Глобулярные белки

Белки эволюционировали, чтобы образовывать четвертичные структуры и многоединичные комплексы, когда клетке нужны более крупные молекулы, а не более длинные цепочки аминокислот. Большинство белков попадают в одну из двух категорий: глобулярные и волокнистые.

Глобулярные белки компактны, их аминокислотная цепь намотана в сфероидальную форму. Их вторичные структуры обычно представляют собой смесь альфа-спиралей и бета-листов.

Большинство внутриклеточных белков являются глобулярными и водорастворимыми, например, многие ферменты и факторы транскрипции. В этих структурах гидрофобные аминокислоты плотно упаковываются в середину сфероидной структуры, в то время как гидрофильные аминокислоты находятся на внешней поверхности.

Глобулярные белки взаимодействуют друг с другом в различных конфигурациях, образуя различные типы структур, включая филаменты или мультимерные комплексы.

Многие из них образуют четвертичные структуры, единую функциональную единицу, состоящую из более чем одной аминокислотной цепи. Например, гемоглобин функционирует как тетрамер, состоящий из двух альфа- и двух бета-субъединиц.

Еще более крупные структуры могут быть построены, когда глобулярный белок связывается с одним или несколькими дополнительными белками. Например, актиновая филамент образуется, когда многие глобулярные мономера актина соединяются вместе, образуя длинные спиральные белковые нити.