21.8
Пептидные облигации
Пептидная связь ковалентно соединяет аминокислоты через дегидратацию. Одна из аминокислотных карбоксильных групп и другая аминокислотная группа объеди…
Аминокислоты ковалентно связываются друг с другом пептидными связями. Пептидная связь соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминогруппой другой. Пептиды это небольшие цепочки аминокислот, от двух до пятидесяти мономеров.
Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации, при которой высвобождается молекула воды. Когда аминогруппа и карбоксильная группа соединяются вместе, это приводит к образованию амидной группы. Пептидная связь имеет жесткую планарную структуру и демонстрирует некоторые характеристики двойной связи.
Это связано с тем, что двойная связь на карбониле может действовать как резонансная структура с пептидной связью углерод-азот. Этот резонанс приводит к уменьшению длины одинарной связи, увеличению длины двойной связи и тормозит вращение групп вокруг пептидной связи. Пептидные связи могут существовать в цис-и транс-конформациях.
В цис-конформации альфа-атомы углерода находятся на одной стороне пептидной связи, а в транс-конформации они находятся на противоположных сторонах связи. Пептидные связи в основном встречаются в транс-конформации, за исключением случаев, когда пролин вносит свою аминогруппу в образование связи. Аминокислоты, связанные пептидными связями, имеют N-конец и C-конец.
N-конец это конец, на котором аминогруппа не участвует в образовании пептидной связи, а C-конец это конец, на котором карбоксильная группа не участвует в образовании пептидной связи. Последовательность аминокислот в пептиде или белке всегда начинается с N-конца и заканчивается С-концом. Когда две аминокислоты соединяются пептидной связью, они известны как дипептиды.
Когда три и четыре аминокислоты соединяются пептидными связями, они известны как трипептиды и тетрапептиды соответственно. А когда несколько аминокислот соединяются вместе пептидными связями, они известны как полипептиды. Пептидные связи могут быстро разрушаться путем гидролиза с использованием химических катализаторов вроде кислот или ферментов, известных как протеазы.
Разрыв пептидных связей включает добавление молекулы воды. Кроме того, эти связи могут разорваться самопроизвольно в результате медленного процесса в присутствии воды.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: How does a peptide bond form between amino acids?
A peptide bond forms through a condensation reaction where the carboxyl group of one amino acid links to the amino group of another, releasing a water molecule. This covalent bond creates an amide group, joining the two amino acids together. The reaction is reversible through hydrolysis, which adds water back to break the bond.
Q2: What is the structural difference between cis and trans peptide bonds?
In cis conformation, the alpha carbons of both amino acids are on the same side of the peptide bond, while in trans conformation they are on opposite sides. Peptide bonds predominantly occur in the trans conformation, except when proline contributes its amino group to bond formation, where cis bonds are more common.
Q3: Why does a peptide bond have a rigid planar structure?
The peptide bond exhibits rigidity due to resonance between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This electron sharing decreases the single bond length and increases the double bond length, preventing rotation around the peptide bond and creating its characteristic planar structure.
Q4: What are N-terminal and C-terminal ends in a peptide chain?
The N-terminal is the end of a peptide chain with a free amino group not involved in peptide bond formation, while the C-terminal has a free carboxyl group. Amino acid sequences always begin at the N-terminal and end at the C-terminal, establishing the directional orientation of the polypeptide chain.
Q5: How are peptides classified based on the number of amino acids?
Peptides are classified by chain length: dipeptides contain two amino acids, tripeptides contain three, and tetrapeptides contain four. When several amino acids link through peptide bonds, they form polypeptides. Polypeptides that fold into specific three-dimensional structures with distinct functions are called proteins.
Q6: How can peptide bonds be broken down?
Peptide bonds break through hydrolysis, which adds a water molecule to cleave the bond. This can occur rapidly using chemical catalysts like acids or enzymes called proteases, or slowly through spontaneous hydrolysis in the presence of water alone. Both mechanisms reverse the condensation reaction.
Q7: What role does resonance play in peptide bond chemistry?
Resonance in peptide bonds involves electron sharing between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This resonance stabilizes the bond structure, reduces rotation around the peptide linkage, and contributes to the rigid planar geometry essential for protein folding and function.