Method Article

Оценка интернализации поверхностных белков-мишеней с использованием производного биотина

July 8th, 2025

In This Article

Abstract

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Источник: Tham, D. K. L., et al., Определение экспрессии на клеточной поверхности и эндоцитарной скорости белков в первичных астроцитарных культурах с использованием биотинилирования. J. Vis. Exp. (2017).

Это видео демонстрирует метод оценки интернализации целевого белка в кортикальных астроцитах мыши с использованием биотинилирования с последующим лизисом клеток, экстракцией белка на основе стрептавидина, денатурацией и вестерн-блоттингом для подтверждения успешной интернализации.

Protocol

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Все процедуры, связанные с образцами животных, были рассмотрены и одобрены соответствующим комитетом по этической экспертизе животных.

1. Определение скорости интернализации белков клеточной поверхности в астроцитах методом биотинилирования

ПРИМЕЧАНИЕ: Далее мы описываем типичный эксперимент по биотинилированию с погоней за пульсом, используемый в данном случае для отслеживания эндоцитоза AQP4 в астроцитах. К специализированным материалам относятся сульфо-NHS-SS-биотин, стрептавидин-агарозная смола, восстановленный глутатион и йодоацетамид (см. Таблицу материалов).

  1. Приготовьте культуры корковых астроцитов мыши в 60-мм чашках, используя методы, описанные в предыдущем разделе. Убедитесь, что в день проведения анализа клетки слиты примерно на 70% и что каждая чашка содержит эквивалентное количество клеток.
  2. Непосредственно перед анализом приготовьте следующее и положите на лед или в холодильник: CM-PBS или фосфатно-солевой буфер (100 мг/л MgCl2∙6H2O и 100 мг/л CaCl2 в 1X PBS, pH7,4), биотиновый буфер (0,5 мг/мл сульфо-NHS-SS-биотина в CM-PBS), восстановительный буфер (50 мМ восстановленного глутатиона, 75 мМ NaCl и 75 мМ NaOH), буфер для гашения (50 мМ йодоацетамида, 1% БСА, в CM-PBS), буфер для лизиса (25 мМ Трис, pH 7,4, 25 мМ глицин, 150 мМ NaCl и 5 мМ ЭДТА или этилендиаминтетрауксусная кислота, 1% тритон X-100, 1X коктейль ингибиторов протеазы), 3X загрузочный буфер (150 мМ Трис, pH 6,8, 6% SDS или додецилсульфат натрия, 30% глицерин, 300 мМ DTT или дитиотреитол и 0,01% бромфеноловый синий), и промывочный буфер (10 мМ Трис, pH 7,4, 1,5 мМ ЭДТА, 150 мМ NaCl, 1% тритон X-100, 1X коктейль ингибиторов протеазы).
  3. Приготовьте свежую среду для клеточных культур (модифицированную среду Dulbecco's Modified Eagle Medium; или DMEM с добавлением 10% фетальной сыворотки крупного рогатого скота (FBS), 1% пенициллина/стрептомицина и 1% L-глутамина) и поместите ее на водяную баню при температуре 37 °C.
  4. Удалите культуры астроцитов из инкубатора и аспирируйте среду с помощью аспиратора.
  5. Вымойте клетки трижды охлажденным CM-PBS объемом 4 мл и поставьте посуду на колотый лед.
  6. Внесите пипеткой 3 мл биотинового буфера в каждую чашку, несколько раз наклоните посуду вперед и назад, чтобы убедиться, что буфер хорошо распределен, и оставьте на льду на 30 минут.
  7. Аспирируйте биотин буфером, и замените его 5 мл теплой среды. Инкубируйте чашку для культуры при 37 °C в течение 15 минут, а вторую чашку при той же температуре в течение 30 минут. Оставьте другую чашку при температуре 4 °C в качестве образца на 0 минут.
  8. В конце инкубационного периода выбросьте среду и трижды промойте клетки 4 мл охлажденного CM-PBS. Пипеткой нанесите на клетки 6 мл восстановительный буфер и оставьте их на льду на 15 минут.
  9. Снимите восстановительный буфер и замените его 6 мл свежего восстановительного буфера. Поместите смесь на лед еще на 15 минут.
  10. Удалите восстановительный раствор и замените его буфером для закалки объемом 6 мл. Оставить на льду на 15 минут.
  11. Повторите этап закалки еще раз.
  12. Выбросьте буфер для закалки и трижды промойте ячейки охлажденным PBS объемом 4 мл.
  13. С помощью клеточного подъемника соскребите клетки в охлажденный PBS объемом 1 мл и перенесите суспензию в микроцентрифужную пробирку.
  14. Гранулированные клетки путем центрифугирования при 100 x g в течение 3 мин. Отбросить надосадочную жидкость и повторно суспендировать клетки в буфере для лизиса объемом 500 мкл.
  15. Оставьте его на льду на 30 минут и делайте вихрь каждые 5 минут. В качестве альтернативы поместите образцы на вращатель «конец над концом» при температуре 4 °C на это время.
  16. Центрифугируйте лизат при 14 000 x g в течение 10 минут при 4 °C для гранулирования нерастворимых в моющих средствах материалов, затем перенесите надосадочную жидкость в новую микроцентрифужную пробирку. Сохраните 50 μл этого лизата, добавьте в него загрузочный буфер и денатурируйте при 95 °C в сухой ванне; Это «входная» фракция, содержащая как биотинилированные эндоцитозированные белки, так и небиотинилированные белки.
  17. С помощью отрезанного наконечника пипетки добавьте в лизат 150 μл стрептавидин-агарозной суспензии и инкубируйте при 4 °C в течение 3 часов на шейкере/коромысле.
  18. Гранулы стрептавидин-агарозы методом центрифугирования при 1 500 x g в течение 30 с при 4 °C.
  19. Повторно суспендируйте шарики в буфере для промывки объемом 1 мл и проведите в породе на 3 минуты при 4 °C. Гранулы гранул (в соответствии с шагом 1.18) и выбросьте надосадочную жидкость. Повторите этот процесс 4 раза, чтобы свести к минимуму неспецифическое связывание небиотинилированных цитозольных белков.
  20. Гранулы гранул центрифугируют при температуре 1 500 x g в течение 30 с при 4 °C и выбрасывают вышележащий буфер для промывки. Добавьте 50 мкл 1X загрузочного буфера (разбавленного с помощью буфера для лизиса). Высвобождение биотина и стрептавидина из гранул путем денатурации при 95 °С; Эта фракция должна содержать только интернализованные белки клеточной поверхности (эндоцитозированная фракция).
  21. Разделение входной, клеточной поверхности и несвязанной фракции с помощью электрофореза в полиакриламидном геле додецилсульфата натрия (SDS-PAGE) и анализ с помощью вестерн-блоттинга.
    заметка: В то время как в наших экспериментах мы использовали 4-20% сборный градиентный гель, 12-14% разделяющего геля с 4% слоем (каждый из которых содержит 0,1% SDS) должно быть достаточно для белков, представляющих интерес в этом исследовании. Следует также использовать стандарт молекулярной массы соответствующего диапазона размеров. Обратите внимание, что иногда может наблюдаться сдвиг вверх в видимых молекулярных массах биотинилированных белков.

Access restricted. Please log in or start a trial to view this content.

Disclosures

Loading...
$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,
Конфликт интересов не декларируется.

Materials

List of materials used in this article
NameCompanyCatalog NumberComments
Бычий сывороточный альбуминСигма-ОлдричА9647-50
Бромфенол синийБио-Рад#1610404
Полный коктейль ингибиторов протеазыСигма-Олдрич11697498001
Динатрия этилендиаминтетраацетата дигидрат (ЭДТА)Био-Рад#1610729
Дитиотреитол (DTT)Био-Рад#1610611
Модифицированная среда Dulbecco Eagle (DMEM)Gibco/Thermo Fisher Scientific11960-044
EZ-Link Sulfo-NHS-SS-БиотинThermo Fisher Scientific#21331
Фетальная бычья сывороткаGibco/Thermo Fisher Scientific16000-044
глицеринНаучный центр ФишераБП229-1
глицинСигма-ОлдричГ8898
ЙодоацетамидБио-Рад#163-2109
L-глютаминGibco/Thermo Fisher ScientificNo 25030-081
Пенициллин/стрептомицинGibco/Thermo Fisher Scientific15140-122
Пероксидаза AffiniPure козья антикроличья IgG (H+L)Иммуноисследовательские лаборатории Джексона111-035-045 (Английский
Фосфатный буферный растворGibco/Thermo Fisher Scientific10010-023
Восстановленный глутатионСигма-ОлдричГ6529
Хлорид натрия (NaCl)Научный центр ФишераС271-500
Додецилсульфат натрия (SDS)Сигма-Олдрич862010
Гидроксид натрия (NaOH)Научный центр ФишераС318-100
Стрептавидин агарозная смолаThermo Fisher Scientific#20347
Кроличье поликлональное антитело к AQP4АломонаАКП-004
База Трис (база Тризма)Научный центр ФишераБП152-1
Трис-HClНаучный центр ФишераБП153-1
Тритон Х-100Научный центр ФишераБП151-500
) Сталь

Reprints and Permissions

Request permission to reuse the text or figures of this JoVE article

Request Permission

Tags

Protein InternalizationBiotinylation AssayCell Surface ProteinsStreptavidin PurificationWestern Blot AnalysisAstrocyte CulturesCleavable BiotinReducing Agent TreatmentStreptavidin AgaroseGel Electrophoresis

Related Articles