Методическая статья

Анализ расщепления флюорогенных пептидов для скрининга протеолитической активности протеаз

8 июля 2025 г.

В этой статье

Аннотация

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Источник: Jaimes, J. A., et al. Анализ расщепления флуорогенных пептидов для скрининга протеолитической активности: Приложения для активации шиповидного белка коронавируса. J. Vis. Exp. (2019).

Это видео демонстрирует анализ для скрининга протеолитической активности протеаз с использованием флюорогенных пептидов. Протеаза распознает место своего расщепления на пептиде, расщепляя его и отделяя гаситель от флуорофора, обеспечивая его флуоресцентное излучение. Сигнал флуоресценции обнаруживается и анализируется для проверки эффективности расщепления различных вариантов пептидов.

Протокол

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

1. Проектирование и подготовка пептидов

  1. Получите интересующую вас последовательность гибридного белка из общедоступной базы данных, такой как NCBI (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/) или база данных вирусных патогенов (https://www.viprbrc.org). Выберите сайт узнавания протеазы, предшествующий пептиду слияния, и включите в него 2-3 аминокислоты до и после этой последовательности.
  2. При заказе пептидов модифицируйте их с помощью пары FRET 7-метоксикумарин-4-илацетил (MCA) на N-конце и N-2,4-динитрофенил (DNP) на C-конце.
    заметка: Некоторые поставщики предоставляют эти модификации. Цена и сроки поставки зависят от выбранного поставщика. Тем не менее, существуют альтернативные модификации, которые различаются по чувствительности и требуют регулировки считывателя пластин с точки зрения длин волн.
  3. Ресуспендируйте пептид в соответствии с рекомендациями производителя, аккуратно пипетируя его вверх и вниз. Например, ресуспендировать пептиды в 70% этаноле до конечной концентрации 1 мМ.
  4. По желанию добавьте пробирку, содержащую пептид и растворитель, в ванну с ультразвуком до тех пор, пока она полностью не ресуспендируется, если пептид не очень хорошо ресуспендируется при пипетировании.
  5. Поместите пептид в светогасящие или устойчивые пробирки, чтобы защитить пептид от отбеливания. Держите аликвоты небольшими, чтобы избежать многократных циклов замораживания/размораживания (например, 100 μл). Хранить аликвоты при температуре -20°С.

2. Подготовка считывателя флуоресцентных пластин

  1. Включите считыватель пластин и дождитесь завершения самопроверки.
  2. Откройте операционное программное обеспечение на подключенном компьютере и убедитесь, что оно подключено к считывателю пластин.
  3. Откройте настройку температуры и установите ее на 30 °C (или на температуру, необходимую для оптимальной производительности протеазы).
  4. Нажмите на Управление | Instrument Setup для организации эксперимента.
  5. Выберите Kinetic.
  6. Выберите Флуоресценция.
  7. Введите длины волн возбуждения и излучения: 330 нм и 390 нм соответственно.
  8. Снимите флажок «Автоматическое отключение».
  9. Выберите Средняя, нормальная чувствительность.
  10. Выберите время выполнения анализа 1 час и выберите одно измерение каждые 60 с.
  11. Установите перемешивание за 5 секунд до первого измерения и за 3 секунды до каждого измерения
  12. Выберите лунки для чтения и начните анализ.

3. Подготовка к анализу

  1. Подготовьте буфер для анализа, рассчитав соответствующие количества для каждого ингредиента и добавив его. Для фурина делают буфер, состоящий из 100 мМ HEPES, 1 мМ CaCl2, 1 мМ 2-меркаптоэтанола и 5% Triton X-100. Для получения трипсина используйте стандартный фосфатно-солевой буферный раствор (PBS).
    заметка: Достаточно объемов не более 10 мл. В зависимости от протеазы, используемой в анализе, буфер варьируется.
  2. Охладите буфер на льду.
  3. Положите пробную пластину на лед, опустив под нее тонкую металлическую пластину для поддержания охлаждения и стабильности. Используйте твердый черный полистирольный 96-луночный планшет с плоским дном и необработанный.
    заметка: Важно использовать черные пластины, чтобы предотвратить флуоресцентную «утечку» из соседних скважин.
  4. Рассчитайте подходящее количество протеазы, которое следует добавить для каждой реакции, основываясь на предыдущих публикациях или экспериментальных данных. Для фурина используйте 1 единицу на реакцию, что соответствует 0,5 μл. Для получения трипсина используйте 0,5 мкл 160 нМ трипсина TPCK.
  5. Для каждого образца готовят 3 технические реплики на пробу в общем объеме 100 мкл на образец.
    заметка: Экспериментально было оценено, что нет никакой разницы, проводится ли пипетирование при нормальном освещении или при приглушенном свете. Однако пептиды не должны подвергаться воздействию света в течение длительного периода времени.
  6. Пипеткой нанесите соответствующее количество буфера для анализа (94,5 μл, как описано в шаге 3.1) в каждую лунку.
  7. Добавьте протеазу в каждую лунку. Для фурина и трипсина TPCK используйте 0,5 мкл на образец. В 6 лунок (3 лунки для холостого контроля и 3 лунки для пептидного контроля) добавьте 0,5 мкл буфера вместо соответствующей протеазы.
  8. Добавьте пептид до конечной концентрации 50 мкМ в каждую лунку, кроме контрольной лунки. В этом случае пипетку 5 мкл пептида готовили, как описано в Шаге 1.3. Добавьте 5 мкл буфера в пустой контроль вместо пептида.
    заметка: Несколько концентраций пептида были первоначально протестированы с описанными концентрациями ферментов, чтобы убедиться, что ферменты насыщены.
  9. Вставьте пластину в считыватель флуоресцентных пластин и нажмите «Пуск».

Доступ ограничен. Войдите в систему или начните пробный период, чтобы просмотреть этот контент.

Раскрытие информации

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
Конфликт интересов не декларируется.

Материалы

Список материалов, использованных в этой статье
ИмяКомпанияКаталожный номерКомментарии
ПептидыБиоматикН/Д
ФуринклювП8077С
Трипсин, обработанный TPCKСигма-Олдрич4352157-1КТ
ХЕПЕССигма-ОлдричН3375
CaCl2Сигма-ОлдричС1016
2-МеркаптоэтанолСигма-ОлдричМ6250
Тритон-Х100Сигма-ОлдричХ100
ПБСКорнинг21-040-ЧВ
SpectraMax Gemini XPSМолекулярные приборыXPS
СофтМакс Про 6.5.1 Молекулярные приборыН/Д
96-луночная пластина (твердый черный полистирол с плоским дном и необработанный)КостарNo 3915
Легкие демпфирующие трубкиЛаборатория Watson131-915BL или 131-915BR

Перепечатки и разрешения

Запросить разрешение на повторное использование текста или иллюстраций этой статьи JoVE

Запросить разрешение

Теги

Protease Proteolytic ActivityFluorophore Quencher SystemFluorescence Plate ReaderProtease Cleavage SiteSpike Protein ActivationPeptide Variant ScreeningProtease Activity MeasurementFluorescence Signal DetectionProteolytic Cleavage Efficiency

Похожие статьи