Depolimeryzacja włókien aktynowych

filamenty aktynowe (aktyna F) składają się z podjednostek aktynowych. Dysocjacja monomerów aktyny może nastąpić z dowolnego końca aktyny F. Szybkość dysocjacji jest większa od końca ujemnego lub spiczastego, gdzie podjednostki aktynowe istnieją ze związanym ADP, znanym łącznie jako ADP-aktyna. Depolimeryzację aktyny F wspomagają białka, w tym czynnik depolimeryzacji aktyny (ADF) i rodzina białek kofilinowych, gelsolina i czynnik dojrzewania glejów (GMF).

W aktynie F białka ADF/kofiliny mogą wiązać się z ADP-aktynami w stosunku jeden do jednego. Włókno aktynowe skręca się, gdy białka te wiążą się z ADP-aktyną, powodując naprężenia mechaniczne i powodując kruchość filamenty. Naprężenie to umożliwia szybką dysocjację związanych z kofiliną ADP-G-aktyn od filamenty. Białka ADF/kofilina są również powiązane z AIP-1 (białko oddziałujące z aktyną 1), co dodatkowo zwiększa szybkość dysocjacji na końcu ujemnym.

Gelsolina jest białkiem wiążącym aktynę aktywowanym jonami wapnia. Aktywowana gelsolina klinuje się w prostym włóknie aktynowym i zakłóca interakcje między monomerami aktyny w obrębie filamenty, dzieląc aktynę F na dwie części. Jeden koniec ma nowo utworzony koniec dodatni pokryty żelem, podczas gdy drugi włókno ma nowo utworzony koniec ujemny z szybko dysocjującymi ADP-G-aktynami.

Demontaż włókien aktynowych może również zachodzić na rozgałęzionych włóknach związanych z kompleksem Arp2/3. GMF wiąże się z kompleksem Arp2/3 na skrzyżowaniu rozgałęzień sieci aktynowych. Po związaniu zapobiega dalszemu zarodkowaniu włókien aktynowych w tym miejscu. GMF odgrywa ważną rolę w tworzeniu lamellipodiów niezbędnych do ruchu i migracji komórek.