Name: Ulepszona metoda przygotowania kolagenu typu I ze skóry (Wideo) | JoVE Journal
Uploaded: 2014-01-21T22:00:00.000+00:00
Duration: 5 min 17 s
Description: Poznaj szybką metodę izolacji kolagenu typu I ze skóry w mniej niż 3 godziny. Ta technika przyspiesza badania biochemiczne i inżynierię tkankową.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

Ta praca była wspierana przez grant badawczy z National Institutes of Health (HL068915 do DBC), New Researcher Award z Thrasher Research Fund (do CAP), Grant-in-Aid od American Heart Association (12GRNT11910008 do DBC), grant badawczy od Children's Heart Foundation (do DBC) oraz darowizny na rzecz Boston Children's Hospital Cardiac Conduction Fund, Ryan Family Endowment oraz przez Davida Pullmana.

Tutaj pokażemy izolację COL1 ze skóry jagnięcej. Jak napisano, ten protokół może być również wykorzystany do skutecznego izolowania COL1 ze skóry królika i człowieka.
1. Przygotuj próbkę skórną
<ol>
	<li>Przed użyciem zrównoważyć wszystkie odczynniki do 4 °C.</li>
	<li>Spłucz próbkę skórną (25-50 g) w lodowatym dH2O i usuń wełnę, sierść lub włosy kremem do depilacji.</li>
	<li>Użyj jednoostrzowej żyletki, aby zeskrobać próbkę z tkanki łącznej i tłuszczu.</li>
	<li>Przepłukać próbkę w lodowatym dH2O.</li>
	<li>Pokrój próbkę skóry na kawałki o wymiarach 1 cm x 1 cm za pomocą jednoostrzowej żyletki.</li>
</ol>
2. Usuń niekolagenowy materiał rozpuszczony
<ol>
	<li>Odważyć 5 g próbki na probówkę stożkową o pojemności 50 ml i dodać 30 ml lodowatego 0,5 M octanu sodu.</li>
	<li>Mieszaj probówki przez 1 minutę przy ustawieniu 6 m/s za pomocą adaptera probówki o pojemności 50 ml w homogenizatorze stołowym.</li>
	<li>Odrzucić supernatant i powtórzyć czynność łącznie przez 7 cykli płukania octanem sodu.</li>
	<li>Przepłukać próbkę w lodowato zimnymdH2O i jednokrotnie wymieszać w celu usunięcia pozostałości octanu sodu.</li>
	<li>Za pomocą szpatułki ściśnij próbkę do boku probówki, aby usunąć nadmiar płynu, a następnie przenieś do świeżej stożkowej probówki o pojemności 50 ml.</li>
</ol>
3. Ekstrakcja kolagenu typu I
<ol>
	<li>Przemyć próbkę dwukrotnie w 2 ml/g 0,075 M buforze cytrynianu sodu przez 1 minutę z prędkością 6 m/s w homogenizatorze laboratoryjnym, ściskając próbkę i odrzucając supernatant po każdym przemyciu.</li>
	<li>Dodać do próbki świeżą porcję 2 ml/g 0,075 M buforu cytrynianu sodu.</li>
	<li>Wykonaj 6 sekwencyjnych cykli mieszania homogenizatora stołowego z prędkością 1 minuty i 6 m/s bez usuwania buforu między każdym cyklem.</li>
	<li>Przenieść gęsty, klarowny sklarowany sklarowany sklarent do probówki zbiorczej.</li>
	<li>Dodać do próbki dodatkowy 1 ml/g 0,075 M buforu cytrynianu sodu i przeprowadzić jeden ostatni cykl mieszania homogenizatora laboratoryjnego.</li>
	<li>Dodać ten końcowy supernatant do probówki zbiorczej.</li>
	<li>Odwirować probówkę zbiorczą o stężeniu 3 200 x g przez 10 minut w temperaturze 4 °C.</li>
	<li>Przenieść supernatant do górnej komory odśrodkowego urządzenia filtrującego o masie cząsteczkowej 100 000 mas cząsteczkowych.</li>
	<li>Wirować przy 3 200 x g przez 30 minut w temperaturze 4 °C.</li>
	<li>Przenieść oczyszczony COL1 z górnej komory do czystej stożkowej probówki i przechowywać w temperaturze 4 °C.</li>
</ol>

<ol><li>Nageotte, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Coagulation+fibrillaire+in+vitro+du+collag%C3%A8ne+dissous+dans+un+acide+dilu%C3%A9%5BTitle%5D)+AND+%22CR+hebd.+s%C3%A9ances+Acad.+Sei%22%5BJournal%5D)">Coagulation fibrillaire in vitro du collagène dissous dans un acide dilué.</a> CR hebd. séances Acad. Sei. 184, 115 (1927).</li>
<li>Schmitt, F. O., Hall, C. E., Jakus, M. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Electron+microscope+investigation+of+the+structure+of+collagen%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Cell+Comp.+Physiol%22%5BJournal%5D)">Electron microscope investigation of the structure of collagen.</a> J. Cell Comp. Physiol. 20, 11-33 (1942).</li>
<li>Choi, Y. H., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cardiac+conduction+through+engineered+tissue%5BTitle%5D)+AND+%22Am.+J.+Pathol%22%5BJournal%5D)">Cardiac conduction through engineered tissue.</a> Am. J. Pathol. 169, 72-85 (2006).</li>
<li>Pacak, C. A., Cowan, D. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Fabrication+of+myogenic+engineered+tissue+constructs%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Vis.+Exp%22%5BJournal%5D)">Fabrication of myogenic engineered tissue constructs.</a> J. Vis. Exp. (27), (2009).</li>
<li>Cliche, S., Amiot, J., Avezard, C., Gariepy, C. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Extraction+and+characterization+of+collagen+with+or+without+telopeptides+from+chicken+skin%5BTitle%5D)+AND+%22Poultry+Sci%22%5BJournal%5D)">Extraction and characterization of collagen with or without telopeptides from chicken skin.</a> Poultry Sci. 82, 503-509 (2003).</li>
<li>Rajan, N., Habermehl, J., Cote, M. F., Doillon, C. J., Mantovani, D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Preparation+of+ready-to-use%2C+storable+and+reconstituted+type+I+collagen+from+rat+tail+tendon+for+tissue+engineering+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Nat.+Protoc%22%5BJournal%5D)">Preparation of ready-to-use, storable and reconstituted type I collagen from rat tail tendon for tissue engineering applications.</a> Nat. Protoc. 1, 2753-2758 (2006).</li>
<li>Seifter, S., Gallop, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Preparation+and+properties+of+soluble+collagens%5BTitle%5D)+AND+%22Methods+in+Enzymology%22%5BJournal%5D)">Preparation and properties of soluble collagens.</a> Methods in Enzymology. Colowick, S., Kaplan, N. , Academic Press. NY. (1963).</li>
<li>Pacak, C. A., Powers, J. M., Cowan, D. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Ultrarapid+purification+of+collagen+type+I+for+tissue+engineering+applications%5BTitle%5D)+AND+%22Tissue+Eng.+Part+C+Methods%22%5BJournal%5D)">Ultrarapid purification of collagen type I for tissue engineering applications.</a> Tissue Eng. Part C Methods. 17, 879-885 (2011).</li>
<li>Ohan, M. P., Dunn, M. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Glucose+stabilizes+collagen+sterilized+with+gamma+irradiation%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Biomed.+Mater.+Res.+A%22%5BJournal%5D)">Glucose stabilizes collagen sterilized with gamma irradiation.</a> J. Biomed. Mater. Res. A. 67, 1188-1195 (2003).</li>
<li>Tyan, Y. C., Liao, J. D., Lin, S. P., Chen, C. C. The study of the sterilization effect of gamma ray irradiation of immobilized collagen polypropylene nonwoven fabric surfaces. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aTyan%2C+YC+%22J.+Biomed.+Mater.+Res.+A%22">J. Biomed. Mater. Res. A</a>. 67, 1033-1043 (2003).</li>
<li>Ber, S., Torun Kose, G., Hasirci, V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Bone+tissue+engineering+on+patterned+collagen+films%3A+an+in+vitro+study%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">Bone tissue engineering on patterned collagen films: an in vitro study.</a> Biomaterials. 26, 1977-1986 (2005).</li>
<li>Liu, Y., Sun, S., Singha, S., Cho, M. R., Gordon, R. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((3-D+femtosecond+laser+patterning+of+collagen+for+directed+cell+attachment%5BTitle%5D)+AND+%22Biomaterials%22%5BJournal%5D)">3-D femtosecond laser patterning of collagen for directed cell attachment.</a> Biomaterials. 26, 4597-4605 (2005).</li>
<li>Thakar, R. G., Ho, F., Huang, N. F., Liepmann, D., Li, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Regulation+of+vascular+smooth+muscle+cells+by+micropatterning%5BTitle%5D)+AND+%22Biochem.+Biophys.+Res.+Comm%22%5BJournal%5D)">Regulation of vascular smooth muscle cells by micropatterning.</a> Biochem. Biophys. Res. Comm. 307, 883-890 (2003).</li>
<li>Leighton, J., Justh, G., Esper, M., Kronenthal, R. L. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Collagen-coated+cellulose+sponge%3A+three+dimensional+matrix+for+tissue+culture+of+Walker+tumor+256%5BTitle%5D)+AND+%22Science%22%5BJournal%5D)">Collagen-coated cellulose sponge: three dimensional matrix for tissue culture of Walker tumor 256.</a> Science. 155, 1259-1261 (1967).</li>
</ol>

Autorzy nie mają żadnych konkurencyjnych interesów finansowych do ujawnienia.

Kluczowym elementem tej metody jest wielokrotne skuteczne ściskanie próbki skórnej w celu usunięcia nadmiaru płynu. Bardzo ważne jest, aby usunąć jak najwięcej octanu sodu w kroku 2.5 poprzez ściskanie próbki. Używamy szpatułki, aby zagęścić skórę przy boku tubki; Można jednak również użyć gazy, chociaż wymagałoby to usunięcia próbki z probówki i wydłużyłoby czas potrzebny na wykonanie tych czynności. Podobnie ważne jest, aby skompresować próbkę w kroku 3.1, tak aby objętość cytrynianu sodu była dokładna w kolejnych etap...

Przez dziesięciolecia, badacze i komercyjni sprzedawcy izolowali rozpuszczony COL1 z różnych źródeł tkanek, w tym skóry i ścięgien, używając pewnej odmiany prostego protokołu ekstrakcji kwasem, po którym następuje neutralizacja, co skutkuje ponownym zawieszeniem matrycy zorganizowanych włókienek COL1, które mogą być używane do wielu zastosowań biomedycznych 1-4Chociaż istnieje wiele przykładów klinicznych zastosowań COL1, niewiele z nich wykorzystuje autologicznie uzyskany COL1, ponieważ przygotowanie tego białka wymaga długich ekstrakcji trwających dni lub tygodnie, aby przeprowadzić5-7. W rezultacie, badacze i lekarze na ogół używają drogich, komercyjnych preparatów COL1, które są przygotowywane przy użyciu tkanek innych niż ludzkie, takich jak korium szczura, bydła lub świni lub przy użyciu skóry usuniętej ze zwłok lub po obrzezaniu mężczyzn. W przypadku zastosowań regeneracyjnych wiele z tych produktów wykazuje zmienność pod względem zdolności do tworzenia stałych matryc lub konstruktów tkankowych zdolnych do wspierania przyłączania i wzrostu komórek. W związku z tym istnieje wyraźne zapotrzebowanie na nową, znormalizowaną metodę zaprojektowaną w celu szybkiej ekstrakcji COL1 z dostępnych i licznych źródeł tkanek autologicznych.
Taka metoda pozwoliłaby zaoszczędzić zarówno czas, jak i pieniądze w warunkach badawczych, gdzie COL1 mógłby zostać wyekstrahowany z interesującego nas modelu zwierzęcego i wykorzystany do przedklinicznych testów zmodyfikowanych tkanek złożonych na rusztowaniach opartych na kolagenie. Jednocześnie możliwość stosowania w klinice szybko izolowanego, autologicznie pochodzącego COL1 zwiększyłaby ogólne bezpieczeństwo dla pacjentów, którzy w przeciwnym razie otrzymywaliby preparaty allogeniczne lub ksenogeniczne. W przypadku pacjentów otrzymujących preparat autogeniczny ta uproszczona metoda znacznie skróciłaby odstęp między pobraniem biopsji a aplikacją kolagenu. Z tych powodów staraliśmy się ulepszyć sprawdzoną od dawna metodę izolacji i oczyszczania COL1 poprzez zastosowanie szybkiego mieszania i wirowania z wykluczeniem wielkości. Ta metoda jest prosta do wykonania przy użyciu standardowych i sprzętu znajdującego się w wielu laboratoriach. Dzięki zastosowaniu szybkiego mieszania, nasz protokół skraca czas niezbędny do wyizolowania rozpuszczalnego, skórnego COL1 z około 10 dni do mniej niż 3 godzin8. Co ważne, metoda ta może być łatwo wykonana w warunkach klinicznych w celu przygotowania autologicznego COL1 do stosowania u pacjentów podczas jednego zestawu zabiegów.

<table><tbody><tr><td>FastPrep-24 System</td><td>MP Biomedicals</td><td>116004500</td><td></td></tr><tr><td>Wirówka</td><td>Beckman</td><td>J6-MI</td><td>Obrotowy wirnik kubełkowy do przechowywania stożkowych probówek o pojemności 50 ml o pojemności 3,200 x g.</td></tr></tbody></table>

ulepszona metoda przygotowania kolagenu typu i ze skóry

An Improved Method for the Preparation of Type I Collagen From Skin

Rozpuszczalny kolagen typu 1 (COL1) jest szeroko stosowany jako substrat adhezyjny dla kultur komórkowych oraz jako rusztowanie komórkowe do zastosowań regeneracyjnych. Klinicznie białko to jest szeroko stosowane w chirurgii plastycznej, iniekcjach skórnych, przeszczepach kostnych i chirurgii rekonstrukcyjnej. Źródła COL1 w tych procedurach są zwykle nieludzkie, co zwiększa ryzyko zapalenia i odrzucenia, a także przenoszenia chorób ksenobiotycznych. W związku z tym metoda skutecznego i szybkiego oczyszczania COL1 z ograniczonych ilości tkanek pochodzących autologicznie pozwoliłaby obejść wiele z tych problemów; Jednak standardowe protokoły izolacji są długotrwałe i często wymagają dużych ilości tkanek kolagenowych. Tutaj demonstrujemy skuteczną metodę ekstrakcji COL1, która skraca czas potrzebny do wyizolowania i oczyszczenia tego białka z około 10 dni do mniej niż 3 godzin. Wybraliśmy skórę właściwą jako źródło tkanek ze względu na jej dostępność podczas wielu zabiegów chirurgicznych. Metoda ta wykorzystuje tradycyjne ekstrakcyjne w połączeniu z wymuszonym mieszaniem i filtracją odśrodkową w celu uzyskania wysoce czystego, rozpuszczalnego COL1 z niewielkich ilości korium. Krótko mówiąc, biopsje skóry są dokładnie myte w lodowatym dH2O po usunięciu tłuszczu, tkanki łącznej i włosów. Próbki skóry są pozbawiane niekolagenowych białek i polisacharydów za pomocą 0,5 M octanu sodu i wysokoobrotowego homogenizatora laboratoryjnego. Kolagen z pozostałości ciał stałych jest następnie ekstrahowany za pomocą 0,075 M buforu cytrynianu sodu za pomocą homogenizatora. Ekstrakty te są oczyszczane przy użyciu filtrów odśrodkowych o mocy 100 000 MW, które dają preparaty COL1 o jakości porównywalnej lub wyższej do produktów komercyjnych lub otrzymywanych przy użyciu tradycyjnych procedur. Przewidujemy, że ta metoda ułatwi wykorzystanie autologicznie pochodzącego COL1 do wielu zastosowań badawczych i klinicznych.

Niniejszy protokół izolacji COL1 wymaga około 2 hr i 15 min do ukończenia. Rysunek 1 przedstawia schemat obrazujący główne etapy tej procedury. Przygotowanie próbki oraz przeprowadzenie 7 cykli szybkich wytrząsów i płukania octanem sodu zajmuje około 35 min (Rysunki 1A-C). Przeprowadzenie jednego cyklu wytrząsania i płukania dH2O zajmuje około 5 min (Rysunki 1D i 1E). Dodanie cytrynianu sodu i poddanie próbki jednemu cyklowi wytrząsania i płukania, a następnie...

Tradycyjne procedury izolacji rozpuszczalnego kolagenu typu 1 (COL1) wymagają około 10 dni od początku do końca ze względu na długie inkubacje buforowe i pracochłonne zawieszanie włókienek. Tutaj opisujemy sposób oczyszczania COL1 z małych biopsji skóry w mniej niż 3 godziny.

Ulepszona metoda przygotowania kolagenu typu I ze skóry

Soluble type 1 collagen (COL1) is used extensively as an adhesive substrate for cell cultures and as a cellular scaffold for regenerative applications. ...

Ogólnym celem niniejszej procedury jest szybka izolacja kolagenu typu I z próbki skóry właściwej. Osiąga się to najpierw poprzez pokrojenie próbki skóry właściwej na małe kawałki. W drugim kroku nieskolagenowe białka rozpuszczalne oraz polisacharydy są usuwane poprzez szybkie wytrząsanie próbki skóry właściwej w octanie sodu.Następnie próbkę płucze się wodą, aby usunąć wszelkie ślady octanu sodu. W ostatnim kroku kolagen typu I jest ekstrahowany z próbki skóry przy użyciu buforu cytrynianowego, a następnie poddawany wirowaniu w celu usunięcia z próbki wszelkich pozostałych ciał stałych i filtrowany za pomocą jednorazowego urządzenia do wirowania, aby skoncentrować produkt końcowy. Ostatecznie z otrzymanego koncentratu można przeprowadzić dalszą polimeryzację kolagenu typu I.Główną zaletą tej techniki w stosunku do istniejących metod jest fakt, że skraca ona czas izolacji kolagenu typu I z próbek skóry z ponad tygodnia do mniej niż trzech godzin. Należy rozpocząć od opłukania próbki skóry o masie od 25 do 50 g w lodowatej wodzie destylowanej, a następnie użyć kremu do depilacji w celu usunięcia wełny, futra lub włosów.Następnie za pomocą jednokrawędziowej żyletki zeskrob z próbki tk

an-improved-method-for-the-preparation-of-type-i-collagen-from-skin

Research

JoVE Journal

Bioengineering

Bioinżynieria

Udoskonaloną metodę przygotowania kolagenu typu I z skóry

Opisano metodę przygotowania trójwymiarowej macierzy składającej się z kolagenu typu I oraz pierwotnych ludzkich fibroblastów. Ten żel organotypowy służy jako przydatny substrat do oceny inwazyjnej migracji komórek, ponieważ naśladuje podstawowe cechy stromy tkanki i nadaje się do wielu form mikroskopii.

Organotypowy test z kolagenem typu I: elastyczna platforma do oceny zachowania komórek w kontekście trójwymiarowym

Celem tego protokołu jest stworzenie trójwymiarowego odpowiednika skóry o pełnej grubości, który przypomina naturalną skórę. Dzięki specjalnie skonstruowanemu zautomatyzowanemu urządzeniu do nawijania można generować precyzyjne i powtarzalne rany przy zachowaniu bezpłodności.

Generowanie trójwymiarowego ekwiwalentu skóry o pełnej grubości i automatycznego nawijania

Tworzenie funkcjonalnych mikrotkanek w urządzeniach mikroprzepływowych wymaga stabilizacji fenotypów komórek poprzez dostosowanie tradycyjnych technik hodowli komórkowych do ograniczonych wymiarów przestrzennych w mikrourządzeniach. Modyfikacja kolagenu umożliwia osadzanie się warstwa po warstwie ultracienkich zespołów kolagenowych, które mogą stabilizować komórki pierwotne, takie jak hepatocyty, jako mikroprzepływowe modele tkankowe.

Osadzanie kolagenu warstwa po warstwie w urządzeniach mikroprzepływowych do stabilizacji mikrotkanek

Przedstawiamy protokół uzyskiwania matryc pochodzących z komórek bogatych w białka macierzy zewnątrzkomórkowej, przy użyciu makromolekularnych crowderów (MMC). Ponadto przedstawiamy protokół, który włącza MMC do generowania 3D organotypowych kokultur skóry, co skraca czas hodowli przy zachowaniu dojrzałości konstruktu.

Ulepszanie modeli 2D i 3D skóry in vitro za pomocą stłoczenia makromolekularnego

Tutaj prezentujemy protokół skutecznego izolowania pierwotnych ludzkich keratynocytów z tkanek skóry dorosłych. Metoda ta upraszcza konwencjonalną procedurę poprzez zastosowanie inhibitora ROCK Y-27632 w pożywce do inokulacji w celu spontanicznego oddzielenia komórek naskórka od komórek skóry właściwej.

Uproszczona i skuteczna metoda izolacji pierwotnych ludzkich keratynocytów z dorosłej tkanki skórnej

Tutaj prezentujemy protokół przygotowania dwóch różnych form substratów hodowlanych wykorzystujących kolagen typu I. W zależności od tego, jak postępuje się z kolagenem, cząsteczki kolagenu albo zachowują dwuwymiarową, niewłóknistą formę, albo ponownie łączą się w trójwymiarową formę fibrylową. Na proliferację komórek kolagenu typu I drastycznie wpływa tworzenie fibryli.

Ocena proliferacji keratynocytów na dwu- i trójwymiarowych substratach kolagenu typu I

Celem tego protokołu jest opisanie generacji i analizy objętościowej unaczynionych odpowiedników ludzkiej skóry przy użyciu dostępnych i prostych technik dla długoterminowej hodowli. W miarę możliwości opisano uzasadnienie kroków, aby umożliwić badaczom dostosowanie ich do ich potrzeb badawczych.

Generacja samoorganizujących się unaczynionych odpowiedników ludzkiej skóry

Tutaj prezentujemy niedrogie i proste procedury wprowadzania różnych modeli 3D skóry do rutynowych badań w laboratorium hodowli komórkowych. Badacze mogą tworzyć modele dostosowane do ich potrzeb bez konieczności polegania na modelach dostępnych na rynku.

Tworzenie modeli skóry do wielu zastosowań - od dwuwymiarowej (2D) monokultury do trójwymiarowej (3D) wielokulturowości

Poniższy protokół przedstawia metodę wytłaczania opartą na ścinaniu do produkcji hydrożeli kolagenowych z nanoskalowymi wzorzystymi włókienkami, które mogą być stosowane w szerokim zakresie zastosowań inżynierii tkankowej.

Produkcja kolagenu o wzorzystym kształcie nanofibrylarnym dla inżynierii tkankowej

Główną przeszkodą w obecnych terapiach komórkami macierzystymi jest określenie najskuteczniejszej metody dostarczania tych komórek do tkanek gospodarza. W niniejszej pracy opisujemy metodę dostarczania opartą na chitosanie, która jest wydajna i prosta w zastosowaniu, a jednocześnie pozwala komórkom macierzystym pochodzącym z tkanki tłuszczowej zachować ich wielopotencjalność.

Konstrukcja hydrożelu kolagenowego do dostarczania mikrosfer chitozanowych obciążonych komórkami macierzystymi

Poznaj szybką metodę izolacji kolagenu typu I ze skóry w mniej niż 3 godziny. Ta technika przyspiesza badania biochemiczne i inżynierię tkankową.

Ulepszona metoda przygotowania kolagenu typu I ze skóry

Przeglądaj więcej filmów