21.7
Аминокислоты
Аминокислоты — это мономеры, которые состоят из белков. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центральног…
Аминокислоты это органические соединения, состоящие преимущественно из углерода, водорода, кислорода и азота. Хотя существуют сотни аминокислот, есть двадцать, которые функционируют как строительные блоки белков. Эти двадцать аминокислот часто называют трех-или однобуквенными аббревиатурами.
Все аминокислоты имеют центральный альфа-углерод, функционирующий как хиральный центр для большинства аминокислот. Он присоединен к аминогруппе, карбоксильной группе, атому водорода и переменной R-группе. Хиральная молекула имеет четыре отдельные группы, расположенные вокруг определенного атома, известного как хиральный центр.
Поскольку в качестве группы R глицин имеет атом водорода, он не имеет четырех отдельных групп и, следовательно, не имеет хирального центра. Эти четыре группы могут образовывать две различные конфигурации, которые являются стереоизомерами, называемыми L-и D-изомерами. Эти изомеры представляют собой зеркальные изображения, которые не накладываются друг на друга.
Аминокислоты, используемые в синтезе белка, всегда являются L-изомерами. Аминогруппа аминокислоты может действовать как основание и принимать протон, приводя к положительному заряду, тогда как карбоксильная группа может действовать как кислота и отдавать протон, приводя к отрицательному заряду. При физиологическом pH аминокислоты обычно существуют как двухзарядные и называются цвиттерионами, молекулами с равным числом положительных и отрицательных зарядов.
Каждая аминокислота имеет уникальную группу R, которая отвечает за их различные характеристики, включая их размер, растворимость и заряд. Аминокислоты широко классифицируются на две категории в зависимости от их R-групп:неполярные и полярные. Неполярные аминокислоты можно разделить на алифатические и ароматические.
Полярные аминокислоты можно разделить на кислые, основные и незаряженные при нейтральном pH. Алифатические группы это углеводороды с одинарными связями, существующие в виде прямых, разветвленных или циклических цепей. Аминокислоты с алифатическими группами R представляют собой глицин, простейшую аминокислоту;аланин, валин, лейцин и изолейцин, которые чрезвычайно гидрофобны и связываются друг с другом с образованием стабильных ядерных структур в белках;метионин, серосодержащая аминокислота;и пролин, который имеет алифатическое кольцо.
Ароматические группы это углеводороды, существующие в виде ненасыщенных колец с чередующимися одинарными и двойными связями. Ароматические аминокислоты это фенилаланин, тирозин и триптофан, все из которых имеют большие размеры и способны участвовать в гидрофобных взаимодействиях. Кислые аминокислоты это аспартат и глутамат.
У них есть карбоксильные группы, которые отдают протон, чтобы стать отрицательно заряженной. Основные аминокислоты это лизин, аргинин и гистидин. На их боковых цепях есть аминогруппы, которые принимают протон, чтобы стать положительно заряженной.
Полярные незаряженные аминокислоты это серин, треонин, цистеин, аспарагин и глутамин. Они гидрофильны и содержат различные полярные функциональные группы:гидроксильные группы в серине и треонине, сульфгидрильную группу в цистеине и амидные группы в аспарагине и глутамине.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.