7.11: Ингибирование ферментов

Ферменты ускоряют реакции за счет снижения энергии активации реагентов. Скорость, с которой фермент превращает реагенты в продукты, называется скоростью реакции. На скорость реакции влияют несколько факторов, включая количество доступных реагентов. Кинетика ферментов - это изучение того, как фермент изменяет скорость реакции.

Ученые обычно изучают кинетику ферментов с фиксированным количеством фермента в контролируемой среде пробирки. Когда к фиксированному количеству фермента добавляется больше реагента или субстрата, скорость реакции увеличивается, поскольку фермент может производить больше продукта. В результате, когда скорость реакции отображается на графике в зависимости от концентрации субстрата, увеличение субстрата увеличивает скорость реакции. Однако, как только все активные центры фермента заняты, скорость реакции выходит на плато. Концентрация субстрата, при которой достигается максимальная скорость реакции, называется V _max . Количество присутствующих молекул фермента ограничивает V _max . Если количество фермента увеличивается, V _max увеличивается, но добавление большего количества субстрата не имеет никакого эффекта.

График зависимости скорости реакции от концентрации субстрата может выявить другие важные характеристики кинетики фермента. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину V _max (т.е. & frac12; V _max ), называется константой Михаэлиса (K _m ). K _m - это представление сродства между ферментом и субстратом. Ферменты с более низким K _m требуют меньше субстрата для достижения V _max и, следовательно, имеют более высокое сродство к своему субстрату. Интересно, что для многих ферментов значение K _m очень близко к клеточной концентрации субстрата. Вблизи K _m небольшие изменения концентрации субстрата могут значительно повлиять на скорость реакции, поэтому небольшие изменения в доступности клеточного субстрата могут повлиять на функцию всего биологического пути.

Не все ферменты создают график содержания субстрата в гиперболической форме, известный как кинетика Михаэлиса Ментен. Кинетика Michaelis Menten предполагает, что фермент катализирует единственный субстрат. Ферменты, которые регулируются аллостерически, имеют несколько активных центров и имеют тенденцию давать сигмовидный график, когда скорость реакции отображается в зависимости от концентрации субстрата.

Внутри клетки, различные условия окружающей среды, такие как концентрация субстрата, могут оказывать значительное влияние на скорость, с которой ферменты катализируют химические реакции. Этот процесс, называемый кинетикой фермента, может быть представлен графически со скоростью реакции на оси y, и изменяющимся состоянием, концентрацией субстрата в в данном примере, отложенной по оси x. Скорость реакции это скорость, с которой образуется продукт, и может достигать максимальной скорости, известной как Vmax, которая выходит на плато, когда все доступные ферменты связаны с субстратами.

Поэтому скорость реакции ограничена концентрацией ферментов, доступных для связывания. На этом графике также отображается величина, при которой темпы реакции увеличиваются. Переменная, обозначенная Km концентрация субстрата при половине величины Vmax, и представляет сродство фермента, или склонность к привязке к субстрату.

Фермент с низкой Км имеет высокое сродство, потому что он достигает своей максимальной скорости реакции при низкой концентрации субстрата. Точно так же, высокая Кm соответствует низкому сродству, так как фермент требует более высокую концентрацию субстрата для максимального увеличения скорости реакции.