21.7:

21.7: Пептидные облигации

JoVE Core
Chemistry

A subscription to JoVE is required to view this content. Sign in or start your free trial.

JoVE Core Chemistry

Peptide Bonds

Previous Video

21.6: Amino acids

Next Video

21.8: Protein and Protein Structure

71,560 Views

•

02:43 min

•

September 24, 2020

Пептидная связь ковалентно соединяет аминокислоты через дегидратацию. Одна из аминокислотных карбоксильных групп и другая аминокислотная группа объединяются, высвобождая молекулу воды. Результатом является пептидная связь. Продукты, которые формируют такие связи, являются пептидами. По мере того как все больше аминокислот присоединяются к этой растущей цепи, получиющаяся цепь является полипептидом. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец имеет N-клемму, или аминоклемму, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу — C- или карбоксил-клемму. В то время как термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически является полимерином аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептидов или полипептидов, которые объединились вместе и часто связывали непептидные протезы, отчетливая форма и уникальную функцию.

Химия пептидных связей

Пептидная связь имеет жесткую плоскую структуру из-за резонанса. Этот резонанс включает в себя разделение электронов между двумя связями, присутствующими в карбонильной группе, и пептидной связью между углеродом и азотом, которая является одной связью. Это приводит к увеличению длины двойной связи и уменьшению длины одиночной связи с ожидаемой длины при отсутствии резонанса.

Пептидные связи могут возникать в двух возможных конформациях: снг и транс. В конфигурации снг альфа-углемоль обеих аминокислот, связанных пептидной связью, находятся на одной стороне связи; а в транс-конфигурации альфа-углемоль двух аминокислот, связанных пептидной связью, находятся на противоположных сторонах связи. Конфигурация снг обычно возникает, когда proline вносит свою аминогруппу в формирование связей; однако только около 10% пролиний предшествуют связьм снг.

Вращение вокруг пептидных связей невозможно из-за его жесткой структуры. Однако вращение может происходить вокруг связей, которые связывают альфа-углерод с атомами азота и углерода, соответственно.

Этот текст был адаптирован из Openstax, Biology 2e, Глава 3.4: Белки.

Transcript

Аминокислоты ковалентно связываются друг с другом пептидными связями. Пептидная связь соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминогруппой другой. Пептиды это небольшие цепочки аминокислот, от двух до пятидесяти мономеров.

Пептидная связь образуется в результате реакции конденсации, при которой высвобождается молекула воды. Когда аминогруппа и карбоксильная группа соединяются вместе, это приводит к образованию амидной группы. Пептидная связь имеет жесткую планарную структуру и демонстрирует некоторые характеристики двойной связи.

Это связано с тем, что двойная связь на карбониле может действовать как резонансная структура с пептидной связью углерод-азот. Этот резонанс приводит к уменьшению длины одинарной связи, увеличению длины двойной связи и тормозит вращение групп вокруг пептидной связи. Пептидные связи могут существовать в цис-и транс-конформациях.

В цис-конформации альфа-атомы углерода находятся на одной стороне пептидной связи, а в транс-конформации они находятся на противоположных сторонах связи. Пептидные связи в основном встречаются в транс-конформации, за исключением случаев, когда пролин вносит свою аминогруппу в образование связи. Аминокислоты, связанные пептидными связями, имеют N-конец и C-конец.

N-конец это конец, на котором аминогруппа не участвует в образовании пептидной связи, а C-конец это конец, на котором карбоксильная группа не участвует в образовании пептидной связи. Последовательность аминокислот в пептиде или белке всегда начинается с N-конца и заканчивается С-концом. Когда две аминокислоты соединяются пептидной связью, они известны как дипептиды.

Когда три и четыре аминокислоты соединяются пептидными связями, они известны как трипептиды и тетрапептиды соответственно. А когда несколько аминокислот соединяются вместе пептидными связями, они известны как полипептиды. Пептидные связи могут быстро разрушаться путем гидролиза с использованием химических катализаторов вроде кислот или ферментов, известных как протеазы.

Разрыв пептидных связей включает добавление молекулы воды. Кроме того, эти связи могут разорваться самопроизвольно в результате медленного процесса в присутствии воды.