Artykuł metodologiczny

Test rozszczepienia peptydów fluorogenicznych w celu zbadania aktywności proteolitycznej proteaz

8 lipca 2025

W tym artykule

Streszczenie

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Źródło: Jaimes, J. A., et al. A Fluorogenic Peptide Cleavage Assay to Screen, Detection: Tests for Proteolytic Activity: Applications for coronavirus spike protein activation. J. Vis. Exp. (2019).

Ten film demonstruje test do badania proteolitycznego aktywności proteaz za pomocą peptydów fluorogennych. Proteaza rozpoznaje miejsce jego rozszczepienia na peptydzie, rozszczepiając go i oddzielając wygaszacz od fluoroforu, umożliwiając jego emisję fluorescencyjną. Sygnał fluorescencyjny jest wykrywany i analizowany w celu sprawdzenia wydajności rozszczepienia różnych wariantów peptydów.

Protokół

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

1. Projektowanie i przygotowanie peptydów

  1. Uzyskaj sekwencję białka fuzyjnego, które Cię interesuje, z publicznej bazy danych, takiej jak NCBI (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/) lub bazy danych patogenów wirusowych (https://www.viprbrc.org). Wybierz miejsce rozpoznawania proteazy poprzedzające peptyd fuzyjny i uwzględnij 2-3 aminokwasy przed i za tą sekwencją.
  2. Zamawiając peptydy, zmodyfikuj je za pomocą pary FRET 7-metoksykumaryno-4-ylu acetylu (MCA) na N-końcu i N-2,4-dinitrofenylu (DNP) na C-końcu.
    nuta: Kilku dostawców zapewnia te modyfikacje. Cena i czas dostawy zależą od wybranego dostawcy. Istnieją jednak alternatywne modyfikacje, które różnią się czułością i wymagają dostosowania czytnika płytek pod względem długości fal.
  3. Zawiesić peptyd zgodnie z zaleceniami producenta, delikatnie pipetując go w górę iw dół. Na przykład ponownie zawiesić peptydy w 70% etanolu do końcowego stężenia 1 mM.
  4. Opcjonalnie dodać probówkę zawierającą peptyd i rozpuszczalnik do kąpieli sonicyjnej, aż do całkowitego ponownego zawieszenia, jeśli peptyd nie ulega zbyt dobremu zawieszeniu przez pipetowanie.
  5. Porcjować peptyd do probówek tłumiących światło lub odpornych na światło, aby chronić peptyd przed bieleniem. Utrzymuj małe rozmiary porcji, aby uniknąć wielokrotnych cykli zamrażania/rozmrażania (np. 100 μL). Porcje należy przechowywać w temperaturze -20°C.

2. Przygotowanie czytnika płytek fluorescencyjnych

  1. Włącz czytnik płytek i poczekaj, aż autotest zostanie zakończony.
  2. Otwórz oprogramowanie operacyjne na podłączonym komputerze i upewnij się, że jest ono podłączone do czytnika płytek.
  3. Otwórz ustawienie temperatury i ustaw ją na 30 °C (lub temperaturę wymaganą do optymalnej wydajności proteazy).
  4. Kliknij Kontrola | Konfiguracja instrumentu, aby skonfigurować eksperyment.
  5. Wybierz opcję Kinetyczny.
  6. Wybierz opcję Fluorescencja.
  7. Wprowadź długości fal wzbudzenia i emisji: odpowiednio 330 nm i 390 nm.
  8. Usuń zaznaczenie opcji Automatyczne wyłączanie.
  9. Wybierz opcję Średnia, normalna czułość.
  10. Wybierz czas trwania testu wynoszący 1 godzinę i wybierz jeden pomiar co 60 sekund.
  11. Ustaw mieszanie 5 s przed pierwszym pomiarem i 3 sekundy przed każdym pomiarem
  12. Wybierz studzienki do odczytania i rozpocznij test.

3. Przygotowanie testu

  1. Przygotować bufor do oznaczania, obliczając odpowiednie ilości dla każdego składnika i dodając go. W przypadku furyny należy wykonać bufor składający się ze 100 mM HEPES, 1 mM CaCl2, 1 mM 2-merkaptoetanolu i 5% Triton X-100. W przypadku trypsyny należy użyć standardowego roztworu soli fizjologicznej buforowanej fosforanem (PBS).
    nuta: Objętości 10 ml lub mniejsze są wystarczające. W zależności od proteazy (proteaz) użytej w teście bufor jest różny.
  2. Schłodzić bufor na lodzie.
  3. Umieść płytkę testową na lodzie z cienką metalową płytką pod spodem, aby wspomóc chłodzenie i stabilność. Użyj solidnej czarnej polistyrenowej płytki 96-dołkowej z płaskim dnem i niepoddanej obróbce.
    nuta: Konieczne jest stosowanie czarnych płytek, aby zapobiec fluorescencyjnemu "wyciekowi" z sąsiednich studzienek.
  4. Oblicz odpowiednią ilość proteazy do dodania dla każdej reakcji na podstawie wcześniejszych publikacji lub danych eksperymentalnych. W przypadku furyny należy użyć 1 jednostki na reakcję, co odpowiada 0,5 μl. W przypadku trypsyny użyj 0,5 μl trypsyny TPCK o stężeniu 160 nM.
  5. Na próbkę należy przygotować 3 kontrpróby techniczne na test o łącznej objętości 100 μl na próbkę.
    nuta: Eksperymentalnie oceniono, że nie ma znaczenia, czy pipetowanie odbywa się w normalnych warunkach oświetleniowych, czy w przyciemnionym świetle. Jednak peptydy nie powinny być wystawione na działanie światła przez dłuższy czas.
  6. Odpipetować odpowiednią ilość buforu do oznaczania (94,5 μl, zgodnie z opisem w kroku 3.1) do każdego dołka.
  7. Dodaj proteazę do każdej studzienki. Zarówno w przypadku furyny, jak i trypsyny TPCK, należy użyć 0,5 μl na próbkę. Do 6 dołków (3 dołki dla ślepej próby i 3 dołki dla kontroli peptydowej) dodaj 0,5 μl buforu zamiast odpowiedniej proteazy.
  8. Dodać peptyd do końcowego stężenia 50 μM w każdym studzience z wyjątkiem ślepej próby. W tym przypadku pipetę 5 μl peptydu przygotowano zgodnie z opisem w kroku 1.3. Dodać 5 μl buforu do ślepej próby kontrolnej zamiast peptydu.
    nuta: Początkowo przetestowano kilka stężeń peptydu z opisanymi stężeniami enzymów, aby upewnić się, że enzymy są nasycone.
  9. Włóż płytkę do czytnika płytek fluorescencyjnych i kliknij przycisk start.

Dostęp ograniczony. Zaloguj się lub rozpocznij wersję próbną, aby wyświetlić tę treść.

Oświadczenia

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
Nie stwierdzono konfliktu interesów.

Materiały

Lista materiałów użytych w tym artykule
NazwaFirmaNumer katalogowyKomentarze
peptydyBiomatikN/a
Furin (Furin)NebZobacz materiał P8077S
Trypsyna poddana działaniu TPCKSigma-AldrichNumer katalogowy: 4352157-1KT
HEPESYSigma-AldrichH3375
CaCl2Sigma-AldrichZobacz materiał C1016
2-merkaptoetanolSigma-AldrichZobacz materiał M6250
Tryton-X100Sigma-AldrichSilnik X100
PbsCorning21-040-CV
SpectraMax Gemini XPSUrządzenia molekularnePliki XPS
SoftMax Pro 6.5.1 Urządzenia molekularneN/a
Płytka 96-dołkowa (solidny polistyren z płaskim dnem i nieobrobiony)CostarNumer katalogowy: 3915
Rurki tłumiące światłoLaboratorium Watsona131-915BL lub 131-915BR
powiedział: powiedział:

Przedruki i uprawnienia

Poproś o pozwolenie na ponowne wykorzystanie tekstu lub ilustracji tego artykułu JoVE

Poproś o pozwolenie

Tagi

Protease Proteolytic ActivityFluorophore Quencher SystemFluorescence Plate ReaderProtease Cleavage SiteSpike Protein ActivationPeptide Variant ScreeningProtease Activity MeasurementFluorescence Signal DetectionProteolytic Cleavage Efficiency

Powiązane artykuły