Name: factors that shape enzyme function
Uploaded: 2019-01-29T11:04:45.000Z
Duration: 4 min 35 s
Channel: JoVE

K12 Standards

Florida Department of Education

High School

Life Science

SC.912.L.18

SC.912.L.18.4

Enzyme Activity

Европейские исследователи обладали достаточными знаниями, навыками и снаряжением, но почему они не добрались до Нового Света до конца XV века? Вы будете удивлены, узнав, что ответ на этот вопрос связан с маленькими биологическими молекулами, называемыми ферментами, которые действуют как катализаторы. 

Что такое катализатор? Это вещество, которое позволяет протекать реакции быстрее, используя меньше энергии. Если вы построите график энергии, необходимой для некатализируемой биологической реакции, он будет выглядеть примерно так. Эта высота представляет собой энергию активации, которая является минимальным количеством энергии, необходимым для протекания реакции. Ферменты, работающие как катализатор, обеспечивают альтернативный путь реакции с более низкой энергией активации. 

Итак, как же на самом деле работают ферменты? Большинство ферментов являются белками. Часть их структуры, которая взаимодействует с молекулами, которые они катализируют, называется активным центром, который имеет сродство только к определенным субстратам и не связывается с другими. Когда правильные субстраты попадают в активный центр, фермент изменяет свою форму, чтобы получить более высокую аффинную конфигурацию. Это переходное состояние облегчает реакцию и превращает реагенты в продукты. Фермент, однако, имеет более низкое сродство к продуктам, поэтому он высвобождает их и возвращается к своей первоначальной форме, готовый повторить тот же процесс. Это пример катаболического фермента, потому что он взял один субстрат и разрушил его, образовав несколько продуктов. Противоположностью этому является анаболический фермент, который берет два субстрата и соединяет их вместе, чтобы получить более крупный продукт. 

Существует множество других способов функционирования ферментов. Например, этот фермент преображает один субстрат в новую форму. В то время как этот переносит часть одного субстрата на другой. Некоторые ферменты не могут катализировать реакции сами по себе и требуют кофакторов или коферментов для катализации своей реакции. 

Итак, вы можете задаться вопросом, как все это связано с путешествиями 15-го века? В то время у моряков не было доступа к свежим продуктам, содержащим витамин С, кофермент, необходимый для синтеза коллагена. Из-за этого у моряков развивалась цинга, болезнь дефицита витамина С, которая часто приводила к летальному исходу. Они решили эту проблему, маринуя богатые витамином С фрукты и овощи. Маринование снижало рН пищи, что препятствовало активности микробных ферментов, ответственных за их гниение. Таким образом, разрушение микробных ферментов и сохранение незаменимого кофермента сыграло важную роль в успехе длительных экспедиций. 

В этой лаборатории вы можете количественно оценить, как различные условия влияют на функцию фермента, оценив скорость реакции, количество производимого продукта в единицу времени. Сначала вы измерите базовую скорость реакции при стандартной комнатной температуре и нейтральном pH. Вначале скорость будет увеличиваться до тех пор, пока все молекулы фермента не будут полностью насыщены субстратом. И тогда катализ достигнет стабильного уровня, поскольку ферменты заняты продолжением цикла связывания субстрата, катализа и высвобождения. После того, как исходная скорость реакции установлена, ее можно использовать в качестве точки отсчета для других условий. Фермент, с которым вы будете работать в этой лаборатории, — это пероксидаза репы. Вы оцените его активность при различных значениях температуры и pH.

Активность ферментов

<h4>Биологические катализаторы</h4>

Все живые организмы непрерывно совершают многочисленные биохимические реакции, чтобы поддерживать свое присутствие. Для начала большинства этих реакций требуется поступление энергии, которая называется энергией активации. Катализаторы — это химические вещества, которые снижают энергию активации. Несмотря на то, что катализаторы способствуют химической реакции, они не потребляются ею. Это означает, что катализатор может способствовать определенной химической реакции снова и снова подряд, увеличивая скорость этой реакции.

Ферменты являются биологическими катализаторами, повышающими скорость и эффективность биохимических реакций. Большинство ферментов являются белками, но некоторые молекулы рибонуклеиновых кислот также обладают каталитическими свойствами. Каждый тип фермента может связываться только с одним или несколькими определенными субстратами, поэтому существует огромное разнообразие ферментов, каждый из которых имеет различные функции. Специфическая реакция фермента зависит от его активных центров, форма которых очень схожа с формой его субстратов. После связывания с субстратом фермент немного изменяет форму таким образом, что химическая реакция протекает быстрее, тем самым снижая энергию активации реакции. Как только реакция происходит, фермент высвобождает продукты и возвращается к своей первоначальной форме, что позволяет ему повторить процесс снова.

<h4>Катаболитические и анаболические ферменты</h4>

Большинство ферментативных реакций можно разделить на катаболические и анаболические, которые имеют противоположные функции. Ферменты, которые опосредуют катаболические реакции, расщепляют более крупные вещества на несколько продуктов. Известным катаболическим ферментом является лактаза, которая расщепляет дисахарид лактозу в молочных продуктах на моносахариды галактозу и глюкозу. У людей после рождения в тонком кишечнике содержится большое количество лактазы, однако многие люди теряют более 90% лактазы к раннему детству. Это снижение снижает способность переваривать лактозу в зависимости от возраста, что известно как непереносимость лактозы2.

Анаболические ферменты объединяют несколько веществ в одном продукте. Например, фермент ДНК-полимераза синтезирует молекулы ДНК, соединяя нуклеотиды вместе. Точно так же фермент гликогенсинтаза соединяет молекулы глюкозы для производства гликогена. Инсулин регулирует активность гликогенсинтазы, поэтому пациенты с сахарным диабетом с низким уровнем инсулина или без него не могут синтезировать гликоген без лечения инсулином.

<h4>Факторы окружающей среды</h4>

Форма и заряд активного центра фермента зависят от конкретной химической реакции, которую он катализирует, поэтому на активность фермента влияют факторы, влияющие на его активный центр. Следовательно, ферменты требуют определенных условий для работы на оптимальном уровне, и в зависимости от их функции и расположения эти условия могут сильно варьироваться. К таким факторам относятся pH и температура. Например, активные участки ферментов часто содержат кислые или основные аминокислоты. Отклонения от оптимального pH изменяют заряды в активном центре, затрудняя взаимодействие субстратов с ферментом. Это свойство веками использовалось для консервации продуктов путем маринования, которое снижает pH маринованного продукта до уровня, эффективно подавляющего ферментативную активность микробов. Точно так же каждый фермент работает в оптимальном температурном диапазоне. Если температура опускается ниже или выше этого диапазона, это изменяет форму активного центра, препятствуя его эффективному взаимодействию с субстратом. В большинстве случаев возвращение к оптимальной температуре восстанавливает первоначальную форму и функцию фермента, однако слишком высокие температуры могут денатурировать или необратимо повредить структуру фермента. Опять же, эти свойства полезны для безопасности пищевых продуктов; Мы тщательно готовим мясо, чтобы убить вредные бактерии, денатурируя их ферменты, и охлаждаем большинство продуктов питания, чтобы замедлить ферментативную активность микроорганизмов.

Экстремофилы, или организмы, находящиеся в экстремальных условиях, которые являются смертельными для большинства форм жизни, обладают ферментами, способными функционировать в этих экстремальных условиях. Например, Thermus aquaticus — это бактерия, обнаруженная в горячих источниках и гидротермальных источниках, достигающая температуры, при которой большинство белков денатурировало бы. Taq-полимераза — это термостабильная ДНК-полимераза, обнаруженная в T. aquaticus, что позволило разработать полимеразную цепную реакцию (ПЦР), широко используемый лабораторный метод для быстрой репликации ДНК. ПЦР требует высоких температур для разделения нитей двойной спирали ДНК, подлежащей репликации. Taq-полимераза остается стабильной при таких высоких температурах, в то время как большинство ферментов разрушаются. ПЦР циклически колеблется между высокими температурами, которые разбивают ДНК на одноцепочечные ДНК, и более низкими температурами, которые позволяют полимеразе строить новую двухцепочечную ДНК.

<h4>Молекулярные факторы, влияющие на активность ферментов</h4>

В дополнение к определенным диапазонам pH и температур, некоторые ферменты функционируют лучше в присутствии других молекул или ионов. Коферменты — это биомолекулы, которые связываются с активным центром фермента и участвуют в катализе, не расходуясь на реакцию. Коферменты часто переносят электроны, определенные атомы и функциональные группы и, таким образом, выступают в качестве промежуточных носителей. Витамины группы В действуют как коферменты для многочисленных биохимических реакций. Например, коэнзим А (coA), являющийся активной формой пантотеновой кислоты, требуется 4% всех ферментовмлекопитающих4. Кофакторы часто классифицируются как неорганические вещества, такие как ионы, которые необходимы для ферментативной функции. Например, всем ферментам ДНК-полимеразы требуетсяMg2+ или Mn2+ для репликации ДНК, а также для эксцизии неправильно включенных нуклеотидов5.

Существуют также другие молекулы, которые не являются необходимыми для функционирования фермента, но способны изменять ферментативную активность. Вещества, повышающие активность ферментов, называются активаторами, в то время как вещества, снижающие активность ферментов, называются ингибиторами. Эти молекулы связываются с ферментами либо в активном центре, либо в других местах фермента, известных как аллостерические сайты. Иногда эти молекулы могут связываться с точным местом в активном центре в качестве субстрата и, таким образом, конкурировать с субстратом за связывание фермента. Другие, особенно вещества, которые связываются с аллостерическими сайтами, могут изменять функцию фермента, не блокируя связывание субстрата с активным центром, и, таким образом, являются неконкурентоспособными. Более того, связывание ингибиторов может быть обратимым или необратимым. Когда взаимодействие обратимо, фермент может возобновить свою функцию после того, как ингибитор отделится. Однако, когда связывание необратимо, ингибитор никогда не отделяется от фермента, и фермент становится непоправимо поврежденным и требует замены. Тем не менее, ингибиторы ферментов также полезны. Например, ингибиторы использовались в качестве антибиотиков для подавления роста бактерий и в качестве химиотерапевтических средств для подавления неконтролируемого деления раковых клеток6.

<h4>Измерение функции фермента</h4>

Одним из методов, используемых учеными для изучения влияния различных условий на функцию фермента, является количественная оценка скорости реакции, то есть того, насколько быстро фермент катализирует реакцию. Таким образом, более высокая скорость реакции указывает на то, что фермент катализирует реакции более эффективно, в то время как более низкая скорость означает, что он работает менее эффективно. Чтобы определить скорость реакции, скорость реакции рассчитывается путем измерения количества продукта, произведенного в единицу времени. Это делается путем измерения концентрации продукта, начиная с самого начала реакции, когда концентрация продукта увеличивается линейно, до тех пор, пока фермент полностью не насытится субстратом и катализ не достигнет устойчивого уровня. После того, как исходная скорость реакции определена, ее можно использовать в качестве точки отсчета или контроля при сравнении различных методов лечения. Мы можем оценить скорость реакции как относительную или абсолютную меру. Относительная скорость реакции — это сравнительная мера, которая показывает различия между двумя или более состояниями, такими как лечение в одном эксперименте, но не дает значения для того, что измеряется. Абсолютная скорость реакции основана на количественной мере хода реакции. Простой способ понять разницу между относительными и абсолютными скоростями реакции — рассмотреть измерение скорости автомобиля в гонке. Относительный метод будет сравнивать путем оценки рейтинга автомобилей на финише, в то время как абсолютный показатель будет оценивать и сравнивать скорость отдельных автомобилей в милях в час.

Поскольку ферменты так широко используются, исследователи начали искать способы создания и модификации ферментов в соответствии с конкретными потребностями, известные как белковая инженерия. Технология рекомбинантной ДНК позволяет изменять последовательности аминокислот с целью изменения формы фермента или аффинности активного центра. Это было использовано для создания высокочувствительных диагностических тестов для различных состояний, а также для усилий по биоремедиации и инструментов управления отходами7.

<h4>Ссылки</h4>

<ol class="ссылки">
	<li>Свагерти Д.Л.-младший, Уоллинг А.Д., Кляйн Р.М. Непереносимость лактозы. Am Fam Physician. 2002, Том 65, 9: 1845-50.</li>
	<li>Ломер М.С., Паркс Г.К., Сандерсон Дж.Д. Обзорная статья: непереносимость лактозы в клинической практике – мифы и реалии. Алимент Фармакол Тер. 2008, Том 27, 2: 93-103.</li>
	<li>AR, Saltiel. Новые перспективы в молекулярном патогенезе и лечении сахарного диабета 2 типа. ячейка. 2001, Том 104, 4: 517-29.</li>
	<li>Д.О., Кеннеди. Витамины группы В и мозг: механизмы, дозы и эффективность - обзор. Питательных веществ. 2016, Том 8, 2: 68 doi:10.3390/nu8020068.</li>
	<li>Вашиштха А.К., Ван Дж., Кенигсберг В.Х. Различные двухвалентные катионы изменяют кинетику и точность ДНК-полимераз. J Biol Chem. 2016, Том 291, 40: 20869-20875.</li>
	<li>Уотсон И.Д., Стюарт М.Дж., Платт Д.Дж. Клиническая фармакокинетика ингибиторов ферментов в антимикробной химиотерапии. Клин Фармакокинет. 1988, Том 15, 3: 133-64.</li>
	<li>Ахуджа С.К., Феррейра, ГМ, Морейра А.Р. Использование ферментов в экологических целях. Крит Рев Биотех. 2004, Тома 2-3, 125-54.</li>
</ol>

Биологические катализаторы

Все живые организмы непрерывно совершают многочисленные биохимические реакции, чтобы поддерживать свое присутствие. Большинство из этих реакций требуют...

Education

JoVE Lab Manual

Biology

Биология

Cellular Processes

Клеточные процессы

factors that shape enzyme function

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity.

Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like a matching shape. When the substrate binds, the enzyme changes shape slightly and makes the reaction easier. After the products form, the enzyme releases them and returns to its original shape.

Enzyme reactions are often grouped as catabolic or anabolic. Catabolic enzymes break larger molecules into smaller products. Lactase is a catabolic enzyme that splits lactose in dairy products into galactose and glucose. Many people lose most of their lactase by early childhood, which can lead to lactose intolerance. Anabolic enzymes build larger molecules from smaller parts. DNA polymerase joins nucleotides to make DNA, and glycogen synthase links glucose molecules to form glycogen. Insulin helps regulate glycogen synthase, so people with little or no insulin may need treatment to make glycogen normally.

Enzyme activity depends on conditions such as pH and temperature. Many active sites contain acidic or basic amino acids, so changes in pH can alter charge and make substrate binding harder. Pickling uses this idea by lowering pH and slowing microbial enzyme activity. Temperature also matters because each enzyme has an optimal range. Low or moderate shifts may slow the enzyme, but high temperatures can denature it and cause lasting damage. Cooking meat and refrigerating food both reduce harmful microbial activity in this way. Extremophiles live in harsh environments and have enzymes that still work there. Thermus aquaticus is one example, and its Taq polymerase stays stable in the high heat used for PCR, a method that copies DNA by cycling between hot and cooler temperatures.

Some enzymes also need coenzymes or cofactors. Coenzymes are biomolecules that help the reaction and are not consumed. They often carry electrons, atoms, or functional groups, and many B vitamins serve this role. Coenzyme A, the active form of pantothenic acid, is needed by many mammalian enzymes. Cofactors are usually inorganic substances, such as ions. DNA polymerase, for example, requires Mg2+ or Mn2+ for DNA replication and for correcting some mistakes.

Other molecules can change enzyme activity without being required for the reaction. Activators increase activity, while inhibitors decrease it. These molecules may bind at the active site or at allosteric sites, which are different locations on the enzyme. Some inhibitors compete with the substrate for the active site, while others act in a non-competitive way by binding elsewhere. Inhibitor binding can also be reversible or irreversible. Reversible inhibitors can detach and let the enzyme work again, but irreversible inhibitors permanently damage the enzyme. Scientists use enzyme inhibitors as antibiotics and as chemotherapeutic agents to limit cancer cell division.

Scientists measure enzyme function by looking at reaction rate, or how fast product is made. A faster rate means the enzyme is working more efficiently. Reaction velocity is measured by tracking product concentration over time, usually from the start of the reaction until the enzyme becomes saturated with substrate and the rate levels off. Researchers use that baseline as a control when comparing different treatments. Reaction rates can be reported as relative or absolute values. Relative rates compare conditions, while absolute rates give a direct quantitative measure, much like comparing race rankings versus miles per hour.

Because enzymes are so useful, researchers also engineer them for special tasks. Protein engineering uses recombinant DNA technology to change amino acid sequences and adjust enzyme shape or active site binding. This approach has helped create sensitive diagnostic tests, as well as tools for bioremediation and waste management.

Factors That Shape Enzyme Function

photosynthesis

Photosynthesis: Light, Sugars, and Carbon

Photosynthesis turns sunlight into chemical energy in the form of glucose. This process powers most life on Earth by helping autotrophs, or primary producers, make food. The glucose they make can provide quick energy or be stored as starch for later use. Consumers depend on these producers for energy. Photosynthesis happens in many kinds of organisms. Cyanobacteria, some protists such as algae, and plants can all carry out this process. In eukaryotic cells, it takes place in the chloroplast.

cellular respiration

Cellular Energy From Glucose Breakdown

Cellular respiration is the process cells use to release usable energy from biomolecules such as sugars and lipids. Living things need a steady energy supply for growth, repair, movement, defense, and reproduction. Cells use that energy mainly by converting adenosine diphosphate (ADP) to adenosine triphosphate (ATP). Autotrophs and heterotrophs get the molecules for respiration in different ways. Autotrophs, such as plants, algae, and photosynthetic and chemosynthetic bacteria, build...

cell division

Cell Cycle, Mitosis, and Meiosis

Cell division is essential for growth, repair, and reproduction in living organisms. It lets single-celled organisms create a new organism and helps multicellular organisms make new cells for development and for replacing damaged cells. In multicellular species, cell division also makes reproductive cells needed for reproduction. Before a cell divides, it must copy its genetic material and split it into two daughter cells. This process is called the cell cycle. Although the timing can vary...

transpiration

Water Movement in Plants

Water movement in plants depends on transpiration and the vascular system. Plants must move water and dissolved nutrients from the roots to the leaves. They also exchange materials with the environment as part of normal life processes. Vascular plants use bundles of tissues that run from the roots to the tips of the plant. Root hairs absorb water and nutrients, and osmosis moves water into the xylem, the main water-conducting tissue. Water then travels to the tallest parts of the plant and...

enzyme activity

Enzymes are biological catalysts that help living things run biochemical reactions faster. They lower activation energy, which is the energy needed to start a reaction. Enzymes are not used up in the process, so they can keep working again and again. Most enzymes are proteins, although some ribonucleic acid molecules also have catalytic activity. Each enzyme usually binds only one or a few specific substrates. This selectivity depends on the enzyme’s active site, which fits its substrate like...

cellular processes

Explore how pH, temperature, inhibitors, cofactors, and substrates affect enzyme function, plus examples like lactase, Taq polymerase, and PCR.

Factors That Shape Enzyme Function | JoVE K12

SC.912.L.18.11

Подготовьтесь к преподаванию Активность ферментов с помощью этого 2-минутного руководства для преподавателей. Охватывает ключевые этапы подготовки для лаборатории Biology на JoVE Lab Manual.

Подготовка преподавателя по Активность ферментов в Biology - Более 7.1K просмотров | JoVE Lab Manual

Следуйте пошаговым процедурам Активность ферментов в этом 9-минутном видео студенческого протокола. Часть коллекции Biology на JoVE Lab Manual.

Студенческий протокол по Активность ферментов в Biology - Более 34K просмотров | JoVE Lab Manual

Macromolecules

Biomolecules
Organisms contain a wide variety of organic molecules with numerous functions which depend on the chemical structures and properties of these ...

Polymers

What are Lipids?

Lipids function as structural components of cellular membranes, in addition to acting as energy reservoirs and signaling molecules. They are thus crucial ...

Structure of Lipids

lipid-derived-compounds-in-the-human-body

Lipid-derived Compounds in the Human Body

Fats and lipids are crucial components in the human body. Some lipid-derived compounds, such as fat-soluble vitamins, eicosanoids, lipoproteins, and ...

Fats as Energy Storage Molecules

Amino acids

Amino acids are the monomers that comprise proteins. Each amino acid has the same fundamental structure, which consists of a central carbon atom, or the ...

Peptide Bonds

A peptide bond covalently attaches amino acids through a dehydration reaction. One amino acid&#39;s carboxyl group and another amino acid&#39;s amino ...

What are Proteins?

Protein and Protein Structures

Protein Organization

Globular Proteins

In organisms, proteins are the most abundant macromolecules. They act as the building blocks of life and play various crucial roles in the body. Proteins ...

Fibrous Proteins

Fibrous proteins are either long and narrow proteins or assemble to form long and thin structures. They contain repetitive units and usually consist of ...

Protein Denaturation

The function of proteins depends on their native three-dimensional structure, which is dictated by the amino acid sequence of the specific protein. ...

Role of Proteins in the Human Body

Proteins are the building block of life. They are also&#160; the most abundant macromolecules with as many diverse roles in the body. They are part of ...

Mechanical Protein Function

Structural Protein Function

Introduction to Carbohydrates

Carbohydrates, proteins, and fats are the primary macronutrients in the human diet. However, carbohydrates are the most favored source of energy in the ...

Chemistry of Carbohydrates

Sugars as Energy Storage Molecules

Nucleic Acids and Nucleotides

Nucleic acids are the most important macromolecules for the continuity of life. They carry the cell&#39;s genetic blueprint and have instructions for its ...

Nucleic Acid Structure

The pentose sugar in DNA is deoxyribose, while in RNA the pentose sugar is ribose. The difference between the sugars is the presence of the hydroxyl group ...

The DNA Helix

Deoxyribonucleic acid, or DNA, is the genetic material responsible for passing traits from generation to generation in all organisms and most viruses. DNA ...

RNA Structure

The basic structure of RNA consists of a string of ribonucleotides attached by phosphodiester bonds. Although most RNA is single-stranded, it can form ...

Types of RNA

Three main types of RNA are involved in protein synthesis: messenger RNA (mRNA), transfer RNA (tRNA), and ribosomal RNA (rRNA). These RNAs perform diverse ...

Noncovalent Attractions in Biomolecules

Describe the basic molecular structures and primary functions of the four major categories of biological macromolecules.

SC.912.L.18.1

Cellulose and Pectic Polysaccharides

&#160;Every plant cell has a cell wall that protects the cell, provides structural support, and gives the cell shape. Cellulose, the main structural ...

Membrane Carbohydrates

The plasma membrane is a dynamic barrier composed of lipids, proteins, and carbohydrates. It is the epicenter of many cellular processes required for cell ...

Describe the important structural characteristics of monosaccharides, disaccharides, and polysaccharides and explain the functions of carbohydrates in living things.

SC.912.L.18.2

Overview of Fatty Acid Metabolism

Lipids also are sources of energy that power cellular processes. Like carbohydrates, lipids are composed of carbon, hydrogen, and oxygen, but these atoms ...

What are Membranes?

A cell&#39;s plasma membrane demarcates the cell&#39;s borders and determines the nature of its interaction with the environment. Cells exclude certain ...

Membrane Fluidity

Membrane fluidity is explained by the fluid mosaic model of the cell membrane, which describes the plasma membrane structure as a mosaic of ...

Fluid Mosaic Model

Scientists identified the plasma membrane in the 1890s and its principal chemical components (lipids and proteins) by 1915. The model for plasma membrane ...

Membrane Lipids

Lipids are an essential component of all biological membranes. The average lipid content in mammalian membranes is 50%, though it can be as low as 20% in ...

Asymmetric Lipid Bilayer

Biological membranes show uneven distribution of different types of lipids in the inner and outer layers, resulting in transverse asymmetric membranes. ...

Lipids as Anchors

In the plasma membrane, the lipids forming the bilayer can also act as an anchor to tether proteins to the membrane. The three main types of lipid anchors ...

The Significance of Membrane Transport

The transport of solutes across the cell membrane is essential for metabolic processes, like maintaining cell size and volume, generating the action ...

Describe the structures of fatty acids, triglycerides, phospholipids, and steroids. Explain the functions of lipids in living organisms. Identify some reactions that fatty acids undergo. Relate the structure and function of cell membranes.

SC.912.L.18.3

Ligand Binding Sites

Cofactors and Coenzymes

Enzymes are proteins made of amino acids. The functional group of each constituent amino acid catalyzes a wide variety of chemical reactions via ionic ...

Introduction to Enzymes

The use of enzymes by humans dates to 7000 BCE. Humans first used enzymes to ferment sugars and produce alcohol without knowing that this was an ...

Enzymes and Activation Energy

The activation energy (or free energy of activation), abbreviated as Ea, is the small amount of energy input necessary for all chemical reactions to ...

Introduction to Enzyme Kinetics

Enzyme kinetics studies the rates of biochemical reactions. Scientists monitor the reaction rates for a particular enzymatic reaction at various substrate ...

Turnover Number and Catalytic Efficiency

The turnover number of an enzyme is the maximum number of substrate molecules it can transform per unit time. Turnover numbers for most enzymes range from ...

Catalytically Perfect Enzymes

The theory of catalytically perfect enzymes was first proposed by W.J. Albery and J. R. Knowles in 1976. These enzymes catalyze biochemical reactions at ...

introduction-to-mechanisms-of-enzyme-catalysis

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

For many years, scientists thought that enzyme-substrate binding took place in a simple &#34;lock-and-key&#34; fashion. This model stated that the enzyme ...

Ligand Binding and Linkage

Cooperative Allosteric Transitions

Ribozymes

Biological Catalysts

All living organisms continuously perform numerous biochemical reactions to sustain their presence. Most of these reactions require ...

Describe the structures of proteins and amino acids. Explain the functions of proteins in living organisms. Identify some reactions that amino acids undergo. Relate the structure and function of enzymes.

Chemiosmosis

Oxidative phosphorylation is a highly efficient process that generates large amounts of adenosine triphosphate (ATP), the basic unit of energy that drives ...

electron-transport-chain-complex-i-and-ii

Electron Transport Chain: Complex I and II

The mitochondrial electron transport chain (ETC) is the main energy generation system in the eukaryotic cells. However, mitochondria also produce ...

electron-transport-chain-complex-iii-and-iv

Electron Transport Chain: Complex III and IV

During the electron transport chain, electrons from NADH and FADH2 are first transferred to complexes I and II, respectively. These two complexes then ...

The Electron Transport Chain

The electron transport chain or oxidative phosphorylation is an exothermic process in which free energy released during electron transfer reactions is ...

the-supercomplexes-in-the-crista-membrane

The Supercomplexes in the Crista Membrane

The mitochondrial cristae membrane is the primary site for the oxidative phosphorylation (OXPHOS) process of energy conversion mediated through ...

ATP Synthase: Structure

ATP synthase or ATPase is among the most conserved proteins found in bacteria, mammals, and plants. This enzyme can catalyze a forward reaction in ...

ATP Synthase: Mechanism

In animals, the mitochondrial F1F0 ATP synthase is the key protein that synthesizes ATP molecules through a complex catalytic mechanism. While the nuclear ...

The ADP/ATP Carrier Protein

ADP/ATP carrier or AAC protein is the most abundant carrier protein in the inner mitochondrial membrane. It transports large quantities of ADP and ATP, ...

ATP Yield

Cellular respiration produces 30 - 32 ATP per glucose molecule. Although most of the ATP results from oxidative phosphorylation and the electron transport ...

Discuss the use of chemiosmotic gradients for ATP production in chloroplasts and mitochondria.

SC.912.L.18.5

Fermentation

Most eukaryotic organisms require oxygen to survive and function adequately. Such organisms produce large amounts of energy during aerobic respiration by ...

biofuels-producing-ethanol-from-cellulosic-material

Biofuels: Producing Ethanol from Cellulosic Material

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
In this experiment, cellulosic material (such as corn stalks, leaves, ...

Discuss the role of anaerobic respiration in living things and in human society.

SC.912.L.18.6

Photosynthesis

Autotrophs

Almost all living organisms on Earth depend on photosynthesis, which is the process that converts sunlight energy into a simple sugar called ...

What is Photosynthesis?

All living organisms on Earth are directly or indirectly dependent on photosynthesis. It is the only biological process that can capture energy from ...

The Anatomy of Chloroplasts

Green algae and plants, including green stems and unripe fruit, harbor specialized organelles called chloroplasts to carry out photosynthesis. They ...

Photosystems

Photosystems are multiprotein complexes that form the functional units of photosynthesis in plants, algae, and cyanobacteria. They are found embedded in ...

The Photochemical Reaction Center

Reaction centers are pigment-protein complexes that initiate energy conversion from photons to chemical entities. Therefore, photochemical reaction center ...

The Antenna Complex

Plants and other photosynthetic organisms comprise pigments capable of absorption of direct sunlight. These pigments are present in the reaction center - ...

the-z-scheme-of-electron-transport-in-photosynthesis

The Z-Scheme of Electron Transport in Photosynthesis

The light reactions of photosynthesis assume a linear flow of electrons from water to NADP+. During this process, light energy drives the splitting of ...

The Calvin Benson Cycle

Ribulose 1,5- bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) is a critical enzyme that catalyzes carbon dioxide assimilation during photosynthesis. However, ...

Identify the reactants, products, and basic functions of photosynthesis.

SC.912.L.18.7

Introduction to Cellular Respiration

Organisms harvest energy from food, but this energy cannot be directly used by cells. Cells convert the energy stored in nutrients into a more usable ...

What is Glycolysis?

Overview
Cells make energy by breaking down macromolecules. Cellular respiration is the biochemical process that converts &#34;food energy&#34; (from the ...

Glycolysis: Preparatory Phase

In cellular metabolism (the complete breakdown of glucose to extract energy),&#160; glycolysis is the first step. Glycolysis takes place in the cytoplasm ...

Glycolysis: Pay-off Phase

So far, glycolysis has cost the cell two ATP molecules and produced two small, three-carbon sugar molecules. These molecules will proceed through the ...

Fates of Pyruvate

Pyruvate is the end product of glycolysis, where glucose is oxidized to pyruvate, simultaneously reducing NAD+ to NADH. Two molecules of ATP are also ...

Role of Reduced Coenzymes NADH and FADH&#8322;

The energy released from the breakdown of the chemical bonds within nutrients can be stored either through the reduction of electron carriers or in the ...

The Citric Acid Cycle

The citric acid cycle, also known as the Krebs cycle or TCA cycle, consists of several energy-generating reactions that yield one ATP molecule, three NADH ...

The Citric Acid Cycle: Overview

In aerobic organisms, the citric acid cycle is the second stage of cellular respiration wherein molecules derived from the breakdown of carbohydrates, ...

The Citric Acid Cycle: Output

The citric acid cycle is termed an amphibolic pathway as it operates both anabolically and catabolically. The cyclic reactions balance the flux of the ...

Products of the Citric Acid Cycle

The cells of most organisms&#8212;including plants and animals&#8212;obtain usable energy through aerobic respiration, the oxygen-requiring version of ...

Identify the reactants, products, and basic functions of aerobic and anaerobic cellular respiration.

SC.912.L.18.8

A. All living things are composed of four basic categories of macromolecules and share the same basic needs for life.

B. Living organisms acquire the energy they need for life processes through various metabolic pathways (primarily photosynthesis and cellular respiration).

C. Chemical reactions in living things follow basic rules of chemistry and are usually regulated by enzymes.

D. The unique chemical properties of carbon and water make life on Earth possible.

Factors That Shape Enzyme Function

Description

Transcript

Tags

More videos by Standards