Artykuł metodologiczny

Tandemowy test oczyszczania powinowactwa do badania interakcji białko-białko

1.4K wyświetleń

8 lipca 2025

W tym artykule

Streszczenie

Źródło: Ma, Z., et al. Tandemowe oczyszczanie kompleksów białkowych z komórek eukariotycznych. J. Vis. Exp. (2017).

Ten film demonstruje tandemowe oczyszczanie powinowactwa — technikę oczyszczania kompleksów białkowych z komórek eukariotycznych w celu zbadania interakcji białko-białko. Kompleks zawiera dwa białka znakowane różnymi znacznikami epitopów. Po oczyszczeniu kompleksu za pomocą dwóch żywic o powinowactwie do dwóch różnych znaczników w sposób sekwencyjny, obecność obu białek w elucie potwierdza oddziaływanie między nimi.

Protokół

1. Komórki poszycia

  1. Na dzień przed transfekcją należy posączyć 3,5 x 106 HEK293T komórek w 10 ml zmodyfikowanego podłoża Eagle Medium (DMEM) firmy Dulbecco, uzupełnionego 10% (v/v) płodowej surowicy bydlęcej (FBS) i 1% (v/v) penicyliny/streptomycyny (10 000 U/ml zapasu) na 100 mm szalki. Talerz 3 - 5 100 mm2 szalki na eksperyment/warunek, aby zapewnić wystarczający odzysk białka.
    nuta: Liczba płytek musi być określona dla każdego eksperymentu/warunku, który będzie zależał od poziomów ekspresji i rozpuszczalności kompleksu białkowego będącego przedmiotem zainteresowania. Alternatywnie, jeśli potrzebne jest oczyszczanie na większą skalę, linie komórkowe można przystosować do wzrostu w zawiesinach w kolbach przędzalniczych, ale ta metoda nie będzie działać w przypadku transfekcji przejściowych.

2. Transfekcja komórek lub indukowanie stabilnych linii komórkowych

  1. Następnego dnia sprawdź komórki pod mikroskopem. Komórki muszą być zlewane w 70 - 80% przed kontynuowaniem.
  2. Transfekować komórki całkowitą mieszaniną 7 μg plazmidowego DNA i 21 μl odczynnika do transfekcji na 100 mm szalkę. Komórki transfekcyjne z wektorem wyrażającym GFP (Tabela 1) jako kontrola skuteczności transfekcji.
    nuta: W przypadku stosowania HEK293-T-REx lub podobnej stabilnej linii komórkowej, która indukuje ekspresję dwóch lub więcej złożonych podjednostek w odpowiedzi na doksycyklinę, induktor będzie musiał zostać dodany do komórek i inkubowany przez 48 godzin. Podobnie, stabilna linia komórkowa, która indukuje ekspresję GFP po dodaniu induktora, byłaby również wymagana do celów walidacji. Przejdź do kroku 2.7.
  3. Przygotuj mieszaninę transfekcji na 100 mm szalka. W probówce do mikrowirówek o pojemności 1,5 ml wymieszać 500 μl nieuzupełnionego DMEM z 7 μg całkowitego plazmidowego DNA (co odpowiada dwóm lub więcej plazmidom). W oddzielnej probówce do mikrowirówki zmieszać 500 μl nieuzupełnionego DMEM z 21 μl odczynnika do transfekcji. Powtórz tę czynność dla każdej reakcji transfekcji.
  4. Odpipetować roztwór odczynnika do transfekcji do roztworu plazmidowego DNA (nie mieszać roztworów w odwrotnej kolejności). Wymieszać pipetując co najmniej 4 razy.
  5. Inkubować tę mieszaninę w temperaturze pokojowej przez 10 - 15 minut, ale nie dłużej niż 15 minut.
  6. Przechylić płytkę, aby utworzyć zbiornik na pożywkę i ostrożnie pipetować mieszaninę transfekcji kroplami na wewnętrzną stronę płytki, nie naruszając komórek. Przywróć naczynie do pierwotnej płaskiej pozycji i delikatnie obracaj, aby rozprowadzić mieszankę.
  7. Inkubować komórki w temperaturze 37 °C w wilgotnym inkubatorze do hodowli komórkowych z 5% stężeniem CO2 (stan ten jest dalej określany jako "inkubator do hodowli tkankowych"). Wymień nośnik 5 godzin po transfekcji (opcjonalnie).

3. Sprawdzanie wydajności transfekcji lub indukcji

  1. Po 24 godzinach od transfekcji zwizualizuj komórki pod mikroskopem fluorescencyjnym, aby sprawdzić skuteczność transfekcji (lub indukcji kontrolnej HEK293T-REx stabilnej linii komórkowej eksprymującej GFP). Inkubować przez kolejne 24 godziny.

4. Oczyszczanie powinowactwa STREP (STREP AP)

  1. Zbieranie komórek
    1. Po 48 godzinach od transfekcji usuń pożywkę i dodaj 8 ml zimnej soli fizjologicznej buforowanej fosforanem (PBS). Pipetować w górę i w dół, aby odłączyć komórki od płytki.
    2. Zebrać i przenieść zawiesinę komórek do probówki o pojemności 15 ml i wirować komórki w temperaturze 800 x g przez 4 minuty w temperaturze 4 °C.
    3. Usunąć supernatant PBS. Powtórzyć odwirowywanie w dół (800 x g przez 1 minutę w temperaturze 4 °C), aby usunąć wszelkie pozostałości PBS. Przechowuj osad komórkowy w temperaturze -80 °C do wykorzystania w przyszłości lub postępuj zgodnie z poniższą procedurą, aby kontynuować oczyszczanie białka.
  2. Liza komórek
    1. Ponownie zawiesić granulki komórkowe za pomocą 5× objętości osadu komórkowego (~ 250 μl na płytkę) pasywnego buforu do lizy (PLB: 20 mM Tris-HCl pH 7,5, 150 mM NaCl, 1,5 mM MgCl2, 1 mM DTT, tabletka koktajlowa inhibitora proteazy, 5% v/v glicerolu i 1,0% NP-40) i przenieść zawiesinę komórkową do probówki mikrowirówkowej o pojemności 1,5 ml.
    2. Krótko wirować zawiesinę i nutować przez 30 minut w temperaturze 4 °C.
    3. Wirować zawiesinę komórek w temperaturze 10 000 x g przez 10 minut w temperaturze 4 °C.
    4. Przenieś rozpuszczalne lizaty do nowej probówki do mikrowirówki o pojemności 1,5 ml i wyrzuć granulki komórek. Zaoszczędź 10% końcowej objętości rozpuszczalnego lizatu jako "STREP AP Input." Przechowywać w temperaturze 4 °C.
  3. Równoważenie koralików STREP
    nuta: Użyj koralików STREP w pierwszym kroku AP! Kompleksy ściągnięte za pomocą kulek STREP odzyskują znacznie więcej białka niż te ściągnięte za pomocą kulek FLAG.
    1. Wyjąć (n × 40 μl) + n μl 50% zawiesiny z kulek STREP (n = liczba próbek) i odwirowywać przy 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C.
      UWAGA: Do pipetowania koralików używaj końcówek z szerokimi otworami.
    2. Usunąć supernatant i dodać 500 μl PLB do kulek. Nutować mieszaninę kulek przez 5 minut w temperaturze 4 °C. Wirować w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C.
      1. Powtórz w sumie 3 prania. Zawiesić kulki w PLB do końcowej objętości n × 40 μl.
    3. Dodać 40 μl 50% zawiesiny kulki STREP do każdej próbki lizatu komórkowego i nutować przez 2 godziny w temperaturze 4 °C.
  4. PAK PA (ang.)
    1. Odwirowywać roztwór o sile 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C.
    2. Usunąć supernatant i przechowywać go w temperaturze 4 °C jako "STREP AP Flow-through (FT)".
    3. Dodać 500 μl STREP AP Wash Buffer I (20 mM Tris-HCl pH 7,5, 250 mM NaCl, 1,5 mM MgCl2, 1 mM DTT, 5% glicerolu i 0,2% NP-40) do kulek. Mieszaninę kulek należy nutować przez 5 minut w temperaturze 4 °C i odwirowywać w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C. Odrzucić supernatant.
      1. Powtórz w sumie 4 prania.
        nuta: Przed czwartym płukaniem przenieś roztwór kulek do nowej probówki mikrowirówkowej o pojemności 1,5 ml, aby zredukować tło białkowe. Ten krok jest niezbędny.
    4. Dodaj 500 μl buforu do przemywania II (100 mM Tris-HCl pH 8,0, 150 mM NaCl i 1 mM EDTA) i zrównoważyć kulki, odwracając probówki. Wirować w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C i wyrzucić supernatant.
    5. Eluować interesujące białko za pomocą 50 μl buforu elucyjnego STREP (100 mM Tris-HCl pH 8,0, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA i 2,5 mM Destiobiotyny). Wirować przy 800 obr./min przez 15 min w temperaturze 4 °C.
    6. Wirować kulki w temperaturze 1 500 x g przez 1 minutę w temperaturze 4 °C. Zebrać supernatant. Frakcja ta odpowiada próbce "STREP AP Elution".
    7. Zachowaj frakcję kulek w temperaturze 4 °C do drugiej elucji, która może dać do połowy ilości białka uzyskanej przy pierwszej elucji. Porcja 10% wylucju STREP AP do barwienia srebrem i/lub western blot.
  5. Równoważenie koralików FLAG
    1. Wyjąć (n x 16 μl) + n μl roztworu kulek FLAG (n = liczba próbek) i wirować w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C.
      nuta: Użyj końcówek z szerokimi otworami do pipetowania koralików.
    2. Usunąć supernatant i dodać 500 μl buforu płuczącego FLAG (100 mM Tris-HCl pH 8,0, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA i 0,1% NP-40) do kulek. Wirować w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C. Powtórz tę czynność, w sumie 3 prania.
    3. Zawiesić kulki w buforze do płukania FLAG do końcowej objętości n x 16 μl.
    4. Dodać 16 μl zawiesiny perełkowej FLAG do pozostałej elucji STREP AP i nutować przez noc w temperaturze 4 °C.

5. FLAGA IP

  1. Zawiesinę kulek FLAG należy obracać w temperaturze 1.500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C. Zachowaj supernatant i przechowuj go jako "FLAG IP Flow-through" (FT) w temperaturze 4 °C.
  2. Do roztworu dodać 500 μl buforu do płukania FLAG. Nutować przez 5 minut w temperaturze 4 °C i wirować w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C. Powtarzać w sumie przez 4 płukania i usuwać supernatant po każdym przemyciu.
    nuta: Przed czwartym płukaniem przenieś roztwór kulek białkowych do nowej probówki mikrowirówkowej o pojemności 1,5 ml, aby zredukować tło. Ten krok jest niezbędny.
  3. Usunąć supernatant z ostatniego wirowania i dodać 30 μl buforu płuczącego FLAG zawierającego 200 ng/μl peptydu FLAG do kulek. Wirować przy 800 obr./min przez 2 godziny w temperaturze 4 °C.
  4. Odwirowywać zawiesinę w temperaturze 1 500 x g przez 2 minuty w temperaturze 4 °C. Zebrać supernatant i przechowywać w temperaturze 4 °C jako "FLAG IP Elution"
    nuta: Próbki elucji mogą być potwierdzone za pomocą barwienia srebrem i/lub western blot przy użyciu standardowych protokołów i są gotowe do dalszych testów białka. Podczas ustawiania western blot uruchom wszystkie następujące próbki: (1) wejście STREP AP, (2) STREP AP FT, (3) ELUCJA STREP AP, (4) FLAG IP FT i (5) ELUCJA FLAG IP. Załadowane woluminy będą musiały zostać określone dla każdego eksperymentu. Wszystkie pobrane próbki i kulki można przechowywać w temperaturze 4 °C w przypadku krótkotrwałego przechowywania i w temperaturze -80 °C w przypadku długotrwałego przechowywania. Próbki TAP mogą być analizowane za pomocą spektrometrii mas w celu zweryfikowania tożsamości ich składników, identyfikacji nowych modyfikacji potranslacyjnych (PTM) i/lub odkrycia wszelkich nowych interakcji białkowych z oczyszczonym kompleksem. W tym celu, po nałożeniu żelu coomassie lub srebrnej plamy, opaski można wyciąć z żelu za pomocą czystego skalpela. Wcześniej opublikowano kilka doskonałych recenzji, które omawiają metody spektrometrii mas.

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Wyniki

Tabela 1: Plazmidy użyte w tym badaniu. CycT1 i CDK9 ligowano do wektorów plazmidowych pcDNA/4TO-STREP i pcDNA/4TO-FLAG. Konstrukty te przekształcono w komórki kompetentne DH5α i posiano na płytkach LB-Ampicillin. Kolonie zostały wyselekcjonowane, wyhodowane i przebadane. Pomyślnie podwiązane klony zweryfikowano za pomocą sekwencjonowania Sangera oraz połączenia trawienia restrykcyjnego i elektroforezy w żelu agarozowym. W przypadku CycT1 użyliśmy krótszej wersji (1 - 708) zamiast pełnej długości (1 - 726),...

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Oświadczenia

Nie stwierdzono konfliktu interesów.

Materiały

Lista materiałów użytych w tym artykule
NazwaFirmaNumer katalogowyKomentarze
Zmodyfikowane podłoże Dulbecco Eagle (DMEM)Fisher NaukowySH30022FS
Surowica bydlęca płoduKlonSH30071
Penicylina/StreptomycynaFisher NaukowyMP091670049
Technologia PolyJetFisher Naukowy50-478-8
Koktajl inhibitorów proteazyRoche11836153001
STREP-Tactin SuperflowIBA2-1208-010
Bufor elucyjny ze znacznikiem STREPIBA2-1000-025
EZview Czerwony ANTI-FLAG M2 Affinity GelSigmaSLBQ1981V
Corning 100mm × styl 20 mm Naczynie z niepirogennego polistyrenu poddanego hodowli komórkowej 20 sztuk w rękawieCorning430167
Białko Lo-Bind EppendorfFisher Naukowy13-698-794
Cyfrowy mikser wirowyFisher NaukowyNumer katalogowy: 02-215-370
48-otworowy stojak z pianki z mikrorurkamiFisher NaukowyNumer katalogowy: 02-215-386
Labquake shaker rożenThermoNumer katalogowy: 415110

Przedruki i uprawnienia

Poproś o pozwolenie na ponowne wykorzystanie tekstu lub ilustracji tego artykułu JoVE

Poproś o pozwolenie

Tagi

Oddzia ywania bia ko bia koznakowanie epitopoweStrep tag FLAG tagizolacja kompleks w bia kowychsekwencyjne oczyszczaniewi zanie streptawidynyprzeciwcia o anty FLAGelucja konkurencyjnaprzygotowanie lizatu kom rkowego

Powiązane artykuły