Method Article

Tworzenie uporządkowanych struktur biomolekularnych przez samoorganizację krótkich peptydów

DOI:

10.3791/50946

⸱

November 21st, 2013

 , 
1Institute of Chemistry and The Center for Nanoscience and Nanotechnology, The Hebrew University of Jerusalem

In This Article

Summary

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ten artykuł opisuje tworzenie wysoce uporządkowanych struktur opartych na peptydach poprzez spontaniczny proces samoorganizacji. Metoda wykorzystuje dostępne na rynku peptydy i powszechnie stosowany sprzęt laboratoryjny. Technika ta może być stosowana do wielu różnych peptydów i może prowadzić do odkrycia nowych zespołów opartych na peptydach.

Abstract

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

W naturze, złożone struktury funkcjonalne powstają w wyniku samoorganizacji biomolekuł w łagodnych warunkach. Zrozumienie sił kontrolujących samoorganizację i naśladowanie tego procesu in vitro przyniesie znaczne postępy w dziedzinie materiałoznawstwa i nanotechnologii. Wśród dostępnych biologicznych bloków budulcowych peptydy mają kilka zalet, ponieważ charakteryzują się znaczną różnorodnością, ich synteza na dużą skalę jest prosta i można je łatwo modyfikować za pomocą jednostek biologicznych i chemicznych1,2. Kilka klas zaprojektowanych peptydów, takich jak peptydy cykliczne, peptydy amfifilowe i koniugaty peptydowe, samoorganizuje się w uporządkowane struktury w roztworze. Dipeptydy homoaromatyczne to klasa krótkich, samoorganizujących się peptydów, które zawierają całą informację molekularną potrzebną do tworzenia uporządkowanych struktur, takich jak nanorurki, kule i fibryle3-8. Duża różnorodność tych peptydów jest dostępna na rynku.

Ten artykuł przedstawia procedurę, która prowadzi do tworzenia uporządkowanych struktur poprzez samoorganizację peptydów homoaromatycznych. Protokół wymaga jedynie komercyjnych odczynników i podstawowego sprzętu laboratoryjnego. Ponadto w artykule opisano niektóre z dostępnych metod charakterystyki zespołów opartych na peptydach. Metody te obejmują mikroskopię elektronową i siły atomowe oraz spektroskopię w podczerwieni z transformacją Fouriera (FT-IR). Co więcej, manuskrypt demonstruje mieszanie peptydów (współmontaż) i tworzenie w tym procesie struktury przypominającej "koraliki na sznurku". 9 Przedstawione tu protokoły mogą być dostosowane do innych klas peptydów lub biologicznych bloków budulcowych i mogą potencjalnie prowadzić do odkrycia nowych struktur opartych na peptydach oraz do lepszej kontroli ich składania.

Introduction

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Natura tworzy uporządkowane i funkcjonalne struktury w procesie samoorganizacji biomolekularnej. Zrozumienie sił, które rządzą tym spontanicznym procesem, może prowadzić do zdolności do naśladowania samoorganizacji in vitro, a w konsekwencji do znacznych postępów w dziedzinie nauk o materiałach10,11. Peptydy, w szczególności, są bardzo obiecujące jako biomolekularny element budulcowy, ponieważ charakteryzują się dużą różnorodnością strukturalną, łatwością syntezy chemicznej i mogą być łatwo funkcjonalizowane za pomocą jednostek biologicznych i chemicznych. Dziedzina samoorganizacji peptydów została zapoczątkowana przez Ghadiri i jego kolegów, którzy zademonstrowali samoorganizację nanorurek peptydowych przez cykliczne peptydy z naprzemiennymi D- i L-aminokwasami12. Inne udane podejścia do projektowania zespołów peptydowych obejmują liniowe peptydy bolaamfifilowe5, amfifile (AP)6, niesprzężone samokomplementarne peptydy jonowe13, peptydy podobne do środków powierzchniowo czynnych4,14 i kopolipeptydy diblokowe15.

Nowsze podejście polega na samoorganizacji krótkich peptydów aromatycznych, zwanych dipeptydami homoaromatycznymi. Peptydy te zawierają tylko dwa aminokwasy o charakterze aromatycznym (np. Phe-Phe, diwęglan tert-butylu (Boc)-Phe-Phe)7,8,16-21. Struktury utworzone przez te homoaromatyczne peptydy obejmują struktury rurkowe, kule, zespoły przypominające arkusze i włókna6,8,15,21-32. Włókna w niektórych przypadkach generują siatkę fibrylową, która daje hydrożel33-37. Zespoły te zostały wykorzystane do zastosowań w biodetekcji, dostarczaniu leków, elektronice molekularnej itp. 38-45 Rozdział 38-45

Ten artykuł opisuje eksperymentalne kroki potrzebne do rozpoczęcia spontanicznej samoorganizacji peptydów homoaromatycznych. Ponadto przedstawiono proces komontażu peptydów. Proces ten polega na samoorganizacji więcej niż jednego rodzaju monomeru peptydowego.

Nasza demonstracja obejmuje połączenie dwóch dostępnych na rynku peptydów: peptydu difenyloalaniny (NH 2-Phe-Phe-COOH) i jego chronionego przez Boc analogu (Boc-Phe-Phe-OH). Każdy z peptydów samoorganizuje się w strukturę nadcząsteczkową: peptyd difenyloalaniny tworzy zespoły rurkowe, a peptyd Boc-Phe-Phe-OH samoorganizuje się w kule lub włókna w zależności od rozpuszczalnika7,17,46. Wymieszaliśmy dwa peptydy w określonych proporcjach i scharakteryzowaliśmy powstałe zespoły za pomocą mikroskopii elektronowej, mikroskopii sił i spektroskopii FT-IR. Metody te wykazały powstanie struktury opartej na peptydach, która składa się z elementów sferycznych o średnicy kilku mikronów (1-4 μm), które są połączone wydłużonymi zespołami o średnicy kilkuset nanometrów (~300-800 nm). Zespoły przypominają pod względem morfologii struny z koralików, ponieważ kuliste struktury wydają się być nawleczone na wydłużone zespoły. Dlatego nazwaliśmy te zespoły "naszyjnikami biomolekularnymi". "Biomolekularne naszyjniki" mogą służyć jako nowy biomateriał, jako środek dostarczający leki lub jako rusztowanie do zastosowań elektronicznych. Co więcej, procedura prowadząca do samoorganizacji peptydów może być stosowana z innymi klasami peptydów i biomolekuł. Może to prowadzić do lepszego zrozumienia sił zaangażowanych w samoorganizację i tworzenie nowych uporządkowanych struktur.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Protocol

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

1. Samoorganizacja dipeptydów homoaromatycznych

  1. Zważyć żądany peptyd w jego liofilizowanej postaci (np. NH 2-Phe-Phe-OH, Boc-Phe-Phe-COOH) i przygotować roztwór podstawowy, rozpuszczając peptyd w 1,1,1,3,3,3-heksafluoro-2-propanolu (HFP) do odpowiedniego stężenia (np. 100 mg/ml dla NH2-Phe-Phe-OH i Boc-Phe-Phe-COOH)7,17,46.
  2. Wymieszaj roztwór za pomocą wiru i umieść na stole, aż peptyd całkowicie się rozpuści, a roztwór będzie wydawał się klarowny (kilka minut).
  3. Rozcieńczyć roztwór podstawowy peptydu odpowiednim rozpuszczalnikiem do odpowiedniego stężenia (np. 2 mg/ml NH 2-Phe-Phe-OH w wodzie potrójnie destylowanej (TDW) w celu wytworzenia nanorurek; dodając 2 μl roztworu podstawowego peptydu do 98 μl TDW, 5 mg/ml Boc-Phe-Phe-COOH w etanolu w celu utworzenia kulistych struktur).
  4. Roztwór należy przechowywać w temperaturze pokojowej przez 24 godziny.
  5. Aby uniknąć wstępnej agregacji, do każdego eksperymentu należy przygotować świeże roztwory podstawowe.

2. Współtworzenie dwóch homoaromatycznych dipeptydów

  1. Przygotować roztwór 50% etanolu, mieszając równe objętości TDW i etanolu absolutnego. Użyj wiru, aby wymieszać dwa roztwory.
  2. Odważyć 2 mg peptyduNH 2-Phe-Phe-OH i 1 mg peptydu Boc-Phe-Phe-OH. Rozpuścić każdy peptyd w HFP do stężenia 100 mg/ml.
  3. Wymieszaj roztwory podstawowe peptydów za pomocą wiru i umieść je na ławce, aż peptydy całkowicie się rozpuszczą, a roztwory będą wydawać się klarowne.
  4. Wymieszaj roztwory podstawowe peptydów w pożądanych proporcjach. W tym konkretnym eksperymencie zmieszaj 10 μl peptydu NH 2-Phe-Phe-OH z 6 μl peptydu Boc-Phe-Phe-OH (do końcowego stosunku odpowiednio 5:3). Ze względu na dużą lotność rozpuszczalnika HFP zaleca się przygotowanie dużej ilości tego roztworu podstawowego (co najmniej 10 μl).
  5. Użyj wiru, aby wymieszać roztwór podstawowy zmieszanych peptydów.
  6. Rozcieńczyć zmieszany roztwór podstawowy peptydów 50% etanolem do pożądanego stężenia końcowego. W tym konkretnym doświadczeniu, w celu uzyskania końcowego stężenia 5 mg/ml odpowiednio dla NH 2-Phe-Phe-OH i 3 mg/ml dla Boc-Phe-Phe-OH, należy dodać 8 μl mieszanego roztworu podstawowego peptydów do 92 μl 50% roztworu etanolu. Użyj pipety, aby delikatnie wymieszać roztwór.
  7. Roztwór należy przechowywać w temperaturze pokojowej przez 24 godziny.
  8. Należy zauważyć, że ze względu na wysoce lotny charakter rozpuszczalnika, eksperymenty są wrażliwe na niewielkie zmiany stężenia peptydów. Dlatego do każdego eksperymentu należy przygotować świeże roztwory podstawowe.

3. Charakterystyka samoorganizujących się struktur za pomocą skaningowej mikroskopii elektronowej (SEM)

  1. Po 24 godzinach inkubacji nanieść 10 μl kropli roztworu peptydów na szklane szkiełko nakrywkowe i wysuszyć w temperaturze pokojowej.
  2. Pokryj próbkę na szkle cienką warstwą złota (kilka nanometrów) za pomocą napylarki przez 90 sekund.
  3. Zobrazuj zespoły za pomocą SEM pracującego przy napięciu 10-20 kV.

4. Charakterystyka samoorganizujących się struktur za pomocą transmisyjnej mikroskopii elektronowej (TEM)

  1. Umieść 10 μl kropli roztworu peptydów na miedzianej siatce o oczkach 200 pokrytej węglem i stabilizowanej nośnikiem z folii polimerowej.
  2. Po 1 minutach usuń nadmiar płynu za pomocą bibuły filtracyjnej.
  3. Przygotować roztwór 2% octanu uranylu w TDW. Przefiltrować roztwór za pomocą jednostki filtrującej 0,22 μm.
  4. Aby zabarwić próbkę (barwienie ujemne), umieść kroplę 10 μl roztworu octanu uranylu na siatce.
  5. Po 30 sekundach usuń nadmiar płynu za pomocą bibuły filtracyjnej. Należy zauważyć, że chociaż barwienie negatywowe poprawia kontrast obrazów, nie jest to konieczne we wszystkich przypadkach.
  6. Zobrazować próbkę na siatce za pomocą TEM działającego przy napięciu 120 kV.

5. Trójwymiarowa charakterystyka zespołów za pomocą mikroskopii sił atomowych (AFM)

  1. Przygotować próbkę do analizy AFM, stosując procedurę opisaną w pkt 3.1.
  2. Przeanalizuj próbkę na szkle za pomocą przyrządu AFM pracującego w trybie AC. Stosować wsporniki krzemowe o stałej sprężystości 3 N/m i częstotliwości rezonansowej 75 kHz.
  3. Zacznij od zeskanowania dużego obszaru siatki, aby znaleźć żądaną strukturę. Następnie skoncentruj się na określonym mniejszym obszarze i zeskanuj go (rozmiar skanu wynosił 2,5 μm x 2,5 μm dla obrazu zawartego w tym rękopisie).

6. Charakterystyka struktury drugorzędnej za pomocą FT-IR

  1. Nanieś 30 μl kropli roztworu peptydów na okienko CaF2.
  2. Pozostawić roztwór do wyschnięcia w temperaturze suchej temperatury.
  3. Adsorpcja wody w widmie IR wynosi 1,650 cm-1. Ten pik znajduje się w środku pasma amidu I wiązania peptydowego. Jest to również typowy pik dla struktur α-helikalnych peptydów i białek47. Aby przezwyciężyć ten problem i uniknąć sygnału wody, należy przeprowadzić wymianę wodoru na deuter. Umieścić kroplę tlenku deuteru (D2O) na wysuszonej próbce peptydu. Kropla powinna być na tyle duża, aby całkowicie pokryć osad peptydowy na oknie.
  4. Pozostawić próbkę do wyschnięcia w próżni.
  5. Powtórz kroki 6.3 i 6.4 2x, aby zapewnić maksymalną wymianę wodoru na deuter. Próbkę należy przechowywać w próżni do czasu jej analizy.
  6. Rejestruj widma FT-IR za pomocą detektora deuterowanego siarczanu triglicyny (DTGS). System FT-IR zawiera generator gazu płuczącego, który zapobiega wilgoci w otoczeniu próbki. W przypadku próbek krótkich peptydów najlepiej jest zeskanować próbkę 2000x w rozdzielczości 4 cm-1. Minimalne wartości transmitancji można określić za pomocą oprogramowania dostarczonego z przyrządem.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Results

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ten artykuł opisuje metodę tworzenia uporządkowanych struktur w skali nano- i mikrometrowej poprzez samoorganizację peptydów. Aby zademonstrować ten prosty proces, przedstawiamy i charakteryzujemy współmontaż dwóch prostych peptydów aromatycznych (ryc. 1). Jednym z peptydów jest peptyd NH 2-Phe-Phe-OH (difenyloalanina), który może samoorganizować się w roztworze wodnym w puste struktury rurkowe o wymiarach nanometrycznych7. Drugim peptydem jest jego analog chroniony przez Boc, Boc-P...

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Discussion

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Podsumowując, artykuł ten pokazuje łatwość, z jaką zespoły oparte na peptydach mogą być tworzone in vitro. Proces ten obejmuje dostępne w handlu peptydy i rozpuszczalniki i zachodzi spontanicznie w warunkach otoczenia, po dodaniu polarnego rozpuszczalnika do probówki. Kluczowe znaczenie ma stosowanie HFP jako rozpuszczalnika peptydów, ze względu na niską rozpuszczalność peptydów w innych rozpuszczalnikach organicznych. Ponadto, ze względu na wysoką lotność HFP, konieczne jest przygotowanie świeżego roztworu pods...

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Disclosures

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Autorzy oświadczają, że nie mają konkurencyjnych interesów finansowych.

Acknowledgements

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Ta praca była wspierana przez Międzynarodowy Grant Reintegracyjny Marie Curie oraz przez Fundację Niemiecko-Izraelską. Dziękujemy Panu Yairowi Razvagowi za analizę AFM.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
NH2-Phe-Phe-OHBachemG-2925.0001
Boc-Phe-Phe-OHBachemA-3205.0005
1,1,1,3,3,3-heksafluoro-2-propanolSigma-Aldrich52512-100ML
Absolutny etanol (odwodniony) AR sterylnyBio-Lab Ltd.52555Mieszanie z TDW w celu przygotowania 50% roztworu
Octan uranyluSigma-Aldrich73943Do barwienia ujemnego. Możliwa jest praca bez niego.
szkiełko nakrywkoweMarienfeld Szkło laboratoryjne110590
Siatki TEMMikroskopia elektronowa NaukiFCF200-Cu-50Formvar/Węgiel 200 Mesh, Cu
Ilościowa bibuła filtracyjnaWhatman1001055
Tlenek deuteru (D2O)Sigma-Aldrich151882-100G99,9 atom % D
CaF2 oknoPIKE Technologies160-1212Okno 25 mm x 2 mm. Do pomiarów FT-IR
Końcówki AFMNanoScience InstrumentsSondy CFMRAspire, seria CFMR-25
Jednostki filtrująceMilliporeSLGV033RSMillex-GV, 0,22 μ m, PVDF, 33 mm, sterylizowane promieniami gamma
SEMFEIQuanta 200 ESEM
TEMFEITecnai T12 G2 Spirit
AFMJPK InstrumentyA JPK NanoWizard3
FT-IRThermo Fisher ScientificNicolet 6700 zaawansowany spektrometr złota
FT-IR PurgeParkerBALSTON FT-IR Purge Generator gazu płuczącego model 75-52
Oprogramowanie OMNIC (Nicolet)Thermo Nicolet CorporationDo analizy widm FT-IR
Mieszalnik wirowySprzęt laboratoryjnyWisd ViseMix VM
WagaMettler ToledoNewClassic MS
Napylarka do napylaniaPolaronSC7640

References

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
  1. Rajagopal, K., Schneider, J. P. Self-assembling peptides and proteins for nanotechnological applications. Curr. Opin. Struc. Biol. 14, 480-486 (2004).
  2. Ulijn, R. V., Smith, A. M. Designing peptide based nanomaterials. Chem. Soc. Rev. 37, 664-675 (2008).
  3. Bong, D. T., Clark, T. D., Granja, J. R., Ghadiri, M. R. Self-assembling organic nanotubes. Angew. Chem. Int. Ed. 40, 988-1011 (2001).
  4. Vauthey, S., Santoso, S., Gong, H. Y., Watson, N., Zhang, S. G. Molecular self-assembly of surfactant-like peptides to form nanotubes and nanovesicles. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 5355-5360 (2002).
  5. Matsui, H., Gologan, B. Crystalline glycylglycine bolaamphiphile tubules and their pH-sensitive structural transformation. J. Phys. Chem. B. 104, 3383-3386 (2000).
  6. Hartgerink, J. D., Beniash, E., Stupp, S. I. Self-assembly and mineralization of peptide-amphiphile nanofibers. Science. 294, 1684-1688 (2001).
  7. Reches, M., Gazit, E. Casting metal nanowires within discrete self-assembled peptide nanotubes. Science. 300, 625-627 (2003).
  8. Reches, M., Gazit, E. Molecular self-assembly of peptide nanostructures: mechanism of association and potential uses. Curr. Nanosci. 2, 105-111 (2006).
  9. Yuran, S., Razvag, Y., Reches, M. Coassembly of Aromatic Dipeptides into Biomolecular Necklaces. ACS Nano. 6, 9559-9566 (2012).
  10. Zhang, S. G. Emerging biological materials through molecular self-assembly. Biotechnol. Adv. 20, 321-339 (2002).
  11. Zhang, S. G. Fabrication of novel biomaterials through molecular self-assembly. Nat. Biotechnol. 21, 1171-1178 (2003).
  12. Hartgerink, J. D., Granja, J. R., Milligan, R. A., Ghadiri, M. R. Self-assembling peptide nanotubes. J. Am. Chem. Soc. 118, 43-50 (1996).
  13. Holmes, T. C., et al. Extensive neurite outgrowth and active synapse formation on self-assembling peptide scaffolds. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 6728-6733 (2000).
  14. Santoso, S., Hwang, W., Hartman, H., Zhang, S. G. Self-assembly of surfactant-like peptides with variable glycine tails to form nanotubes and nanovesicles. Nano Lett. 2, 687-691 (2002).
  15. Bellomo, E. G., Wyrsta, M. D., Pakstis, L., Pochan, D. J., Deming, T. J. Stimuli-responsive polypeptide vesicles by conformation-specific assembly. Nat. Mater. 3, 244-248 (2004).
  16. Reches, M., Gazit, E. Formation of closed-cage nanostructures by self-assembly of aromatic dipeptides. Nano Lett. 4, 581-585 (2004).
  17. Reches, M., Gazit, E. Self-assembly of peptide nanotubes and amyloid-like structures by charged-termini-capped diphenylalanine peptide analogues. Isr. J. Chem. 45, 363-371 (2005).
  18. Park, J., Kahng, B., Kamm, R. D., Hwang, W. Atomistic simulation approach to a continuum description of self-assembled beta-sheet filaments. Biophys. J. 90, 2510-2524 (2006).
  19. Yan, X., et al. Reversible transitions between peptide nanotubes and vesicle-like structures including theoretical modeling studies. ChemEur. J. 14, 5974-5980 (2008).
  20. Yan, X., et al. Transition of cationic dipeptide nanotubes into vesicles and oligonucleotide delivery. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2431-2434 (2007).
  21. Burkoth, T. S., et al. Structure of the beta-amyloid (10-35) fibril. J. Am. Chem. Soc. 122 (10-35), 7883-7889 (2000).
  22. Aggeli, A., et al. Hierarchical self-assembly of chiral rod-like molecules as a model for peptide beta-sheet tapes, ribbons, fibrils, and fibers. P. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98, 11857-11862 (2001).
  23. Hamley, I. W. Peptide fibrillization. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8128-8147 (2007).
  24. Maji, S. K., Haldar, D., Drew, M. G. B., Banerjee, A., Das, A. K. Self-assembly of beta-turn forming synthetic tripeptides into supramolecular beta-sheets and amyloid-like fibrils in the solid state. Tetrahedron. 60, 3251-3259 (2004).
  25. Jahn, T. R., Parker, M. J., Homans, S. W., Radford, S. E. Amyloid formation under physiological conditions proceeds via a native-like folding intermediate. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 195-201 (2006).
  26. Shimada, T., Sakamoto, N., Motokawa, R., Koizumi, S., Tirrell, M. Self-assembly process of peptide amphiphile worm-like micelles. J. Phys. Chem. B. 116, 240-243 (2012).
  27. Sedman, V. L., et al. Surface-templated fibril growth of peptide fragments from the shaft domain of the adenovirus fibre protein. Protein Pept. Lett. 18, 268-274 (2011).
  28. Choi, S. -j, et al. Differential self-assembly behaviors of cyclic and linear peptides. Biomacromolecules. 13, 1991-1995 (2012).
  29. Ghosh, S., Reches, M., Gazit, E., Verma, S. Bioinspired design of nanocages by self-assembling triskelion peptide elements. Angew. Chem. Int. Ed. 46, 2002-2004 (2007).
  30. Li, L. C., et al. Self-assembling nanotubes consisting of rigid cyclic gamma-peptides. Adv. Funct. Mater. 22, 3051-3056 (2012).
  31. Krysmann, M. J., et al. Self-assembly of peptide nanotubes in an organic solvent. Langmuir. 24, 8158-8162 (2008).
  32. Segman-Magidovich, S., et al. Sheet-like assemblies of charged amphiphilic alpha/beta-peptides at the air-water interface. ChemEur. J. 17, 14857-14866 (2011).
  33. Jayawarna, V., et al. Nanostructured hydrogels for three-dimensional cell culture through self-assembly of fluorenylmethoxycarbonyl-dipeptides. Adv. Mater. 18, 611-614 (2006).
  34. Mahler, A., Reches, M., Rechter, M., Cohen, S., Gazit, E. Rigid, self-assembled hydrogel composed of a modified aromatic dipeptide. Adv. Mater. 18, 1365-1368 (2006).
  35. Ryan, D. M., Doran, T. M., Anderson, S. B., Nilsson, B. L. Effect of C-terminal modification on the self-assembly and hydrogelation of fluorinated Fmoc-Phe derivatives. Langmuir. 27, 4029-4039 (2011).
  36. Jung, J. P., Gasiorowski, J. Z., Collier, J. H. Fibrillar peptide gels in biotechnology and biomedicine. Biopolymers. 94, 49-59 (2010).
  37. Xing, B. G., et al. Hydrophobic interaction and hydrogen bonding cooperatively confer a vancomycin hydrogel: A potential candidate for biomaterials. J. Am. Chem. Soc. 124, 14846-14847 (2002).
  38. Gore, T., Dori, Y., Talmon, Y., Tirrell, M., Bianco-Peled, H. Self-assembly of model collagen peptide amphiphiles. Langmuir. 17, 5352-5360 (2001).
  39. Ashkenasy, N., Horne, W. S., Ghadiri, M. R. Design of self-assembling peptide nanotubes with delocalized electronic states. Small. 2, 99-102 (2006).
  40. Mizrahi, M., Zakrassov, A., Lerner-Yardeni, J., Ashkenasy, N. Charge transport in vertically aligned, self-assembled peptide nanotube junctions. Nanoscale. 4, 518-524 (2012).
  41. Ryu, J., Lim, S. Y., Park, C. B. Photoluminescent peptide nanotubles. Adv. Mater. 21, 1577-1581 (2009).
  42. Ryu, J., Kim, S. -W., Kang, K., Park, C. B. Synthesis of diphenylalanine/cobalt oxide hybrid nanowires and their application to energy storage. ACS Nano. 4, 159-164 (2010).
  43. Yan, X., Zhu, P., Li, J. Self-assembly and application of diphenylalanine-based nanostructures. Chem. Soc. Rev. 39, 1877-1890 (2010).
  44. Amdursky, N., et al. Blue luminescence based on quantum confinement at peptide nanotubes. Nano Lett. 9, 3111-3115 (2009).
  45. Maity, S., Jana, P., Maity, S. K., Haldar, D. Mesoporous vesicles from supramolecular helical peptide as drug carrier. Soft Matter. 7, 10174-10181 (2011).
  46. Adler-Abramovich, L., et al. Self-assembled organic nanostructures with metallic-like stiffness. Angew. Chem. Int. Ed. 49, 9939-9942 (2010).
  47. Pelton, J. T., McLean, L. R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Anal. Biochem. 277, 167-176 (2000).
  48. Haris, P. I., Chapman, D. The conformational analysis of peptides using fourier-transform IR spectroscopy. Biopolymers. 37, 251-263 (1995).

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Reprints and Permissions

Request permission to reuse the text or figures of this JoVE article

Request Permission

Tags

Peptide Self assemblyHomoaromatic DipeptidesBiomolecular NecklacesElectron MicroscopyAtomic Force MicroscopyFourier Transform Infrared SpectroscopyPeptide CoassemblyStock Solution PreparationEthanol Induced AssemblyGold Sputter Coating

Related Articles