25.17
Саркомеры, мельчайшие мышечные сократительные единицы, содержат параллельно перекрывающиеся тропонин-тропомиозин связанные актиновые филаменты и пучки филаментов миозина II.
Во время сокращения мышц ионы кальция связывают белки тропонина, прикрепленные к тропомиозину. Это связывание вызывает конформационное изменение в тропомиозине, обнажая миозин-связывающие сайты, присутствующие в актиновых филаментах.
Миозиновая головка с АДФ и слабо присоединенными фосфатами из предыдущего цикла гидролиза АТФ высвобождает связанный фосфат, позволяя глобулярной миозиновой головке связывать актиновую филамент и образовывать поперечный мост.
По мере того, как АДФ диссоциирует от двух миозиновых филаментов, высвобождаемая энергия тянет актиновые филаменты к центру, укорачивая саркомер.
Молекулы АТФ быстро занимают освободившийся нуклеотид-связывающий сайт в головке миозина, останавливая скользящее движение и разделяя актиновые и миозиновые филаменты.
АТФаза в шаровой головке гидролизует АТФ до АДФ и фосфата для следующего раунда скольжения актиновых филаментов.
Актин и миозин представляют собой сократительные белки, которые образуют саркомер в тканях скелетных мышц и регулируют сокращение мышц. Актин, глобуля…
© 2026 MyJoVE Corporation. Все права защищены.