Активность ферментов

Европейские исследователи обладали достаточными знаниями, навыками и снаряжением, но почему они не добрались до Нового Света до конца XV века? Вы будете удивлены, узнав, что ответ на этот вопрос связан с маленькими биологическими молекулами, называемыми ферментами, которые действуют как катализаторы.

Что такое катализатор? Это вещество, которое позволяет протекать реакции быстрее, используя меньше энергии. Если вы построите график энергии, необходимой для некатализируемой биологической реакции, он будет выглядеть примерно так. Эта высота представляет собой энергию активации, которая является минимальным количеством энергии, необходимым для протекания реакции. Ферменты, работающие как катализатор, обеспечивают альтернативный путь реакции с более низкой энергией активации.

Итак, как же на самом деле работают ферменты? Большинство ферментов являются белками. Часть их структуры, которая взаимодействует с молекулами, которые они катализируют, называется активным центром, который имеет сродство только к определенным субстратам и не связывается с другими. Когда правильные субстраты попадают в активный центр, фермент изменяет свою форму, чтобы получить более высокую аффинную конфигурацию. Это переходное состояние облегчает реакцию и превращает реагенты в продукты. Фермент, однако, имеет более низкое сродство к продуктам, поэтому он высвобождает их и возвращается к своей первоначальной форме, готовый повторить тот же процесс. Это пример катаболического фермента, потому что он взял один субстрат и разрушил его, образовав несколько продуктов. Противоположностью этому является анаболический фермент, который берет два субстрата и соединяет их вместе, чтобы получить более крупный продукт.

Существует множество других способов функционирования ферментов. Например, этот фермент преображает один субстрат в новую форму. В то время как этот переносит часть одного субстрата на другой. Некоторые ферменты не могут катализировать реакции сами по себе и требуют кофакторов или коферментов для катализации своей реакции.

Итак, вы можете задаться вопросом, как все это связано с путешествиями 15-го века? В то время у моряков не было доступа к свежим продуктам, содержащим витамин С, кофермент, необходимый для синтеза коллагена. Из-за этого у моряков развивалась цинга, болезнь дефицита витамина С, которая часто приводила к летальному исходу. Они решили эту проблему, маринуя богатые витамином С фрукты и овощи. Маринование снижало рН пищи, что препятствовало активности микробных ферментов, ответственных за их гниение. Таким образом, разрушение микробных ферментов и сохранение незаменимого кофермента сыграло важную роль в успехе длительных экспедиций.

В этой лаборатории вы можете количественно оценить, как различные условия влияют на функцию фермента, оценив скорость реакции, количество производимого продукта в единицу времени. Сначала вы измерите базовую скорость реакции при стандартной комнатной температуре и нейтральном pH. Вначале скорость будет увеличиваться до тех пор, пока все молекулы фермента не будут полностью насыщены субстратом. И тогда катализ достигнет стабильного уровня, поскольку ферменты заняты продолжением цикла связывания субстрата, катализа и высвобождения. После того, как исходная скорость реакции установлена, ее можно использовать в качестве точки отсчета для других условий. Фермент, с которым вы будете работать в этой лаборатории, — это пероксидаза репы. Вы оцените его активность при различных значениях температуры и pH.