3.1: Что такое белки?

Обзор

Белки – это цепочки аминокислот, которые соединены пептидными связями и сложены в трехмерную структуру. Боковые цепочки отдельных аминокислотных остатков определяют взаимодействие между аминокислотными остатками и, в конечном счете, складывание белка. В зависимости от длины и структурной сложности, цепи аминокислотных остатков классифицируются как олигопептиды, полипептиды или белки.

Аминокислотные остатки являются строительными блоками белков

Аминокислота – это молекула, которая содержит карбоксил (-COOH) и аминокислотную группу (-NH_2),прикрепленную к тому же атому углерода, альфа-углероду. Идентичность аминокислоты определяется ее боковой цепью или боковыми остатками, которые часто называют R-группой. Простейшей аминокислотой является глицин, где остаток является одним атомом водорода. Другие аминокислоты имеют более сложные боковые цепи. Боковая цепь определяет химические свойства аминокислоты. Например, она может привлекать или отталкивать воду (гидрофильные или гидрофобные), нести отрицательный заряд (кислотный), или формировать водородные связи (полярные).

Из всех известных аминокислот, только 21 используются для создания белков в эукариотах (генетический код кодирует только 20 из них). Аминокислоты сокращенно обозначаются с помощью трех букв (например, Gly, Val, Pro) или одного буквенного кода (например, G, V, P). Линейная цепь аминокислотных остатков составляет основу белка. Свободная аминокислотная группа на одном конце называется N-терминус, в то время как свободная группа карбоксила на другом конце представляет собой C-терминус. Химические свойства боковых цепей в значительной степени определяют окончательную структуру белка, поскольку они взаимодействуют друг с другом и с молекулами полярной воды.

Чтобы сформировать полипептид, аминокислоты связаны между собой пептидными связями. Пептидные связи образуются между аминокислотной группой (-NH₂ group) одной аминокислоты и карбоксиловой группой (-COOH) соседней аминокислоты. Белки образуются путем синтеза обезвоживания. Каждая молекула воды образуется в результате связи двух аминокислот. Полученная ковалентная связь является пептидной связью.

рН окружающей среды определяет химическую функцию аминокислот

Аминокислоты имеют как базовую, так и кислую группу. Таким образом, они могут выступать в качестве основы (реципиента ионов водорода) или в качестве кислоты (донор ионов водорода). Химическое свойство зависит от рН окружающей среды. При низком рН (например, рН2) протонируется как карбоксил, так и аминокислоты (-NH_3,-COOH), поэтому аминокислота действует как основа. При щелочном рН (например, рН13) депротонированы как карбоксил, так и аминокислотные группы (-NH_2,-COO - )^иаминокислота будет выступать в качестве кислоты. При нейтральном рН (т.е. в большинстве физиологических сред, pH7.4) аминокислотная группа протонируется (-NH_{3), а}карбоксиловая группа депротонируется (-COO^-), что приводит к образованию цвиттер-иона, молекуле с положительным и отрицательным зарядом. Эти химические свойства при физиологическом рН необходимы для создания водородных связей, которые, в свою очередь, способствуют образованию более сложных белковых структур.

Длина, структурная сложность и функциональность отличают полипептид от белка

Полипептиды являются цепочками аминокислот. Полипептиды с менее чем 20 аминокислотами также называют олигопептидами, или просто пептидами. Полипептидная цепь называется белком, когда она складывается в трехмерную структуру, готовую выполнять свою специфическую клеточную функцию.

Белки являются основными строительными блоками жизни

Вместе с углеводами, нуклеиновые кислоты и липиды, белки являются основными строительными блоками жизни. Белки обладают огромным разнообразием в своем составе и, сообразно этому, функционируют. Среди других функций они обеспечивают структуру клетки (например, в виде коллагена), позволяют движение (например, актин и миозин в мышцах), катализируют реакции (ферменты), проносят молекулы через клеточную мембрану и защищают позвоночных от захватчиков (антител).

Белок цепь аминокислот, соединений, содержащих группы амина и карбоксила, вместе с различными боковыми группами, обозначаемая буквой R, прикреплена к главному элементу углероду. Аминокислоты связываются через ковалентные пептидные связи, и повторяющиеся серии атомов вдоль центра называются полипептидной магистралью. Последовательность начинается с N-терминала, со свободной аминогруппой NH3 Plus, а заканчивается C-терминалом, со свободной карбоксильной группой COO минус.

Каждый белок уникален в зависимости от количества аминокислот и их боковых цепей. Например, гормон, высвобождаемый щитовидной железой, содержит 234 аминокислоты, тогда как эластичный мышечный белок коннектин более 34, 000. Более того, он может иметь 20 различных боковых цепей, которые входят в одну из четырёх групп;отрицательные полярные аминокислоты, как аспарагиновая и глутаминовая кислоты имеют боковые цепи с карбоксильной группой.

Из-за этого они действуют, как кислота при нейтральном pH. Положительные полярные аминокислоты действуют, как основания и имеют аминогруппу в их боковой цепи. Несколько аминокислот полярны, но не заряжены.

Они, как правило, гидрофильные, и составляют внешнюю часть свёрнутого белка, где они могут свободно взаимодействовать с водной средой. Наконец, большая группа аминокислот содержит неполярные боковые цепи. Они могут быть простыми, как в глицин, или сложными, как пролин и триптофан.

Неполярные боковые цепи обычно делают аминокислоты гидрофобными, формируя основную часть множества белков.