Method Article

Elektroniczny język generujący ciągłe wzorce rozpoznawania do analizy białek

DOI:

10.3791/51901

September 16th, 2014

In This Article

Summary

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Opisano nowatorskie podejście do budowy elektronicznego języka (eT), które znacznie upraszcza projektowanie i produkcję materiałów detekcyjnych, a także pozwala eT generować ciągłe profile ewolucji i krajobrazy dla próbek w cieczy. Uzyskany eT jest skuteczny w powszechnej analizie białek, takiej jak dyskryminacja.

Abstract

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

W obecnym protokole opracowano podejście kombinatoryczne, aby uprościć projektowanie i produkcję materiałów detekcyjnych do budowy języków elektronicznych (eT) do analizy białek. Mieszając niewielką liczbę prostych i łatwo dostępnych cząsteczek o różnych właściwościach fizykochemicznych, wykorzystywanych jako bloki budulcowe (BB), w różnych i kontrolowanych proporcjach oraz pozwalając mieszaninom na samoorganizację na złotej powierzchni pryzmatu, stworzono szereg powierzchni kombinatorycznych o odpowiednich właściwościach do wykrywania białek. W ten sposób można szybko i skutecznie uzyskać dużą liczbę receptorów reagujących krzyżowo. Łącząc taki układ kombinatorycznych receptorów reakcji krzyżowej (CoCRR) z optycznym systemem detekcji, takim jak obrazowanie powierzchniowego rezonansu plazmonowego (SPRi), uzyskany eT może monitorować zdarzenia wiązania w czasie rzeczywistym i generować ciągłe wzorce rozpoznawania, w tym profil ciągłej ewolucji 2D () i krajobraz ciągłej ewolucji 3D (CEL) dla próbek w cieczy. Taki system eT jest skuteczny w rozróżnianiu powszechnie stosowanych oczyszczonych białek.

Introduction

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Precyzyjne i szybkie metody wykrywania białek są bardzo ważne w diagnostyce medycznej i proteomice. Klasyczne macierze wykrywające białka, takie jak biochipy, opierają się na zasadzie rozpoznawania "zamknij i klucz" i wymagają specyficznych receptorów, takich jak aptamery, przeciwciała lub mimetyki.

W ostatnich latachjako alternatywa pojawiła się percepcja różnicowa inspirowana ludzkim węchem i smakiem. To elektroniczne podejście nos/język (eN/eT) opiera się na zróżnicowanym wiązaniu analitów z szeregiem receptorów reagujących krzyżowo (CRR), które nie muszą być wysoce specyficzne lub selektywne dla cząsteczek docelowych, co pozwala przezwyciężyć pracochłonny proces opracowywania wysoce selektywnych receptorów. Jest to połączona odpowiedź wszystkich receptorów, która tworzy odrębny wzór dla każdej próbki, jak odcisk palca, umożliwiając jej identyfikację.

Dwa kluczowe wyzwania dla rozwoju elektronicznego nosa/języka do skutecznego wykrywania białek to produkcja elementów detekcyjnych, które mają zdolność rozróżniania strukturalnie podobnych analitów i odpowiedniego systemu transdukcji dla zdarzenia wiązania. Do tej pory badania opisywały różne podejścia do tworzenia macierzy2. Na przykład w jednym z badań opracowano identyfikację białek opartą na macierzy przy użyciu CRR przygotowanych z pochodnych tetra-karboksyfenyloporfiryny poprzez sprzężenie grup karboksylowych z różnymi aminokwasami lub dipeptydami w celu uzyskania zróżnicowanych receptorów posiadających hydrofobowy rdzeń zapewniający powinowactwo do białek i wyraźne naładowane peryferie do nadawania różnicowego wiązania. Korzystając z tego systemu, zidentyfikowano różne białka i mieszaniny białek, mierząc wygaszanie fluorescencji receptorów po interakcji z analitami3,4. W innym badaniu opracowano bibliotekę 29 CRR zawierających ugrupowania tripeptydu i kwasu borowego zsyntetyzowane w sposób kombinatoryczny na rusztowaniu benzenowym z heksapodstawionym heksapodstawieniem do wykrywania białek z detekcją kolorymetryczną wychwytu wskaźnika5,6. Dzięki takiej konstrukcji każdy receptor wykazywał zróżnicowaną zdolność wiązania z białkami w oparciu o wariancję ramion peptydów, a kwasy boronowe pomagały w różnicowaniu białek od glikoprotein. Niedawno stworzono macierz złożoną z różnych kationowo funkcjonalizowanych nanocząstek złota sprzężonych z anionowym fluorescencyjnym polimerem poli(p-fenyleneethynylenem) (PPE) w celu wykrywania i identyfikacji białek7. Konkurencyjne wiązanie między analitami białkowymi a wygaszonymi kompleksami nanocząstek PPE/złota zregenerowało fluorescencję, tworząc wyraźne wzorce rozpoznawania białek. W tym badaniu funkcjonalizowane interakcje nanocząstka-białko zostały dostrojone przez różne właściwości fizykochemiczne grup końcowych nanocząstek. Ponadto wykazano, że podejście to jest skuteczne w analizie białek w złożonych i bogatych w białko podłożach, takich jak surowica ludzka, w fizjologicznie istotnych stężeniach, pokazując w ten sposób potencjał eT w profilowaniu rzeczywistych próbek do diagnozowania stanów chorobowych8.

Chociaż bardzo obiecujące, te systemy mają pewne nieodłączne ograniczenia. Wymagają one zaprojektowania i zsyntetyzowania od 5 do 29 CRR o dość skomplikowanych strukturach. Ponadto, w przeciwieństwie do układu węchowego, który jest resetowany po każdym pomiarze, wykrywanie białek wymaga przygotowania matrycy dla każdej próbki. Wreszcie, monitorowanie zdarzeń wiązania w czasie rzeczywistym jest niezwykle trudne.

W tym kontekście, zaproponowano podejście kombinatoryczne polegające na użyciu niewielkiej liczby prostych i łatwo dostępnych cząsteczek o różnych właściwościach fizykochemicznych (hydrofilowe, hydrofobowe, dodatnio naładowane, ujemnie naładowane, neutralne, itp.) jako elementy budulcowe (BBs)9. Mieszając kulki w różnych i kontrolowanych proporcjach i pozwalając mieszaninom na samoorganizację na złotej powierzchni pryzmatu, stworzono szereg powierzchni kombinatorycznych o odpowiednich właściwościach wiązania białka. Warto zauważyć, że samoorganizujące się monowarstwy w tym systemie umożliwiają łatwe dostrajanie szeregu właściwości powierzchni w bardzo rozbieżny sposób, umożliwiając szybkie i wydajne wytwarzanie różnorodnych kombinatorycznych receptorów reakcji krzyżowej (CoCRR). Wykrywanie białek przeprowadzono za pomocą optycznego systemu detekcji, obrazowania powierzchniowego rezonansu plazmonów (SPRi). Krótko mówiąc, monochromatyczne światło spolaryzowane o szerokiej wiązce z diody LED oświetla cały obszar matrycy CoCRR na powierzchni pryzmatu. Kamera wideo CCD o wysokiej rozdzielczości zapewnia obrazy różnicowe w czasie rzeczywistym we wszystkich miejscach matrycy CoCRR. Rejestruje wszystkie lokalne zmiany na powierzchni macierzy CoCRR, dostarczając szczegółowych informacji na temat zdarzeń wiązania i procesów kinetycznych10. Tymczasem, za pomocą oprogramowania do obrazowania, obrazy SPR odpowiadające plamkom są automatycznie konwertowane na zmiany współczynnika odbicia w funkcji czasu, generując serię krzywych wiązania kinetycznego zwanych sensorgramami. W ten sposób SPRi umożliwia bezetykietową, synchroniczną, równoległą obserwację zdarzeń wiązania w czasie rzeczywistym. Dodatkowo uzyskana macierz CoCRR jest regenerowalna i nadaje się do wielokrotnego wykorzystania do analizy białek.

Ten protokół opisuje budowę elektronicznego języka przy użyciu tylko dwóch małych molekuł jako elementów budulcowych i ilustruje jego zastosowanie do analizy popularnych białek na podstawie ciągłych wzorców rozpoznawania uzyskanych za pomocą SPRi.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Protocol

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

1. Przygotowanie różnych roztworów i próbek białek

  1. Przygotować 100 ml buforu fosforanowego (PBS-G) zawierającego 50 mM NaH2PO4, 50 mM NaCl i 10% glicerolu o pH 6,8.
  2. Przygotować 250 ml roztworu buforowego HEPES zawierającego 10 mM HEPES, 150 mM NaCl, 0,005% Tween 20 przy pH 7,4.
  3. Przygotować roztwór podstawowy laktozy z bloku budulcowego 1 (BB1) i laktozy siarczanowanej z bloku budulcowego 2 (BB2) (ryc. 1) w stężeniu 0,2 mM w PBS-G.
  4. Przygotować 1 ml roztworów białkowych w HEPES:lektyna A rachis hypogaea (AHL) przy 500 nM, mioglobina przy 1 μM i lizozym przy 500 nM.
  5. Przygotuj 20 ml 1% SDS w ultraczystej wodzie.

2. Przygotowanie tablicy CoCRR

  1. Oczyść złotą powierzchnię pryzmatu 48 godzin przed użyciem za pomocą myjki plazmowej przez 3 minuty w następujących warunkach: 75% tlenu, 25% argonu, 0,6 mbar, moc 40 W.
  2. Przygotować jedenaście czystych i zmieszanych roztworów BB1 i BB2 o proporcjach [BB1]/([BB1]+[BB2]) między 0 a 100% w krokach co 10% przy całkowitym stężeniu BB 0,1 mM w PBS-G.
  3. Umieść 8 nl kropelek tych czystych i zmieszanych roztworów na powierzchni pryzmatu za pomocą bezkontaktowego obserwatora w poczwórnym powiększeniu dla każdego stosunku, w sumie 44 plamki (Rysunek 2).
    UWAGA: 10% glicerolu dodane do PBS-G jest bardzo ważne dla zmniejszenia parowania rozpuszczalnika i zmiany stężenia BB po osadzaniu.
  4. Umieść pryzmat wewnątrz szalki Petriego zawierającej 1 ml ultraczystej wody i pozostaw go O/N w temperaturze RT do samodzielnego montażu BB1 i BB2 na złotej powierzchni. W tym miejscu zakłada się, że średni skład powierzchni w zmieszanych SAM odzwierciedla skład mieszanego roztworu do osadzania (rysunek 3)11.
  5. Dokładnie umyj pryzmat ultraczystą wodą, a następnie wysusz go pod strumieniem argonu.

3. Wykrywanie białek przez SPRi

  1. Ustawić inkubator, w którym umieszczony jest aparat SPRi, na temperaturę 25 °C, aby uniknąć zmian współczynnika załamania światła wywołanych zmianami temperatury podczas wykrywania białka.
  2. Włożyć niefunkcjonalizowany pryzmat płuczący do 10 μl polieteroeteroketonu (PEEK) komory przepływowej podłączonej do sterowanej komputerowo pompy strzykawkowej, odgazowywacza i 6-portowego zaworu wtryskowego średniego ciśnienia (rysunek 4). Napełnić układ przepływowy świeżo przefiltrowanym i odgazowanym buforem biegowym HEPES.
  3. Wyjmij pryzmat płuczący i włóż pryzmat zawierający matrycę CoCRR do komory przepływowej. Uruchom HEPES z natężeniem przepływu 100 μl/min. Za pomocą kamery CCD usuń wszelkie pęcherzyki powietrza obecne na powierzchni pryzmatu, szybko przechodząc przez działający bufor.
  4. Zdefiniuj obszar badania dla każdego punktu, rysując okrąg o tej samej średnicy dla obszaru zainteresowania na podstawie dobrze skontrastowanego obrazu tablicy i za pomocą zintegrowanego oprogramowania w systemie SPRi.
  5. Śledź krzywe plazmonowe, które reprezentują krzywe odbicia w funkcji kąta padania, dla wszystkich plamek.
  6. Wybierz kąt roboczy (pozycję, w której będą rejestrowane krzywe kinetyczne) na najwyższym nachyleniu krzywych odbicia. Obróć lustro skanujące, aby ustalić wybrany kąt roboczy dla pomiarów kinetycznych.
  7. Kontynuuj przepuszczanie HEPES przez system przepływu, aż sygnał odbicia dla wszystkich punktów będzie stabilny i stały.
  8. Wstrzyknąć 1 ml roztworu AHL za pomocą strzykawki do pętli próbki (500 μl) z zaworem iniekcyjnym w pozycji "obciążenie". Następnie ustaw zawór wtryskowy w pozycji "wtrysk". Natężenie przepływu stosowane do wstrzykiwania wszystkich białek wynosiło 100 μl/min.
  9. Rozpocznij pomiary kinetyczne od monitorowania zmian współczynnika odbicia w czasie jednocześnie we wszystkich miejscach.
  10. Pod koniec wstrzykiwania białka przepłukać macierz działającym buforem przez 8 minut. Na koniec wstrzyknij 1 ml 1% SDS, aby go zregenerować.
  11. Powtórz tę samą procedurę dla innych białek.

4. Przetwarzanie i analiza danych

  1. Po wprowadzeniu roztworu białkowego do komórki przepływowej dochodzi do wiązania molekularnego, które indukuje przesunięcie krzywych plazmonów i zmianę współczynnika odbicia. Oprogramowanie do akwizycji obrazu konwertuje zmierzone wartości natężenia światła na poziomy skali szarości, uzyskując obrazy SPR na rysunku 5A i generuje zmiany współczynnika odbicia w funkcji czasu, podając sensorgramy (rysunek 5B).
  2. Użyj oprogramowania do obliczeń matematycznych, aby wykreślić współczynnik odbicia (R%) na końcu każdego wstrzyknięcia białka w porównaniu ze stosunkiem [BB1]/([BB1]+[BB2]), aby wygenerować profil ciągłej ewolucji 2D () dla każdej próbki (rysunek 5C).
  3. Dodaj stosunek [BB1]/([BB1]+[BB2]) w sensorgramach (rysunek 5B), aby wygenerować krajobraz ciągłej ewolucji 3D (CEL) dla każdego białka (rysunek 5D).

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Results

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Aby zbadać zdolność elektronicznego języka do powszechnej analizy białek, użyto trzech białek: AHL, mioglobiny i lizozymu. Dla każdego białka eT wygenerował odrębny profil ciągłej ewolucji 2D,, jak pokazano na rysunku 6.

Ponadto, dzięki SPRi, który jest w stanie monitorować kinetykę adsorpcji i desorpcji w czasie rzeczywistym, dla każdego białka wygenerowano zależny od czasu wzorzec ciągłego rozpoznawania, zwany 3D Continuous Evolution Landscape (CEL). Na rycinie 7

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Discussion

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Najbardziej krytyczne etapy budowy tego eT są poświęcone zapewnieniu dobrej odtwarzalności systemu. Na przykład, czyszczenie złotej powierzchni pryzmatu za pomocą znormalizowanej procedury przed użyciem, dodanie 10% glicerolu do jedenastu czystych i zmieszanych roztworów BB1 i BB2 w celu wyeliminowania parowania rozpuszczalnika podczas samoorganizacji kulek na złotej powierzchni pryzmatu, osadzanie wielu powtórzeń dla każdego stosunku [BB1]/([BB1]+[BB2]) itp. Jeśli chodzi o wykrywanie białek przez SPRi, wybór ką...

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Disclosures

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Autorzy nie mają do zadeklarowania konfliktu interesów.

Acknowledgements

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Autorzy chcieliby podziękować za doktorat z LANEF w Grenoble za wsparcie dla Laurie-Amandine Garçon. Prace te były wspierane finansowo przez Francuską Narodową Agencję Badawczą (ANR-grant 06-NANO-045).

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
Aparatura SPRi Aparat Horiba Scientific-GenOpticsSPRi umieszcza się w inkubatorze o regulowanej temperaturze w temperaturze 25 °C.
InkubatorMemmert
Pompa strzykawkowa Instrumenty naukoweCavro XLP 6000
Micro Elite Degazser AlltechAT590507
6-portowy średniociśnieniowy zawór wtryskowyUpchurch ScientificObjętość zastosowanej pętli wtryskowej wynosi 500 &mikrolitrów.
Myjka plazmowa Femto (wersja 7)Diener Elektronicznysystem odgazowywania on-line z 2 kanałami.
SpotterSiliflowJest to bezkontaktowy obserwator piezoelektryczny.
SPRi-BiochipHoriba Scientific-GenOptics36000067Pryzmat wykonany jest ze szklanego pryzmatu o wysokim współczynniku załamania światła pokrytego cienką złotą folią (45 nm) i specjalnie opracowanego do celów obrazowania.
Erythrina cristagalli lectin Sigma-AldrichL5390
Lektyna Arachis hypogaea Sigma-AldrichL0881
MioglobinaSigma-AldrichM1882
LizozymSigma-AldrichL6876
CXCL12&alfa;Dostarczone przez Dr. Hugues Lortat-Jacob; Szczegółowe informacje na temat przygotowania znajdują się w informacjach uzupełniających w numerze referencyjnym
9 CXCL12γ  Dostarczone przez Dr. Hugues Lortat-Jacob; aby uzyskać szczegółowe informacje dotyczące przygotowania, patrz informacje uzupełniające w pozycji 9
LaktozaDostarczone przez prof. Davida Bonnaffa; w celu uzyskania szczegółowych informacji na temat przygotowania, patrz informacje uzupełniające w pozycji 9
LaktozaDostarczone przez prof. Davida Bonnaffa; w celu uzyskania szczegółowych informacji na temat przygotowania, patrz informacje uzupełniające w pozycji 9
GlicerolSigma-AldrichG5150
SDSSigma-AldrichL4509
Tween 20Sigma-Aldrich274348
HEPESSigma-AldrichH3375
Fosforan sodu jednozasadowySigma-AldrichS0751
Chlorek soduSigma-AldrichS3014
siarczanowana

References

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
  1. Margulies, D., Hamilton, A. D. Combinatorial protein recognition as an alternative approach to antibody-mimetics. Current Opinion in Chemical Biology. 14, 705-712 (2010).
  2. Umali, A. P., Anslyn, E. V. A general approach to differential sensing using synthetic molecular receptors. Current Opinion in Chemical Biology. 14, 685-692 (2010).
  3. Baldini, L., Wilson, A. J., Hong, J., Hamilton, A. D. Pattern-based detection of different proteins using an array of fluorescent protein surface receptors. J. Am. Chem. Soc. 126, 5656-5657 (2004).
  4. Zhou, H. C., Baldini, L., Hong, J., Wilson, A. J., Hamilton, A. D. Pattern recognition of proteins based on an array of functionalized porphyrins. J. Am. Chem. Soc. 128, 2421-2425 (2006).
  5. Wright, A. T., Griffin, M. J., Zhong, Z., McCleskey, S. C., Anslyn, E. V., McDevitt, J. T. Differential receptors create patterns that distinguish various proteins. Angew. Chem. Int. Ed. 44, 6375-6378 (2005).
  6. Wright, A. T., Anslyn, E. V. Differential receptor arrays and assays for solution-based molecular recognition. Chem. Soc. Rev. 35, 14-28 (2006).
  7. You, C. C., et al. Detection and identification of proteins using nanoparticle–fluorescent polymer ‘chemical nose’ sensors. Nature Nanotechnology. 2, 318-323 (2007).
  8. De, M., et al. Sensing of proteins in human serum using conjugates of nanoparticles and green fluorescent protein. Nature Chemistry. 1, 461-465 (2009).
  9. Hou, Y., et al. Continuous evolution profiles for electronic-tongue-based analysis. Angew. Chem. Int. Ed. 51, 10394-10398 (2012).
  10. Campbell, C. T., Kim, G. SPR microscopy and its applications to high-throughput analyses of biomolecular binding events and their kinetics. Biomaterials. 28, 2380-2392 (2007).
  11. Stranick, S. J., et al. Nanometer-scale phase separation in mixed composition self-assembled monolayers. Nanotechnology. 7, 438-442 (1996).

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Reprints and Permissions

Request permission to reuse the text or figures of this JoVE article

Request Permission

Tags

Electronic TongueProtein AnalysisCombinatorial ApproachSurface Plasmon Resonance ImagingContinuous Evolution ProfileContinuous Evolution LandscapeCross Reactive ReceptorsSelf Assembly MonolayersBuilding Block MixturesKinetic Binding Curves

Related Articles