywności enzymu. Większość enzymów wykazujących regulację allosteryczną to enzymy metaboliczne zaangażowane w degradację lub syntezę określonych cząsteczek komórkowych.
Inhibicja allosteryczna
W inhibicji allosterycznej wiązanie cząsteczki efektorowej do miejsca allosterycznego powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu. Często inhibitor allosteryczny jest produktem enzymu lub szlaku enzymatycznego, umożliwiając produktom enzymatycznym ograniczenie własnej produkcji. Ten rodzaj inhibicji przez sprzężenie zwrotne zapobiega nadprodukcji produktów. Klasycznym przykładem jest izoleucyna, która jest allosterycznym inhibitorem enzymu ważnego w jego własnej syntezie.
Aktywacja allosteryczna
Z kolei aktywator allosteryczny powoduje zmianę konformacyjną zwiększającą powinowactwo enzymu do substratu. Aktywacja allosteryczna radykalnie zwiększa szybkość reakcji, co przedstawia hiperboliczna krzywa na wykresie szybkości reakcji w funkcji stężenia substratu. Na przykład zewnątrzkomórkowe wiązanie ligandu z transbłonowym receptorem EGF powoduje zmianę konformacyjną, która skutkuje wzrostem wewnątrzkomórkowej aktywności kinazy receptora. Jeśli enzym składa się z wielu podjednostek, wiązanie aktywatora allosterycznego z pojedynczą podjednostką może spowodować wzrost powinowactwa i zmianę kształtu wszystkich powiązanych podjednostek.
Sugerowana lektura
Regulacja allosteryczna to kontrola aktywności enzymu poprzez miejsca odrębne od jego miejsca aktywnego.
Kiedy cząsteczka efektorowa wiąże się z takim miejscem allosterycznym, może wywołać zmianę konformacyjną enzymu.
Ta zmiana może zwiększyć powinowactwo miejsc aktywnych enzymu do jego substratów, zwiększając aktywność enzymu - proces znany jako aktywacja allosteryczna.
Szybkości reakcji dla wielu enzymów allosterycznych tworzą dodatnią krzywą w kształcie litery S, gdy są przedstawiane na wykresie w stosunku do rosnących stężeń substratów.
Po dodaniu dodatniego efektora aktywacja allosteryczna przesuwa wykres do prawie hiperbolicznej krzywej.
Z drugiej strony, jeśli wiązanie efektora powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do jego substratu, proces ten określa się mianem hamowania allosterycznego.
To zmniejszenie funkcji enzymu może skutkować zmniejszoną szybkością reakcji chemicznej w porównaniu ze stanem aktywowanym.
- Aktywacja allosteryczna - Proces, w którym cząsteczka wiąże się z enzymami, aby zwiększyć ich aktywność.
- Enzymy allosteryczne - Enzymy, które mają wiele miejsc wiązania i są regulowane przez cząsteczki, które wiążą się do tych miejsc.
- Miejsce allosteryczne - Miejsce na enzymie allosterycznym, gdzie cząsteczka, która nie jest substratem, może się związać, zmieniając w ten sposób kształt enzymu i wpływając na jego zdolność do bycia aktywnym.
- Cząsteczki efektorowe - Cząsteczki niebędące substratami, które wiążą się z enzymami, aby regulować ich aktywność. Mogą być inhibitorami lub aktywatoriami.
- Modyfikacja kowalencyjna - Proces, w którym enzym jest aktywowany lub hamowany poprzez dodanie lub usunięcie grup chemicznych.
- Zdefiniuj aktywację allosteryczną - Zrozum proces, przez który cząsteczka aktywuje enzym, wiążąc się z nim (np. aktywację allosteryczną).
- Kontrastuj aktywację allosteryczną z inhibicją - Poznaj różnicę między aktywatoriami a inhibitory w wpływie na funkcjonowanie enzymów (np. aktywator vs inhibitor).
- Zbadaj regulację enzymów - Dowiedz się, jak kontrolowane są aktywności enzymów, aby regulować szlaki metaboliczne (np. cząsteczki efektorowe).
- Wyjaśnij miejsce allosteryczne - Zrozum rolę miejsca allosterycznego w aktywności enzymatycznej i regulacji.
- Zastosuj w kontekście biochemicznym - Zrozum znaczenie regulacji allosterycznej w kontekście biologicznym i jak wpływa na ogólne szlaki metaboliczne.
- [Question 1] Co to jest aktywność allosteryczna i jak wpływa na funkcjonowanie enzymów?
- [Question 2] Jak inhibicja allosteryczna reguluje aktywność enzymów?
- [Question 3] Jaka jest rola miejsca allosterycznego i cząsteczek efektorowych w regulacji działania enzymów?
From Chapter 4:
Now Playing
4.6 : Regulacja allosteryczna
Protein Function
10.9K Views
4.1 : Miejsca wiązania ligandów
Protein Function
12.1K Views
4.2 : Oddziaływania białko-białko
Protein Function
12.9K Views
4.3 : Zachowane miejsca wiązania
Protein Function
4.3K Views
4.4 : Stała wiązania i siła wiązania
Protein Function
10.8K Views
4.5 : Kofaktory i koenzymy
Protein Function
7.3K Views
4.7 : Wiązanie i łączenie ligandów
Protein Function
4.5K Views
4.8 : Przejście allosteryczne
Protein Function
7.6K Views
4.9 : Fosforylacja
Protein Function
6.9K Views
4.10 : Kinazy białkowe i fosfatazy
Protein Function
12.5K Views
4.11 : GTPazy i ich regulacja
Protein Function
8.1K Views
4.12 : Kowalencyjnie połączone regulatory białek
Protein Function
8.5K Views
4.13 : Kompleksy białkowe z wymiennymi elementami
Protein Function
2.2K Views
4.14 : Mechaniczne funkcje białek
Protein Function
4.5K Views
4.15 : Funkcje białek strukturalnych
Protein Function
29.2K Views
See More