2.10
Białko i struktury białkowe
Białka są jednymi z najobficiej występujących cząsteczek organicznych w żywych systemach i mają najbardziej zróżnicowany zakres funkcji spośród wszyst…
Białka to polimery aminokwasów połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Większość białek składa się w określone trójwymiarowe struktury, aby pełnić swoją funkcję.
Strukturę białka dzieli się na cztery kategorie: pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.
Liniowa sekwencja aminokwasów w białku jest jego pierwotną strukturą. Sekwencje te są odczytywane w kolejności syntezy polimerów, od N-końca, wolnego końca aminowego, do C-końca, wolnego końca karboksylowego.
Struktury drugorzędowe powstają w wyniku wiązania wodorowego między tlenem z grupy karbonylowej jednego aminokwasu a wodorem z grupy aminowej innego aminokwasu. Typowe struktury drugorzędne obejmują α-helisy i β-plisowane prześcieradła.
Te i inne struktury łączące, takie jak zwoje β, dalej oddziałują, tworząc trójwymiarową strukturę białka, znaną jako struktura trzeciorzędowa.
Tworzenie struktury trzeciorzędowej następuje w wyniku interakcji między grupami R aminokwasów.
Grupy R o przeciwnych ładunkach mogą tworzyć wiązania jonowe, a siarka w dwóch cysteinach może tworzyć kowalencyjny mostek dwusiarczkowy. Inne czynniki przyczyniające się do tego to hydrofobowe oddziaływania między hydrofobowymi łańcuchami bocznymi i wiązania wodorowe między polarnymi łańcuchami bocznymi.
Dodatkowo niektóre białka tworzą struktury czwartorzędowe, zespoły dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych. Na przykład hemoglobina jest białkiem składającym się z czterech podjednostek, dwóch α i dwóch β.
Naukowcy mogą wykorzystać strukturę białka do przewidywania jego funkcji i lokalizacji w komórce. Białka w cytoplazmie komórki mają na swojej powierzchni aminokwasy hydrofilowe, które oddziałują z wodą w cytoplazmie i mają rdzenie hydrofobowe.
Natomiast białka obecne w błonach komórkowych często mają na powierzchni aminokwasy hydrofobowe, które oddziałują z glicerofosfolipidami w błonie i mają rdzenie hydrofilowe.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the main components that make up a protein?
Proteins are polymers composed of amino acids linked together by peptide bonds. Amino acids contain a central carbon atom bonded to an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a distinctive side chain. The sequence and arrangement of these amino acids determine the protein's structure and function.
Q2: How do amino acids bond together to form proteins?
Amino acids join through condensation reactions, where the carboxyl group of one amino acid reacts with the amino group of another, releasing water and forming a peptide bond. This process repeats to create long polypeptide chains. The resulting covalent bonds link amino acids in a specific sequence determined by genetic information.
Q3: What stabilizes the three-dimensional shape of a protein?
Protein structure is stabilized by noncovalent attractions in biomolecules, including hydrogen bonds, ionic interactions, and hydrophobic effects between amino acid side chains. These weak interactions work together to fold the polypeptide chain into its functional three-dimensional shape. Disulfide bonds between cysteine residues provide additional covalent stabilization.
Q4: What is the difference between primary and tertiary protein structure?
Primary structure is the linear sequence of amino acids in a polypeptide chain, determined by peptide bonds. Tertiary structure is the three-dimensional folding of that chain, created by interactions between distant amino acids through hydrogen bonds, ionic attractions, and hydrophobic effects. Tertiary structure determines how the protein functions in the cell.
Q5: How do multiple polypeptide chains form quaternary protein structure?
Quaternary structure forms when two or more polypeptide subunits associate through noncovalent interactions and sometimes disulfide bonds. Each subunit maintains its own tertiary structure while bonding to other subunits. This multi-subunit arrangement allows proteins to perform complex functions and respond to cellular signals.
Q6: Why is protein folding important for cellular function?
Proper protein folding creates the specific three-dimensional shape required for a protein to bind substrates, catalyze reactions, or interact with other molecules. Misfolded proteins cannot perform their intended functions and may accumulate, causing cellular damage. Cells use molecular chaperones to assist folding and maintain protein quality control.
Q7: What role do functional groups play in protein structure and function?
Amino acid side chains contain various functional groups that determine their chemical properties and interactions. Polar groups form hydrogen bonds, nonpolar groups cluster away from water, and charged groups participate in ionic attractions. These functional groups enable proteins to achieve specific shapes and perform diverse biochemical roles.