Transporte de Proteínas para a Membrana Externa do Cloroplasto

As proteínas da membrana externa do cloroplasto codificadas pelo núcleo são sintetizadas no citosol. Logo após a síntese, elas se ligam a fatores citosólicos como a proteína 14-3-3 e as chaperonas Hsp70, que mantêm esses precursores em estado desdobrado até sua translocação.

Dois modelos descrevem o mecanismo de reconhecimento e entrada de precursores através da membrana externa através do complexo TOC. O modelo 1 sugere que o precursor recém-sintetizado se liga ao receptor TOC 159 e forma um complexo. O complexo precursor do TOC159 se liga à membrana externa do cloroplasto através de outro receptor de TOC, o TOC34, estimulando a hidrólise de GTP do TOC34 e do TOC159. Isto permite que o TOC159 se associe ao canal central do TOC e facilite a translocação do precursor através da membrana externa.

O modelo 2 sugere que o sinal de trânsito da proteína precursora é fosforilado no seu terminal C por uma quinase desconhecida. O receptor TOC34 funciona como um receptor inicial e se liga ao sinal de trânsito fosforilado, sofrendo hidrólise de GTP. O TOC34 desfosforila o próprio peptídeo de trânsito antes de transferi-lo para a TOC159 GTPase. A hidrólise do GTP pelo TOC159 promove ainda a translocação do peptídeo através do complexo TOC para o espaço intermembranar.

À medida que os precursores alcançam o complexo TIC na membrana interna, um trecho de resíduos de poliglicina próximo ao sinal de trânsito bloqueia a translocação adicional. Como resultado, o precursor fica parado no complexo TIC e não é translocado para o estroma. As peptidases plastidiais tipo 1 presentes no espaço intermembranar clivam o sinal da poliglicina. O precursor processado é transferido para uma proteína de inserção chamada proteína do envelope externo (OEP) ou proteína da membrana externa (OMP) que dobra e insere as proteínas processadas na membrana externa do cloroplasto.