GTP-связывающие белки (ГТФазы) и их регуляция

Трифосфат гуанозина, ГТФ, близкий родственник АТФ это небольшая молекула, имеющая важное значение для регулирования функции белка. G белки это белки, котрые регулируется связкой ГТФ. Эти белки имеют собственная ГТФ-азную активность.

То есть, когда ГТФ связан, они могут катализировать его гидролиз в гуанозин дифосфат, ГДФ. G белки делятся на две категории, малые и большие. Малые, или мономерные G-белки, представляют собой единичную суб-единицу белка, которая активируется различными внутриклеточными сигнальными путями.

Напротив, большие, или гетеротримерные G-белки, содержат три подгруппы, и активируются связанным мембраной G белковыми связанными рецепторами. ГТФазы действуют как молекулярный переключатель, в котором ГДФ-связанное состояние обычно неактивно, в то время как состояние, связанное с ГТФ, активно. ГТФ связывание, за которым следует гидролизу ГТФ до ГДФ, является частью ГТФ-ГДФ цикла.

Цикл начинается, когда фактор обмена гуанина, или GEF, вызывает конформационные изменения G-белка, которое приводит к высвобождению ГДФ. ГТФ быстро связывается с. теперь пустым сайтом связывания нуклеотидов, так как ГТФ находится в изобилии в цитоплазме.

В этот момент происходит переключение G-белка в его активное состояние, с привязкой ГТФ. G белки имеют собственную активность ГТФазы чтобы гидролизировать связанную молекулу. Однако, расщепление ГТФ ферментами это медленный процесс, без дополнительных клеточных сигналов.

Поэтому, когда для G-белка наступает момент выключения, белок, активирующий ГТФазу или GAP, свяжется и улучшит ГТФазную активность белка. ГТФ расщепляется на ГДФ и неорганический фосфат, и G-белок возвращается в неактивное состояние, завершая цикл.