Глобулярные и волокнистые белки

Белки эволюционировали, и получили способность образовывать четвертичные структуры и многоблочные комплексы, когда клетке нужны более крупные молекулы, а не более длинные цепи аминокислот. Большинство белков попадают в одну из двух категорий, глобулярные и волокнистые. Глобулярные белки компактны, а их аминокислотная цепь свёрнута в сфероидальную форму.

Их вторичные структуры обычно представляют собой смесь альфа-спиралей и бета-листов. Большинство внутриклеточных белков являются глобулярными и водорастворимыми, к ним относятся, например, многие энзимы и факторы транскрипции. В этих структурах, гидрофобные аминокислоты плотно упакованы в середине сферической структуры, в то время как гидрофильные аминокислоты находятся на внешней поверхности.

Взаимодействуют глобулярные белки друг с другом в различных конфигурациях, формируя различные типы структур, включая филаменты или многомерные комплексы. Многие из них образуют четвертичную структуру, единый функциональный блок, состоящий из более чем одной цепи аминокислот. Например, гемоглобин функционирует, как тетрамер, состоящий из двух альфа и двух бета-подразделений.

Еще более крупные структуры могут быть построены, когда шаровидный белок